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Asignatura: Química Bioinorgànica, Profesor: Juan Faus, Carrera: Química, Universidad: UV
Tipo: Apuntes
2014/2015
1 / 43
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- B
http://www.medicinainformacion.com/rudimentos_clioquinol.htm
El Zinc en el organismo
Alimento
Porción^
Zinc^ (mg)
Ostras^
85 gr.^ (^ medianas)
76
Cereales fortificados
con^ 100%
zinc^ 3/
taza^ (^
gr.)^
15
Carne^ de
vaca^ (80%
magra)^
100 gr.^
Carne^ de
cerdo,^ magra
100 gr.^
Carne^ de
pollo,^ pata
1
Carne^ de
pavo^
100 gr.^
Garbanzos,
cocidos^
1 taza^ (
gr.)^
Yogur,^ sin
sabor,^ descremado
100
gr.^
1
Queso^ suizo
30 gr.^
Frijoles/judías/habas,
cocidas^
1 taza^ (
gr.)^
Leche,^ descremada
1 taza^ (
ml)^
1
Almendras
30 gr.^
1
Nueces^
30 gr.^
1
El^ zinc^ se
encuentra
en^ una^
amplia^ variedad
de^ alimentos.
La^ absorción
de^ zinc^
es^ mayor
si^ este^ proviene
de
proteínas
animales
que^ de^
proteínas
vegetales.
Edad^
Hombres (mg/día)
Mujeres (mg/día)
0 ‐^6 meses
2 (IA)
7 ‐^12 meses
3
1 ‐^3 años^
3
4 ‐^8 años^
5
9 ‐^13 años
8
8
14 ‐^18 años
11
9
19 ‐^50 años
11
8
50^ años
11
8
embarazo
11 ‐^12
lactancia
12 ‐^13
Dosis^ diaria
recomendada
Metabolismo del zinc
-^ El contenido en Zn es después del Fe el más alto entre los metales detransición y post
‐transición.
-^ Aunque a principios de los años treinta se descubrió la existencia de unenzima que catalizaba la hidratación del CO
, no fue hasta 1939 cuando se 2
reconoció que contenía Zn(II). Hasta después de 15 años no se descubrió elsiguiente enzima de Zn(II), la carboxipeptidasa. • Actualmente se conocen más de 300 enzimas que contienen Zn(II) y que sepueden clasificar dentro de las cinco categorías de enzimas.
El Zinc en Bioquímica
-^ El Zn
2+^ actúa esencialmente como un
centro no
‐redox. Es más adecuado que otros
iones metálicos de transición debido a que aparte de ser un buen ácido de Lewises inactivo frente a procesos redox. • Por^ otra
parte,
el^ Zn
2+^ con
una^ configuración
(^10) d no presenta
efectos
de
estabilización de campo cristalino y no tiene preferencia especial por un índice decoordinación determinado. • En sus complejos simples el Zn
2+^ presenta
geometrías de coordinación entre 4 y 6
Es un ácido intermedio en cuanto a sus preferencias duro
‐blando y tiene afinidad
tanto por los nitrógenos de las histidinas como por los azufres de metioninas ycisteínas, como por carboxilatos o grupos carbonilo de la cadena polipeptídica. • Otra característica es la habitual
presencia de agua en la esfera de coordinación
2+ del Zn de las metaloproteínas de Zn
2+. La molécula de agua coordinada presenta
una acusada labilidad y se puede intercambiar con facilidad con otras deldisolvente. • En los complejos de Zn
2+^ el valor del pK
está controlado por el número dea
coordinación, las características hidrófobas o hidrófilas del entorno, etc.
Características
químicas de interés biológico
•^ En^
la^ anhidrasa
carbónica
el^ pKa
del
agua^ coordinada
es^ de^
7.4^ (ión
libre
9.2).^ Por
lo^ tanto
aunque
la^ nucleofilia
del^ grupo
hidroxo
coordinado
es
ligeramente
menor
que^ el
del^ libre
al
tener^
menos
densidad
de^ carga,
su
concentración
en^ disolución
a^ pH
fisiológico
se^ ve^
incrementada
por^ la
interacción
con^ el
Características^ ión^ metálico.
químicas de interés biológico
-^ De^
los^ siete
isoenzimas
cuatro
son^ citosólicos
el^ I‐III^ y^ el^ VII.
El^ II^ (CA
II)^ es^ el
de^ más
alta^ actividad
( k =^ cat^
6 ‐^110 s) y^ se^ encuentra
en^ los^
glóbulos
rojos.^
El^ I^ tiene
actividad
algo^ menor
que^ el
II^ ( kcat^
=^ 1.5x
5 ‐^1 s)^ y^ es^ la^ proteína
más^ abundante
en^ los
glóbulos
rojos^ humanos
después
de^ la^ hemoglobina.
-^ El^ menos
activo^
es^ el^ isoenzima
III,^ que
se^ denomina
de^ baja
actividad
( k =^ cat^
(^3) 3x
‐^1 s).^ El^ CA
VII^ que
se^ encuentra
en^ las^
glándulas
salivares
tiene^ actividad
intermedia
entre^ los
isoenzima
CA^ II^ y
CA^ I.
-^ El^ proceso
de^ conversión
CO/HCO^2
‐^ depende 3
fuertemente
del^ pH.
A^ pH^ fisiológico
la^ reacción
no^ catalizada
es^ cinéticamente
lenta^ (
k =^ 3.5x10 cat^
‐^2 ‐^1 s)^ sin
embargo
a
pH^ >9^ la
reacción
no^ catalizada
es^ rápida
debido
a^ que^
se^ produce
el^ ataque
directo
del^ OH
‐,^ que^ es
un^ nucleófilo
más^ potente
que^ el
HO.^2
CO+^ OH^2
‐^ '^ HCO
‐^ k = 3 cat^ 8.5x
3 ‐^1 ‐Ms
1
-^ A^ pH
neutro
el^ isoenzima
CA^ II^ produce
un^ aumento
(^7) de 10 en^ la^ velocidad
de
catálisis
Anhidrasa
carbónica
Anhidrasa
carbónica
Estructura
de^ Rayos
X Distancia (Å)(X-Zn)
Ángulos His-
His-
His-
HO^2
2.^
111.^
113.^
His-94 N
2.^
-^
103.^
His-96 N
2.^
-^
-^
His-119 N
2.^
-^
-^
Anhidrasa
carbónica
Anhidrasa
carbónica
Carboxipeptidasa A
Carboxipeptidasa A
A)^ Peptidasas Exopeptidasas Aminopeptidasas Leucina^ Aminopeptidasa
Endopeptidasas^ Atrolisina^ Termolisina^ Colagenasa
Exopeptidasas Carboxipeptidasa
A Carboxipeptidasa
B
B)^ Fosfatasas ROPO
2-^ + H 3
O^ '^ HPO 2
2-^ + ROH 4
C)^ Anhidrasa
carbónica
(liasa)
CO+ H^2
O^ '^ HCO 2
-^ ++ H 3
(ac)
D)^ Alcohol
deshidrogenasa
RCHOH + NAD^2
+^ '^ RCHO + NADH + H
+^ (ac)
Carboxipeptidasa A
Distancia (Å)(X-Zn)
Ángulos His-196Nδ^1
Glu-720^ ε^1
Glu-720^ ε^2
HO^2
His-69 N
δ^1
2.^
99
91
121
116
His-169 N
δ^1
2.^ -^
156
101
99
Glu-
ε^1
2.^ -^ -^
56
96
Glu-
ε^2
2.^ -^ -^ -^
114
HO^2
2.^ -^ -^ -^ -