Escuela de Medicina
Sesión 2
Cinética enzimática.
BIOQUÍMICA Y BIOLOGÍA MOLECULAR
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Cinética Enzimática y su Inhibición, Diapositivas de Matemática Discreta
Una descripción detallada de la cinética enzimática, incluyendo la clasificación de reacciones químicas, molecularidad, orden de reacción, y factores que afectan la velocidad de reacción. Además, se aborda el tema de la inhibición enzimática, sus definiciones y tipos, como la inhibición reversible e irreversible, con ejemplos de inhibidores específicos y su mecanismo de acción.
Tipo: Diapositivas
2018/2019
1 / 35
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Escuela de Medicina
Sesión 2
Cinética enzimática.
BIOQUÍMICA Y BIOLOGÍA MOLECULAR
FACULTAD DE CIENCIAS MEDICAS
Temario^ Temario
Factores que influyen en reacción^ Factores que influyen en reacción
Cinética Enzimática^ Cinética Enzimática
Isoenzimas / Inhibición enzimática^ Isoenzimas / Inhibición enzimática
Enzimas en la clínica Médica^ Enzimas en la clínica Médica
ENZIMAS^ ENZIMAS
CINETICA ENZIMATICACINETICA ENZIMATICA
Características de la Reacción
Química
Características de la Reacción
Química
Reacción de^ Reacción de Primer OrdenPrimer Orden
“La velocidad de formación de los productos es
directamente proporcional a la concentración del
sustrato”
“La velocidad de formación de los productos es
directamente proporcional a la concentración del
sustrato”
v = k [A]
La rapidez es directamente proporcional a la concentración del sustrato.
Reacción de^ Reacción de Segundo OrdenSegundo Orden
velocidad de formación del producto
La concentración de dos sustratos (como en una reacción de condensación)
del cuadrado de la concentración de un único sustrato (reacción de dimerización)
v = k [A1] [A2]^ v = k [A1] [A2]
v = k [A]^ v = k [A]^22
d e p e n d e
Principios generales de una reacción
química, rigen para una reacción enzimática
CINETICA ENZIMATICACINETICA ENZIMATICA
Definición^ Definición
Estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas
Estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas
Proporcionan información
Mecanismo catalítico de la enzima^ Mecanismo catalítico de la enzima
Papel en el metabolismo^ Papel en el metabolismo
Control de la actividad en la célula^ Control de la actividad en la célula
Determinación de la afinidad de unión de los sustratos e inhibidores de una enzima y establecer su velocidad máxima
Determinación de la afinidad de unión de los sustratos e inhibidores de una enzima y establecer su velocidad máxima
Utilización de las enzimas para procedimientos bioquímicos y clínicos
Utilización de las enzimas para procedimientos bioquímicos y clínicos
Imagen generada por ordenador de un modelo de la estructura tridimensional de la enzima purina nucleósido fosforilasa bacteriana.
Imagen generada por ordenador de un modelo de la estructura tridimensional de la enzima purina nucleósido fosforilasa bacteriana.
La velocidad de una reacción enzimática^ La velocidad de una reacción enzimática
en condiciones óptimas^ en condiciones óptimas
pH^ pH
Temperatura^ Temperatura
Cofactores^ Cofactores
Concentraciones saturantes de sustrato^ Concentraciones saturantes de sustrato
Debe llevarse a cabo
CINETICA ENZIMATICACINETICA ENZIMATICA
Características^ Características
Velocidad de reacción
va disminuyendo va disminuyendo (^) consumiendo el sustratoconsumiendo el sustrato
porque
Para evitar esto^ Para evitar esto
Velocidad inicial de la reacción (V 0 )
Velocidad inicial de la reacción (V 0 )
se procede a medir La velocidad de reacción antes de que se consuma el 10% del total del sustrato se pueda considerar [S] = constante
Igual a la pendiente de la curva de avance a tiempo cero.
Igual a la pendiente de la curva de avance a tiempo cero.
Velocidad Inicial y
Concentración Inicial del
Sustrato
Velocidad Inicial y
Concentración Inicial del
Sustrato
[S]^ [S] 00 es pequeñaes pequeña
V 0 es directamente proporcional [S]
V 0 es directamente proporcional [S]
CINETICA ENZIMATICACINETICA ENZIMATICA
Características^ Características
reacción de
primer orden
reacción de
primer orden
A altas concentraciones de [S] 0
enzima se encuentra saturada por el sustrato y la velocidad ya no depende de [S] 0
enzima se encuentra saturada por el sustrato y la velocidad ya no depende de [S] 0
reacción es de orden cero
Velocidad es máxima^ Velocidad es máxima
Coeficiente de Temperatura:
Q 10
Coeficiente de Temperatura:
Q 10
FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD DE REACCION^ FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD DE REACCION
Efecto de la
Temperatura
Efecto de la
Temperatura
Incremento de la velocidad de un proceso
biológico por cada 10 °C de aumento de la
Incremento de la velocidad de un proceso
biológico por cada 10 °C de aumento de la
V se duplica por cada 10° de elevación de la temperatura: Q 10 = 2
V se duplica por cada 10° de elevación de la temperatura: Q 10 = 2
Enzimas en homeotermos, temperatura óptima está alrededor de 37° C
Enzimas en homeotermos, temperatura óptima está alrededor de 37° C
Valor máximo de temperatura, en la cual la enzima no se desnaturaliza y la velocidad de reacción no disminuye.
A partir de 55-60 °C, la mayor parte de enzimas se inactivan Enzimas bacterias termofílicas, siguen siendo activas a T° ≥ 85° Ribonucleasa recupera su conformación y actividad por enfriamiento.
FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD DE REACCIONFACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD DE REACCION
Efecto del pH^ Efecto del pH
Mayoría de enzimas tiene pH característico, en el cual su actividad es máxima.
pH Optimo
Por encima y por debajo de éste; la actividad declina.
La actividad enzimática óptima se observa a valores de pH entre: 5 y 9
pH alto o bajo produce desnaturalización y modificaciones^ pH alto o bajo produce desnaturalización y modificaciones
Protonando o desprotonando los residuos de aminoácidos ácidos o básicos, su estructura secundaria, terciaria y cuaternaria
Protonando o desprotonando los residuos de aminoácidos ácidos o básicos, su estructura secundaria, terciaria y cuaternaria
En la conformación del sitio catalítico^ En la conformación del sitio catalítico
en el enlace con el sustrato^ en el enlace con el sustrato
en el sustrato^ en el sustrato
FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD DE REACCIONFACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD DE REACCION
Efecto de la
Concentración de la
Enzima
Efecto de la
Concentración de la
Enzima
Cuando el sustrato esta en exceso, la velocidad de la reacción es proporcional a la concentración de la enzima.
Cuando el sustrato esta en exceso, la velocidad de la reacción es proporcional a la concentración de la enzima.
La velocidad de la reacción de la enzima, será función
lineal de la concentración de la enzima.
La velocidad de la reacción de la enzima, será función
lineal de la concentración de la enzima.
Curva Hiperbólica^ Curva Hiperbólica
Efecto de la
Concentración del
Sustrato
Efecto de la
Concentración del
Sustrato [S] es baja = Actividad enzimática es lineal: reacción de primer orden.
[S] es baja = Actividad enzimática es lineal: reacción de primer orden.
[S] aumenta = incrementos de V son cada vez menores.
[S] aumenta = incrementos de V son cada vez menores.
No hay más aumento de actividad por más se eleve el S
No hay más aumento de actividad por más se eleve el S
Curva tiende a la horizontalidad = Velocidad máxima: reacción de orden cero.
Curva tiende a la horizontalidad = Velocidad máxima: reacción de orden cero.
FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD DE REACCIONFACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD DE REACCION
Efecto de la Concentración del
Sustrato
Efecto de la Concentración del
Sustrato
concentración de sustrato con la cual la velocidad de reacción alcanza un valor igual a la mitad de la máxima.
concentración de sustrato con la cual la velocidad de reacción alcanza un valor igual a la mitad de la máxima.
Km = V max 2
Km = V max 2
En condiciones definidas de medio, pH, temperatura, etc., la Km tiene un valor fijo para cada enzima y sirve para caracterizarla.
En condiciones definidas de medio, pH, temperatura, etc., la Km tiene un valor fijo para cada enzima y sirve para caracterizarla.
Conociendo la velocidad inicial de una reacción, ésta es directamente proporcional a la concentración de la enzima
Conociendo la velocidad inicial de una reacción, ésta es directamente proporcional a la concentración de la enzima
Michaelis - Menten^ Michaelis - Menten
Curva de saturación de una enzima
por su sustrato
Curva de saturación de una enzima
por su sustrato
expresaron
Representación gráfica = Hipérbola^ Representación gráfica = Hipérbola
Vmax corresponde al valor máximo al que tiende la curva experimental^ Vmax corresponde al valor máximo al que tiende la curva experimental
KM = concentración de sustrato a la cual la velocidad de reacción es la mitad de la Vmax
KM = concentración de sustrato a la cual la velocidad de reacción es la mitad de la Vmax
ISOENZIMAS / ISOZIMASISOENZIMAS / ISOZIMAS
Definición^ Definición
Diferentes formas estructurales de una enzima que catalizan la misma reacción.
Diferentes formas estructurales de una enzima que catalizan la misma reacción.
secuencias de aminoácidos^ secuencias de aminoácidos
parámetros cinéticos^ parámetros cinéticos
propiedades reguladoras^ propiedades reguladoras
Difieren
regulación de procesos metabólicos
sirven
codificados
diferentes
Piruvato Lactato (^) (en ausencia de
Lactato deshidrogenasa^ O 2 )
Dos cadenas H y
M
El piruvato inhibe alostéricamente H^ El piruvato inhibe alostéricamente^ H 44 pero no Mpero no^ M 44
Aunque catalizan la misma reacción difieren en sus valores de K^ Aunque catalizan la misma reacción difieren en sus valores de^ Kmm para el piruvatopara el^ piruvato
INHIBICION ENZIMATICAINHIBICION ENZIMATICA
Definiciones^ Definiciones
INHIBICION: disminución de la actividad
enzimática por acción de un inhibidor
INHIBICION: disminución de la actividad
enzimática por acción de un inhibidor
Inhibidor: Efector que disminuye la actividad enzimática, a través de interacciones con el centro activo u otros centros específicos (alostéricos).
Inhibidor: Efector que disminuye la actividad enzimática, a través de interacciones con el centro activo u otros centros específicos (alostéricos).
Isostéricos : ejercen su acción en el centro
activo.
Isostéricos : ejercen su acción en el centro
activo.
Alostéricos : ejercen su acción sobre otra parte
causando un cambio conformacional con
repercusión negativa en la actividad enzimática
Alostéricos : ejercen su acción sobre otra parte
causando un cambio conformacional con
repercusión negativa en la actividad enzimática
Clasificación
Los inhibidores isostéricos a su vez pueden clasificarse en dos tipos:
Los inhibidores isostéricos a su vez pueden clasificarse en dos tipos:
Inhibidores Reversibles: establece un equilibrio con la enzima libre, con el complejo enzima-sustrato o con ambos. E + I ↔ EI ES + I ↔ ESI
Inhibidores Reversibles: establece un equilibrio con la enzima libre, con el complejo enzima-sustrato o con ambos. E + I ↔ EI ES + I ↔ ESI
Inhibidores Irreversibles: modifican químicamente a la enzima. E + I → E’
Inhibidores Irreversibles: modifican químicamente a la enzima. E + I → E’
INHIBICION ENZIMATICAINHIBICION ENZIMATICA
Inhibición Competitiva^ Inhibición Competitiva
El inhibidor reduce la velocidad de reacción,
pero la velocidad máxima, sigue siendo la
misma
El inhibidor reduce la velocidad de reacción,
pero la velocidad máxima, sigue siendo la
misma
Se afecta el Km pero se mantiene la velocidad máxima^ Se afecta el Km pero se mantiene la velocidad máxima
Inhibición puede revertirse al incrementar la
concentración del sustrato
Inhibición puede revertirse al incrementar la
concentración del sustrato
Se emplea el inverso de Lineweaver para su
visualización, afectando el intercepto en X:
1/Km
Se emplea el inverso de Lineweaver para su
visualización, afectando el intercepto en X:
1/Km
INHIBICION ENZIMATICAINHIBICION ENZIMATICA
Inh. Competitiva / Ejemplos^ Inh. Competitiva / Ejemplos