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TEMA 10. CINÉTICA ENZIMÁTICA.
Reacciones monosustrato.
Cinética hiperbólica: ecuación de Michaelis-
Menten. Inhibición enzimática. Otras cinéticas:
cooperatividad positiva y cooperatividad negativa.
- Conocer el modelo de Michaelis-Menten y el significado de los parámetros
cinéticos de una enzima: Km, Vmax y número de recambio.
- Conocer los términos: homotrópico, heterotrópico, cooperatividad positiva y
negativa.
- Definir una enzima alostérica. Conocer los modelos que expliquen el
comportamiento de estas enzimas y la cinética sigmoidal.
- Explicar el efecto de los moduladores alostéricos sobre la cinética enzimática.
- Describir el tipo de mecanismo cinético de una reacción enzimática bisustrato y su
ecuación de velocidad
- Diferenciar los tipos de inhibición enzimática: reversible (competitiva, no
competitiva, acompetitiva), o irreversible y sus efectos cinéticos.
- Conocer el uso terapéutico de los inhibidores enzimáticos y la utilidad clínica y
diagnóstica de las determinaciones de la actividad enzimática.
CINÉTICA ENZIMÁTICA
•Cinética enzimática es el estudio de la velocidad de reacción y
de los factores que la modifican
• Estudia aspectos como la afinidad del enzima por el sustrato o la
eficiencia con la que se transforma el sustrato en producto.
• Estos datos ayudan a predecir el comportamiento del enzima en
el ambiente celular o su respuesta a variaciones de las
condiciones habituales
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