1- Enlace entre el Fe y la molécula de O2 en la hemoglobina.
En general, todas las agrupaciones M-O2 se identifican utilizando la
frecuencia de tensión del enlace O-O en el espectro vibracional IR y la
distancia interatómica O-O, con la situación del dioxígeno coordinado. Así se
habla de complejos tipo superóxido cuando V=1.145cm-1 y d=1,30Å
aproximadamente, o tipo peróxido cuando V=850cm-1 y d=1,45Å.
En el caso de complejos mononucleares (un átomo de metal) y terminales,
los orbitales de un fragmento tipo [FeIIL5] de geometría piramidal de base
cuadrada, tienen energía y simetría adecuadas para combinarse linealmente
con los de una molécula de O2 que se une al hierro ocupando la sexta
posición de coordinación, completando así un entorno octaédrico.
Como puede observarse en el diagrama de OM de la molécula de O2 al estar
orientada en el plano YZ, los orbitales de simetría adecuada que aporta son
los π* que están semiocupados.
Dado que el Fe(II) es un sistema d6 y el dioxígeno aporta los dos electrones
que tiene desapareados en orbitales π* la ocupación electrónica resultante es
la que se indica en la figura 2 (diagrama libro QBI autor jorge casas, pag 93).
Nótese que los dos OM enlazantes llenos σ(dz2-π*) y π(dxz-π*) tienen mayor
participación en la molécula de O2, lo que significa cierta polarización de la
unión Feδ+-O2δ- y, en cierta manera una oxidación parcial del Fe(II). Esta
acumulación de carga parcial negativa sobre el ligando O2 podría explicar las
características tipo superóxido que muestra este tipo de complejos
terminales.
Cabe también la interpretación de que el hierro evolucione a Fe(III) y
transfiera totalmente el electrón originando un verdader ión O2·- (superóxido).
En la actualidad se conoce en parte el modo por el que las interacciones
entre las cuatro subunidades de la Hb provocan la participación común en la
unión al oxígeno y al efecto Bohr (dependencia del pH), fenómenos ambos de
gran importancia con respecto a la función que tiene la Hb. El mecanismo es
muy complejo, pero un aspecto esencial del mismo depende directamente de
la química de coordinación en él implicada. La desoxihemoglobina posee una
distribución electrónica de alto spin, con un electrón situado en el orbital dx2-y2
que apunta directamente hacia los cuatro átomos de nitrógeno de la porfirina.
La presencia de este electrón aumenta el radio del átomo de hierro en estas
direcciones por repulsión de los pares de electrones no compartidos o
solitarios de los átomos de nitrógeno. El resultado es que el átomo de hierro
se sitúa realmente a unos 0.75 Å fuera del plano de estos átomos de
nitrógeno a fin de no resultar demasiado próximo a ellos. El átomo de hierro
se coordina también a un átomo de nitrógeno de la Histidina F8. De este
modo, el átomo de hierro de la desoxihemoglobina posee una coordinación
piramidal cuadrada, como se muestra en la figura 31‑4a.
