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Enzimas tipos inhibición enzimática
Tipo: Apuntes
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Catalizador: Es una sustancia que, estando presente en una reacción química, produce una variación de su velocidad sin ser consumida durante el transcurso de la reacción. Aunque los catalizadores participan de algún modo en las reacciones, finalmente quedan inalterados, por lo que no constan como reactivos ni como productos en la ecuación estequiometria. Enzima: Proteína globular, en ocasiones con cofactores, que catalizan reacciones biológicas. Isoenzima: Son enzimas que difieren en la secuencia de aminoácidos, pero que catalizan la misma reacción química. Cofactor: Componente no proteico que actúa coordinadamente con una enzima para catalizar una reacción bioquímica. Coenzima: Molécula orgánica, por lo general una vitamina, necesaria como cofactor en la acción enzimática. Cosustrato: Cuando la coenzima no está unida transitoriamente con la Holoenzima Grupo prostético: Cuando la coenzima está asociada permanentemente con la Holoenzima. Sitio catalítico: Cavidades o partes de la enzima donde se une el sustrato. En este sitio se encuentran residuos de aminoácidos específicos que permiten la interacción con los sustratos y que facilitan el rompimiento y la formación de nuevos enlaces; por lo tanto, aquí se lleva a cabo la acción catalítica. Apoenzima: parte proteica de una enzima, desprovista de los cofactores o coenzimas que puedan ser necesarios para que la enzima sea funcionalmente activa. Holoenzima: Es una enzima que está formada por una Apoenzima y un cofactor, que puede ser un ion o una molécula orgánica compleja unida o no. En resumidas cuentas, es una enzima completa y activada catalíticamente. BIBLIOGRAFÍAS Karen C. (2011). UNA INTRODUCCIÓN A LA QUÍMICA GENERAL ORGÁNICA Y BIOLÓGICA. Pearson. Robert K. Murray, David A. Bender. (2013). Harper. Bioquímica ilustrada, 29a edición. Editorial: MCGRAW-HILL
Muchos tipos de moléculas, llamadas inhibidores, hacen que las enzimas pierdan su actividad catalizadora. Si bien los inhibidores actúan de manera diferente, todos impiden que el sitio activo se enlace con un sustrato. Una enzima con un inhibidor reversible puede recuperar la actividad enzimática, pero una enzima unida a un inhibidor irreversible pierde en forma permanente la actividad enzimática. Inhibición reversible En la inhibición reversible, un inhibidor ocasiona una pérdida de actividad enzimática que puede revertirse. Un inhibidor reversible puede actuar de formas distintas, pero no forma enlaces covalentes con la enzima. La inhibición reversible puede ser competitiva o no competitiva. En la inhibición competitiva, un inhibidor compite por el sitio activo, en tanto que en la inhibición no competitiva el inhibidor actúa sobre otro sitio que no es el sitio activo. Inhibidores irreversibles Un inhibidor irreversible forma un enlace covalente con el grupo R de un aminoácido que puede estar cerca o lejos del sitio activo. El efecto del inhibidor irreversible cambia la forma de la enzima, lo que impide que el sustrato entre al sitio activo. A diferencia de otros inhibidores, un inhibidor irreversible no puede eliminarse, lo que resulta en una pérdida permanente de actividad enzimática. Inhibidores competitivos Un inhibidor competitivo tiene una estructura química y polaridad que son similares a los del sustrato. Por tanto, un inhibidor competitivo compite con el sustrato por el sitio activo. Cuando el inhibidor ocupa el sitio activo, el sustrato no puede unirse a la enzima y no puede ocurrir la reacción (véase la figura 20.8). La actividad enzimática se pierde. Sin embargo, el efecto de un inhibidor competitivo puede revertirse al agregar más sustrato. Entonces el inhibidor competitivo se desplaza del sitio activo, de modo que se forma más complejo enzima-sustrato (ES) y se recupera la actividad enzimática.
Aumento de [S] no cambia el enlace el inhibidor a ES (Acompetitiva) Vmax es afectada por [I] BIBLIOGRAFÍAS Karen C. (2011). UNA INTRODUCCIÓN A LA QUÍMICA GENERAL ORGÁNICA Y BIOLÓGICA. Pearson. UNAM. (2016). Catálisis Enzimática. Obtenido de http://depa.fquim.unam.mx/amyd/archivero/CatalisisEnzimatica_19981.pdf