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Bioelemento
Enlaces
- (^) Constituyentes tabla Periódica → (^) Mat (^). viva
- Tipos de bioelementos
- Primarios → (^) 98% ( (^) C (^) , H (^) , O (^) , N (^) , S (^) , P )
→ Muy abundantes → Facilidad Formar enlaces ↓ gasto energético
- secundarios (^) → I ' 7% ( ca (^) , mg... )
- Oligoelementos → (^) Fe
- (^) Biótementot Bioelemento = (^) Bioma, ¿una
monómeros →^ sencilla
Polímeros → compleja
{
inorgánica →^ H2O
glúcidos orgánica Lípidos
\proteínas
AC . nucleicos
- Biomoléculas t Biomoléculas = (^) Biomembrana muchas →^ célula^ →^ Órgano
covalentes →^ Fuerte
no covalentes →^ debil
→ Enlace iónico → atracción electrostática - in -
→ Pte (^). Hidrógeno → Hd " FÓ (^) H
111 NÓ^ -
¿ '
oy, NO
/ " ' o
→ máximo 4 O O
≤ "'^ H
H óó^ ii.
""" " " " →^ ""' " " "" " """" """° """
DIPOIO -^ D.^ Inducido^ :^ El DIPOIO^ Induce
→ D. inducido - D. Inducido : dipolos temporales
distancia de v. W
distancia adecuada → dipolo
→ E. Hidrofóbicos →^ Apolar
El más debil
Glúcidos
.^ de^ carbono
' F.
Energética corazón^ →^ lípidos
→ F . Estructural Demás → Glucosa
→ Receptor celular
CLASIFICACIÓN GLÚCIDOS
- Según n°^ de^ monómeros^ 3-
triosq
4- (^) tetrosa → (^) monosacáridos > n° (^) de (^) carbonos^ s^ -^ Pentosa 6- HEXOSG
7- Heptosa → Sedoheptulosa
1- |
ssegun g. funcional^ →^ carbonilo
O R^ '^ Aldehído^ →^ C^ aldehído^ siempre C
C Aldosas
' H
G- 0
Ha •^ gliceraldehído, ribosa, 51105a , glucosa ,^ Manosa^ ,
R R
aldehído cetona
galactosa y^ talosa^ ,^ Eritrosa
' ' cetonas → C cetosa siempre CL
scetosas
s dihidroxiacetona , ribulosa , Eritrulosa ,
Xilulosa , Fructosa , Sorbos a
tagatosa
' 12T → Polisacáridos
TIPOS ESTRUCTURA MONOSACÁRIDOS
Lineal =^ Fischer
cicla dos =^ Haworth
NO todos se Pueden cictar , Min 5C Max 6C
O → 5C Y 6C → más estables
a , H -^ C OH (^) ¿HOH O HO C H H^ l
H C OH Ho (^) GH
H {
OH
H C OH |
CH (^) ,OH H^ OH LINEAL [ICLADA 11 11
FISCHER HAWORTH
Glúcidos
ESTRUCTURA CICLADA ( HAWORTH)
Encontramos :
Í^5. 4 { CICLADO SYGC 3 2 PIRANO FURANO
* La glucosa →^ PIRANO
- Las aldohexosas en PIRANO La Fructosa → (^) FURANO
- Las Cetohcxosas en FURANO
CICLACIÓN GLUCOSA
O^ i.^ Buscar^ G.^ Funcional^ *^ Reacciona^ G.^ Funciona^ /^ +^ Penvltimo^ C
q ,^2
? Dibujar sin un lado
r H^ - G,^ OH^ 3.^ Enumerar sentidos^ agujas reloj HO C^ (^ HOH ,^ H^ → Abajo (^) ¡ ◦ μ^ •^ o^ reacciona^ con^ H^ →^ se^ obtiene^ OH^ que en^ estructura^ cerrada^ se^ representa^ arriba^ o^ abajo H (^) C OH H
Arriba y^ "^
' % /^ " se
Y H^ l va^ a^ formar^2 anómeros
H C , OH (^) OH OH CH 3 2 6 ,OH H^ OH
/Enlace^ hemiacetal^ *^ se^ va^ a^ formar^ el^ carbono
OH anomérico^ , el^ cual^ es^ asimetrico
✗ es aquel que en la lineal tenía
,
→ P el G. Funcional
,
Enlace hemiacetal
Anómeros * La ciclado tiene un C"^ más
→ x OH
CICLACIÓN FRUCTOSA , Enlace hemiacetal
H CHIOHOH
1 H -^ C,^ -^ OH
, →^ se^ obtiene^ OH^ que^ en^ estructura^ cerrada^ se^ representa^ arriba^ o^ abajo
° ° H %? } CH^ ,^ OH^ se^ va^ a^ formar^2 { anómeros OH - C - (^) H 4 ← |^ }^ OH H Arriba H^ - C -^ OH ,^ " f " -
f,
H -^ C -^ OH s^ →^ p^ →^ B^ -^ D^ -^ Fructofuranosa
16
H ANÓMCROS CH^ ,^ OH
, HUH → ✗ (^) → (^) ✗ - D -
Frvctofuranosa
OH
MONOSACÁRIDOS MODIFICADOS
Fosforilar →^ Añadir^ P
Modificados OXIDO^ -^ Reducciones
Aminar
Glúcidos
OXIDO - REDUCCIONES
- BIOMOICCU la (^) dona e- (^) Y Ht
- se obtienen motel de interés (^) biológico
- (^) solo oxidar → (^) C (^) , = (^) ácidos aldónicos
→ ( s = ácidos urónicos
→ C , ✗ ( c. = ácidos ováricos
' D- glucosa se^ oxida^ C^ ,^ →^ AC^. glvcónico
más oxidado
OXIDACIÓN D-^ glucosa se^ oxida^ CG^ →^ A.^ C^ D-^ glucurónico AC^.^ glucárico
D- glucosa C^ , Y^ CG Se^ oxida →^ AC^. D-^ glucárico AC^.^ glucurónico
AC (^). GIUCÓNICO v^ menos oxidado
- (^) Cuando (^) hay un monosacárido (^) oxidado (^) y este se cicla → (^) Lactonas ciclo donde en uno de los verticcs hay (^) un ZBIC enlace [ =^ O
→ Ei : vitamina C
REDUCCIÓN si^ reduces^ glucosa^ C^ ,^ →^ Glucitos^ sorbitol
si reduces 51105a C , →^ XYIITOI
D- GLICERALDEHIDO GLICEROL
H
[
= °^ I ,^ -^ H^ H^ - G
- OH (^) * (^) Al no haber [* no
H -^ C^ - OH →^ si reducimos en el C ,^ →^ Glicerol H - C - OH hay tipo L ni tipo D
t (^) l
H -^ C^ -^ OH^ H - C - OH
(^1 ) H (^) H
FOSFORILACION - -
- (^) Añadir un P en cualquier carbono (^) que tenga un OH
- En estructura lineal el C
, no^ se^ Puede^ fosforilar^ al^ no^ tener^ OH^ Libre^ ,^ sin^ embargo en^ forma
ciclado sí
Enlace FOSFO^ anhídrido FOSFOESTER
- Enlace Fuerte → (^) covalente de condensación
- (^) Para (^) que se forme tiene (^) que ir (^) acompañado de deshidratación
- (^) se libera (^1) motel de (^) Hro ◦
pi^ ,^ Ó^ -^ Á^ -^ O^ -^ CH^ ,
Ó- É (^) - (^) OH (^) OH - ¡- (^) H (^1 ) d- O^ - fea" HIO ¡^ s^ y +^ H2O
- Para romper el enlace hay (^) que hidratar o realizar 3 2 3 2
hidrolisis glucosa^ -^ 6-^ Fosfato
* Es el n° del C que añades P
Glúcidos
Glucosa Unida^ Por ✗^ ll^ →^ 4)^ a^ otra glucosa →^ Reductor^ *^ Unico^ que segundo
6 6 monómero es P
s s
4 } 2 ° (^3 )
X -^ D^ - glucopiranosit ( 1 →^ 4) B - D - GIUCOPITANOSG
Galactosa unida Por BL / →^ 4) a una glucosa →^ Reductor
6 6 5 5 4 l^ y t 3 2 ^ ] L Lactasa rompe enlace
B - D - galactopiranosill /^ →^ 4) B - D - glucopiranosa
Glucosa más^ fructosa unidas Por ✗ ( l →^ 2) →^ No reductor
1
X - D - gtucopiranosil ( 1 , 2) B - D - Fructofvranosa
O 2 1 POLISACÁRIDOS × /
Almidón
glucógeno
HOMO Polisacáridos^ p
< Celulosa
Polisacáridos Quitina
Hetero Polisacáridos
Glucosamina glucanos
g. IUCO^ Conjugados
Almidón (X )
- repeticiones de (^) glucosa unidas Por ✗ ( l → (^) 4)
,^ ✗^ (^ l^ →^ 6)
- se almacena en los amiloplastos
- (^) Amilosat (^) Amilopectina
| ✗^ (^ l^ →^ 6)
96 G
s s
4 } 2 ° (^3 )
Glúcidos
Gsucógeno las Glucosas Unidas POr (^) XL 194) y
mamíferos
Higado y musculo
El (^) glocógeno se almacena i (^2) h GELULOSACB) (FIDTES --^ o^ O^ --^ O
\ \
Glucosas (^) unidas por BL 1 s4) a No da
energía
QUITINALB)
o Exoesqueleto Artrópodos
o monomeros iquales
Repetición n-acetilglucosamina unidos^ por^ enlace^ Blley)^ Ln-acetil
GLUCOSAMIOGLUCANOS
Todos son B menos la heparina
ácido hialurónico
glucurónicotn-acetilglucosaming^ ácido BL193) unidos por enlace o No tiene (^) azufre
CONDROTIN SULFATO
o F (^). Estructural oÁcido glucurónico (^) wnido POr BL 153) a (^) N - acetilglucosamina HEPARIWA o AC. glucurónico unido (^) por all 943 a Glucosamina QUERATIN SULFATO Galactosa unido por (^) BL 134) a (^) n-acetilglucosamina
DERMATÁn SWILFATO
Ac. Idurónico (^) unido Bor BL (^1933) a N-acetilgalactosamina GLUEOCONJUGADOS (^) proteoglucano proteinas
peptidoglucano
Glócidost
Libidos
Lípidos
NOMENCLATURAs
- s En^ que posición^ está^ el^ able^ enlace (^5) pesaturasa s c donde esta la insaturación .? o Es (^7) LI z Ø^4 I^ 9,^ 0,^ a inst lo 5 i (^) G S
s } COoH
{ se^ empieza^ a contar (^) desoe cooH iO 7 S^2 i 1 2 : D^ 3,^ 8 COO H ll a^8 6 L (^) ]^3 l z s^7
" (^) lomega .^ Ei^ : ws, 3 4 6 8 COOH 8 : (^1) W 3 x (^) En los (^) omega se crenta desde la (^129)
ACILGLICERIBOS
IAGs monoacilglicérido
Glicero t 2 AG sDiaciiglicerido R (^) - COOH TOH 3 A^6 striacilglicétido : triglicárido Lenlace Ls H ,O Ester (^) rdeshidratación
L covalente s condensación
lfwerte
terpenos o isoprenoides sssoprenos unidos insaponificables Esteroides ecosanoides DTERBENDS 29 monoterpeno
3 3 sesquiter peno
(^4 9) BiterBeno 6 9 Triterpeno D ESTEROLDES (^4) cialopentano perhidrofenantreno is (^) colesterol s (^) poco (^) soluble parte (^) polar pequeña is (^) Efecto techorLDLHBL absorción colesterol (^) hasta wn tope. i (^) is (^) sintesis vitamina B " (^) sintesis normonos esteroideass cortisol ac (^). Araquidónico DEICOSANOLDES
L AIONES^ cox
NO (^) AC. grasos pero derivan de Ac (^). Araquidómico ț £ (^) ".
prostaglandina inniben^ G
COX L (^) NO PROSTAGLANBINADNO COX
Aminoacidos Aminocicidos H^ -^ Esqueleto^ carbomados^ se^ obtiene^ energia^ de^ este l - Parfe aminadla s reciclar sintesis AminoÁcidos NH 3+^ -^ Ca-COOH^ s^ Eliminar^ wrea
à
CLASIFICALIEN AMINDACIDOS
- Estandar s hax (^) que saberse ra
- No estandar s modificaciones (^) estandar
- Broteico s proteogénico Aminoácidos s^ Filarse en el tipo x ver si son enantióneros 6 tiBo L^ Forman Proteinas, l^0 s^ B^ NO
- NO PROTE ICO (^6) Homocisteina 6 citrolina (^) j CICLO^ UREA L D ornitina H^ H I N 5 t3. (' a-COO COG-Ca-noths
R k
-^ rinjerir^ SpROT esenciales w no sintefizar A.Acidos
- wO esenciales s (^) cwerpo sintetiza Histidinas semiesencial rNiñoresencial adulto s^ no esencial -1 según radical Amino. Ácido L
clasificación a PH^77 No tiene Carga
grupos amino^ PH^ d^ ceder^ protón
Aminoacidos císteina PKi =^ 1'46 (^) BKI=1028 PKr =
- s- H Ht H (^) H E-1ooNH,", 3 NHB^
- Ca-COOH , wHst-ca-coo^ g^ Nagt'1g
- ca-coo CHz Çtz^ èHz cHz sH . } (^) H } - SH P (^) H = 7 DH no es mux AC o-glucosídico: (^) ser, Thr N-glucosídico: ASn smodificaciones I
glocosilaciones
Sering, (^) Thr (^) ,^ tirosina w
fosforilaciones Enlace fosFoester
COVALENTES CIOL^ S^ CISTEINALSHJ puente disulfuro - (^) compensación x para (^) que se forme un B (^). disulfuro Enlaces covalentes A.A^ REBOX (^) pueden (^) estar leios las cisteinas
Enlaces peptídicos
CISTEINA H l Ea CAST^ WHst -coo, Ca
CH z GTUPOs figl CHz
l }H+ (^) x 2 Httze } "" n, l cistina COx) St wistia^ - coo.^ CH cxst ¿ a-cooNHz i À 1 H I
- B 'mercatoctanol sBona l^0 s^2 H+ x E
romBe P (^). disulfuro ENLACES (^) PEBTTDICOS (^) £
-^ reducido covalente
- condensación H H I cercaniasmux fuerte ..
- Beshidratacióm NHzt
çx
- coö t WHzt - CX-Coo Enlase tipo amida
- Rigido s No se puede (^) girar R R
- inlace (^) tipo trans LmzO G (^) caracter cale enlace es (^) tan Fuerte como zble orientaciones
distintas
Gfunci (^) onales rnt
- sa"^ -^ árgiy uniaandormnk
- tuif.
Aminoacidos PRIMARIA
PROTetnas
secundaria niveles estructurales supersecundaria
terciaria
cwaterbaria eretrapéptido i
- Péptido (^7) menos A. A (^) que Proteina (100 A.A) BRIMARIA aminoterminal^ NE^ X^ - gLX-CYS-CXS-met-CEcarboxiloterminal k
- (^) Broteina ORDEN = SEEWENCIA Ap orta^ info^ * 50 l^0 cambiar^ A^ .A^ distinto^ peptidlo composición I rpeptídico Enlaces P (^). disclfuro s (^) siempre x (^) cwando naxa (^) cisteina (^).
catenariosemaxoritariamentel atra
a - helice^ Ep^. hidrógenos Gdentro^ misma^ cadena Secundaria Lamina BLP. hidrógenoz
AintercatenariosG
Entre cadenas
- a- helice (^6) s. (^10) 4 3,10: 4 it3) (^730) smoS "" ű A derecha 3. 76 indica (^) dondeestai obicado % $C3.147 (^) cads puente de nidrógeno
- 16: L n (^) +4 o it (^43) 3.14Noit (^51) :57+ ?" ¤"".. es la mas^ estable pese a no estar end nator^ aleza . orden por diametre oorden for (^) altura :! Ht33. 1633.105.1013.
B
uparalela Antiparalela paralelas se puede producit deslizamiento (^) de laminas, lo (^) que sa destabiliza (^). Hax mås distancia entre las láminas. Es un solo peptido P. hidrógeno LParalelos a (^10) s (^) enlaces Beptidicos) Nt (^111) y, r Ct llll Nt Ct Antiparalelas mas^ estable, pues la distancia (^) entre láminas (^) es menor spuentes deHC^ petpendicolares^ a^ los^ enlaces^ peptidicoss NT ct^ Giro^ B^ :r^ Desestabilización^ de^ la^ lamina^ B NE : [ t öç que produce^ Pre^ o^ GLX
1- (^) Queratinas For mada por helices dextrógiras (^) esuperhelice levógira.
cisteína
B-Queratina -^ Formada por lámina (^) B L (^) Estå (^) en Blumas de Pajaros ... MIOGLOBINA
b Brot estructura 39 globular de 1 solo péprido
ț (^) 82-helices: (^) acaban en pro^ a ldelimitan un^ sbacl^ ab åal Bolsillo (^) Para el grupo hemos^ mee esF, (^) G .h^ C
su función es almacenar Or
Wu - pirroles (^) * Fe no: de (^) coordinación s 6 lw (^) Fe Wl
N --)^ anillo^ tetrapircólico^ t
atomo de^ hierro fqßtçoxJ
inices puente^ de^ H^ entre^02 x^ helice^ distal^ Fe Fe (^25) (Red) ni NoI
al E^ Para sea estable la unión^ entre Oz xFe
Fe t
proximal^ =^ helice si no se (^) forma, un átomo (^) se mantiene dividido 4 el otro se libera (superoxidos
HEMOGLOBINA
proteina con estructura
{ n suburidades cuaternaria (^) globular (^) peptídicos (^5) Brap (^) B ro.
Tiene Función^ transportadora rco - Ht
L.CO (^) 1, (^3) BPGLBiFosfoglicerato )
Aminoacidos oxinemoglobling =^ R^ crelajados Hemoglobina ~40,^ /P^2 B (^) Jpexosinemogiobina-T(tensol
- Transporte H+y COZ Efecto Bohr
L variaciones en d PH del medio
afecta afinidad de^ la H 3 s^ cwanto mas^ ácido^ el BH- menos afinidad por O (^2) nutrientes t Annidrasa^ carbónica
ICO 2 CO TMICO 3 HT+HCO 5 2 THLO
célula
activa metabolicamente
COL
La (^) Hb puede transformarlo
Anión carbónico
- 2, 3 BPHs Cuando nacemos (^) ciercicio s (^) mal de altura ț
Gsi tC s disminuxe afinidad de Hb por el COz
olo transporta B
MONÓXIBO BE CARBONO
OHb (^) mayor afinidad (^) por el co (^) que Oz (^1) subunidad (^) Capta CO, elresto de (^) las unidades t (^) afinidad porelO £
- (^) No sueita el O Por lo (^) que 1 G
Hb no suelta O^ y no llega a los organos
(^5) permanentemente oxidada
A segin la reacción Que cataliza HRESBETAR ORDEN
D t (^1) i (^). Sxidoreductasas oxidasas T^ coenzimas Lunión (^) no covalentes
btienen coenzimas reductasas
NGOHtHT WABt
FaOH (^) ,^ reducidas^ a FAB oxidadas WADPHTH + l uns WABBt I
- Transferasas s^ transfieren^. O.F bAminotransferasas ț
Quinasas -^ Fos Forilan
3, hidrolasas^ s^ Romper enlaces Ei : zble -^ simple Los Ç Axuda de (^) H 2 O Ej :^ Fosfatasas^ s^ RomBer enlace^ fosfoester
- Liasas is (^) Aldolasa Gsin (^) axuda de (^) H,O lpescarboxiLasas (^9) quitar C (^) sin necesidad de (^) meter H 2 O s (^) .I somerasas s mutasas 6 Epimerasas
6. Ligasas s unen
G ț carboxilasa s^ Añadir^ CO (^2) sintetassa
B segin la composición
- (^) Apoenzimas solo (^) Parte Protéica (A.AS Ç (^) sí centro activo
sunion wo^ covalente^ a^ la^
enzima Jolo suando^ se^ necesite w (^) l cofactors moles^ inorg
- Holoenzima^ apoenzima t^ coenzima^ r^ Vitamina^ o derivado^ de^ vitamina^ (NABT) LNABPT SFADS parte Proteica 6 Prostética s d Biotinç se (^) une covalentemente Forma parte de las carboxilasas a (^) la (^) enzima usForma (^) parte enzima
catálisis enzimiática
d Eactivación BGI
iureacción
libre ale i iviërerpiticoneng 'aciariano Frensia necelorir costrcte prouncy b
Energja
activación BG : Enecesaria Para (^) completar estado de (^) transicion
G Periodo trans sustrato centro activo
si colocación correctamente^ Libera Producto
si colocación^ incorrecta^ s No liberación^ sustrato
TIPOS BE CATALISIS ENZIMATICA
cofactor s (^) Axuda compatibilidad centro activo (^) x sustrato 7 Mediada (^) por cofactor
çmetal
CFs fntermediario x Enlace^ entre^ sustrato x centro Activo 9 No covalente 2 Catálisis^ Acido Base (^) (H20)
G ParticiBa Bara que se lleve a cabo la reacción
3 covalente s^ Enlace (^) covalente temporal
cinética enzimática
o Micnaelis - menten s valoraron (^) la v (^) .reacción en Función 43 de (^) sustrato
CEJ constante
o monosustrato Vreac (^) : Keat. LEST o VosVreacción (^) t to
. EHSEES FEFP
ESIFSY
Kys K de formación de GESS Km 9 43 de sustrato a la cual
kaat (^) EtP K .i^ s^ K^ de^ la^ disociación^ de^ LEST^ imax kr Kca +^ sK^ de 19 formación B Vo = 2 vo Umax ( (^) Parame^ tro^ invitros
-^ enzimas^ saturadas^ zona^ orden^ O independiente de^ la^ CS^ J^ l (^) Ls (^) NO
dependen ningón
eorden ts (^) dependen de 7 tipo sustrato scstrato C S^ J
