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Cinética enzimática, Apuntes de Bioquímica

Asignatura: Bioquímica, Profesor: Mª Dolores Suarez, Carrera: Farmacia, Universidad: UGR

Tipo: Apuntes

Antes del 2010

Subido el 10/07/2008

adripery
adripery 🇪🇸

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1
Cinética enzimática. Reacciones monosustrato. Cinética
hiperbólica: ecuación de Michaelis-Menten. Otras cinéticas:
cooperatividad positiva y cooperatividad negativa. Inhibición
enzimática.
Objetivos:
Conocer el modelo de Michaelis-Menten y el significado de los
parámetros cinéticos de una enzima: Km, Vmax y número de
recambio.
Conocer los términos: homotrópico, heterotrópico, cooperatividad
positiva y negativa.
Definir una enzima alostérica. Conocer los modelos que expliquen el
comportamiento de estas enzimas y la cinética sigmoidal.
Explicar el efecto de los moduladores alostéricos sobre la cinética
enzimática.
Describir el tipo de mecanismo cinético de una reacción enzimática
bisustrato y su ecuación de velocidad
Diferenciar los tipos de inhibición enzimática: reversible
(competitiva, no competitiva, acompetitiva), o irreversible y sus
efectos cinéticos.
Conocer el uso terapéutico de los inhibidores enzimáticos y la
utilidad clínica y diagnóstica de las determinaciones de la actividad
enzimática.
TEMA 8
Lineweaver-Burk
CINÉTICA HIPERBÓLICA
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¡Descarga Cinética enzimática y más Apuntes en PDF de Bioquímica solo en Docsity!

  • Cinética enzimática. Reacciones monosustrato. Cinética hiperbólica: ecuación de Michaelis-Menten. Otras cinéticas: cooperatividad positiva y cooperatividad negativa. Inhibición enzimática.
  • Objetivos:
    • Conocer el modelo de Michaelis-Menten y el significado de los parámetros cinéticos de una enzima: Km, Vmax y número de recambio.
    • Conocer los términos: homotrópico, heterotrópico, cooperatividad positiva y negativa.
    • Definir una enzima alostérica. Conocer los modelos que expliquen el comportamiento de estas enzimas y la cinética sigmoidal.
    • Explicar el efecto de los moduladores alostéricos sobre la cinética enzimática.
    • Describir el tipo de mecanismo cinético de una reacción enzimática bisustrato y su ecuación de velocidad
    • Diferenciar los tipos de inhibición enzimática: reversible (competitiva, no competitiva, acompetitiva), o irreversible y sus efectos cinéticos.
    • Conocer el uso terapéutico de los inhibidores enzimáticos y la utilidad clínica y diagnóstica de las determinaciones de la actividad enzimática.

TEMA 8

Lineweaver-Burk

CINÉTICA HIPERBÓLICA

ECUACIÓN DE MICHAELIS-MENTEN

E + S ES E + P

K 1 k (^2) K (^) -1 k-

(k-2 insignificante)

E + S ES E + P

K 1 k (^2) K (^) - v 0 =k 2 [ES] ; v (^) max = k 2 [ET] ; [E]=[ET]-[ES]

v (^) f[ES] = k 1 [ET]-[ES][S] k 1 ([ET]-[ES])[S] = k (^) -1[ES]+k 2 [ES] vd [ES] = k (^) -1[ES]+k 2 [ES]

k 1 [ET][S]- k 1 [ES][S]= (k (^) -1+ k 2 )[ES]

k 1 [ET] [S] [ET] [S] [ES] = ; [ES]= k 1 [S] + (k (^) -1 + k 2 ) [S] + (k (^) -1 + k 2 )/k (^1) [ET] [S] vmax [S] (k (^) -1 + k 2 )/k 1 = K (^) m ; v 0 =k 2 ; v 0 = K (^) m + [S] Km + [S]

PARÁMETROS CINÉTICOS DE LAS

ENZIMAS

• Constante de Michaelis: K m

  • K (^) m= (k (^) -1 + k 2 )/ k (^1)
  • Si k 2 << k-1 afinidad, k (^) d = [E] [S]/[ES]

• Número de recambio (“turnover number”) o

kcat

  • V (^) max= kcat [E (^) t].
  • K (^) cat o número de recambio = número de moléculas

de sustrato convertidas en producto por unidad de

tiempo por una única molécula de enzima cuando

está saturada de sustrato.

HOMOTRÓPICA

HETEROTRÓPICAS CINÉTICA SIGMOIDAL

Inhibición competitiva

Ácido Fólico

Metotrexato

Metanol Formaldehído (Tóxico: ceguera)

Etanol Acetaldehído (Intravenoso)

ADH

ADH

ENVENENAMIENTO POR METANOL

Antifólicos

Renina

Angiotensinógeno Angiotensina I

ECA

Angiotensina II

Retención de

agua y

electrolitos

IECA

Inhibición no competitiva