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El Complejo de Succinato Deshidrogenasa: Un Análisis Detallado, Esquemas y mapas conceptuales de Bioquímica

contiene un glosario a cerca de bioquimica

Tipo: Esquemas y mapas conceptuales

2020/2021

Subido el 01/10/2021

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Alumna: Guadalupe Herrera Ramos
Enzima: Complejo de succinato deshidrogenasa
Enzima del ciclo del ácido cítrico: Complejo de succinato deshidrogenasa
La succinato deshidrogenasa cataliza la oxidación de succinato a fumarato,
formando un doble enlace carbono-carbono y perdiendo dos protones y dos
electrones. Los protones y los electrones pasan a una quinona, que se reduce a
QH2. (El sustrato preferido en casi todos los casos es la ubiquinona, pero algunas
bacterias usan menaquinona). El FAD es un cofactor esencial en las enzimas
succinato deshidrogenasa que existen en todas las especies.
El sitio activo de la enzima se forma a partir de dos subunidades diferentes. Una
contiene grupos de hierro-azufre, y la otra es una flavoproteína con FAD unido en
forma covalente. El dímero de succinato deshidrogenasa está enlazado a dos
polipéptidos de membrana, formando un complejo grande. Los componentes de
membrana consisten en un citocromo b, con su grupo hemo asociado, y un sitio de
enlazamiento con quinona. Los cofactores de transporte de electrones participan en
la transferencia de electrones del succinato al FAD y a varios grupos de hierro-
azufre al hemo y a la quinona. Recuérdese que el FADH2 en la subunidad E3 de la
piruvato deshidrogenasa se vuelve a oxidar por el para completar el ciclo catalítico
de esa enzima. En la reacción de succinato deshidrogenasa, Q vuelve a oxidar a
FADH2 para regenerar FAD. Era muy común mostrar al FADH2 como producto
redox de esta reacción, pero ya que el FAD está enlazado a la enzima en forma
covalente, el ciclo catalítico no se completa sino hasta que se vuelve a oxidar el
FADH2, y se libera el producto móvil, QH2.
El complejo de succinato deshidrogenasa es parte del sistema de transporte de
electrones que está en la membrana plasmática de los procariotas, y en la
membrana mitocondrial interna en las células eucarióticas. En las bacterias, la
mayor parte del complejo enzimático se encuentra en el citoplasma, donde se puede
enlazar a succinato y liberar fumarato como parte del ciclo del ácido cítrico. En las
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Alumna: Guadalupe Herrera Ramos Enzima: Complejo de succinato deshidrogenasa Enzima del ciclo del ácido cítrico: Complejo de succinato deshidrogenasa La succinato deshidrogenasa cataliza la oxidación de succinato a fumarato, formando un doble enlace carbono-carbono y perdiendo dos protones y dos electrones. Los protones y los electrones pasan a una quinona, que se reduce a QH2. (El sustrato preferido en casi todos los casos es la ubiquinona, pero algunas bacterias usan menaquinona). El FAD es un cofactor esencial en las enzimas succinato deshidrogenasa que existen en todas las especies. El sitio activo de la enzima se forma a partir de dos subunidades diferentes. Una contiene grupos de hierro-azufre, y la otra es una flavoproteína con FAD unido en forma covalente. El dímero de succinato deshidrogenasa está enlazado a dos polipéptidos de membrana, formando un complejo grande. Los componentes de membrana consisten en un citocromo b, con su grupo hemo asociado, y un sitio de enlazamiento con quinona. Los cofactores de transporte de electrones participan en la transferencia de electrones del succinato al FAD y a varios grupos de hierro- azufre al hemo y a la quinona. Recuérdese que el FADH2 en la subunidad E3 de la piruvato deshidrogenasa se vuelve a oxidar por el para completar el ciclo catalítico de esa enzima. En la reacción de succinato deshidrogenasa, Q vuelve a oxidar a FADH2 para regenerar FAD. Era muy común mostrar al FADH2 como producto redox de esta reacción, pero ya que el FAD está enlazado a la enzima en forma covalente, el ciclo catalítico no se completa sino hasta que se vuelve a oxidar el FADH2, y se libera el producto móvil, QH2. El complejo de succinato deshidrogenasa es parte del sistema de transporte de electrones que está en la membrana plasmática de los procariotas, y en la membrana mitocondrial interna en las células eucarióticas. En las bacterias, la mayor parte del complejo enzimático se encuentra en el citoplasma, donde se puede enlazar a succinato y liberar fumarato como parte del ciclo del ácido cítrico. En las

mitocondrias, el sitio activo está en el lado de la matriz de la membrana, donde están las demás enzimas del ciclo del ácido cítrico. El sustrato análogo malonato es un inhibidor competitivo del complejo succinato deshidrogenasa. El malonato, igual que el succinato, es un dicarboxilato que se enlaza a residuos aminoácidos catiónicos en el sitio activo del complejo succinato deshidrogenasa. Sin embargo, el malonato no puede efectuar la oxidación porque carece del grupo necesario para la deshidrogenación. En experimentos efectuados con mitocondrias aisladas u homogenados de células, la presencia de malonato hizo que se acumularan succinato, a-cetoglutarato y citrato. Tales experimentos proporcionaron alguna evidencia original en relación con la secuencia de las reacciones en el ciclo del ácido cítrico. Bibliografía: Horton, R. H. (2008). Principios De Bioquimica (4.a ed.). Ciudad de mexico, México: PRENTICE HALL/PEARSON.