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ejemplos tema 2, Ejercicios de Bioquímica

Asignatura: Bioquímica, Profesor: carmen lucia piere galeana, Carrera: Biologia, Universidad: UA

Tipo: Ejercicios

2016/2017

Subido el 10/06/2017

andreallamas199
andreallamas199 🇪🇸

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EJEMPLOS PROBLEMAS TEMA 2:
1. Un polipéptido puede reducirse dando dos unidades peptídicas cuyas secuencias son:
Cadena 1: Ala – Cys – Phe – Pro – Lys – Arg – Trp – Cys – Arg – Arg – Val – Cys
Cadena 2: Cys – Tyr – Cys – Phe – Cys
El péptido nativo (con sus puentes disulfuro intactos) se digiere con termolisina y se obtienen
los siguientes péptidos: (Ala, Cys2, Val), (Arg, Lys, Phe, Pro), (Cys2, Phe), (Arg2, Cys2, Trp,
Tyr). Indicar las posiciones de los puentes disulfuro en el polipéptido nativo.
SOL: Ala – Cys – Phe – Pro – Lys – Arg – Trp – Cys – Arg – Arg – Val – Cys
Cys – Tyr – Cys – Phe – Cys
2. ¿Qué péptido tiene más absorbancia a 280 nm?
1. Gln-Trp-Ala-Gly-Tyr-Val-Trp_Asp-Leu
2. Asp-Ala-Gly-Phe-Leu-Tyr-Glu-Thr-Ser
El 2
3. Usted desea secuenciar un péptido que tiene la siguiente composición de aminoácidos:
1 Ala, 4 Arg, 2 Asn, 3 Asp, 4 Cys, 3 Gly, 1 Gln, 4 Glu, 1 His, 1 Lys, 1 Met, 1 Phe, 2 Pro, 4
Ser, 2 Tyr 1 Trp
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EJEMPLOS PROBLEMAS TEMA 2:

1. Un polipéptido puede reducirse dando dos unidades peptídicas cuyas secuencias son:

Cadena 1: Ala – Cys – Phe – Pro – Lys – Arg – Trp – Cys – Arg – Arg – Val – Cys Cadena 2: Cys – Tyr – Cys – Phe – Cys

El péptido nativo (con sus puentes disulfuro intactos) se digiere con termolisina y se obtienen los siguientes péptidos: (Ala, Cys 2 , Val), (Arg, Lys, Phe, Pro), (Cys 2 , Phe), (Arg 2 , Cys 2 , Trp, Tyr). Indicar las posiciones de los puentes disulfuro en el polipéptido nativo.

SOL: Ala – Cys – Phe – Pro – Lys – Arg – Trp – Cys – Arg – Arg – Val – Cys

Cys – Tyr – Cys – Phe – Cys

2. ¿Qué péptido tiene más absorbancia a 280 nm?

  1. Gln-Trp-Ala-Gly-Tyr-Val-Trp_Asp-Leu
  2. Asp-Ala-Gly-Phe-Leu-Tyr-Glu-Thr-Ser El 2 3. Usted desea secuenciar un péptido que tiene la siguiente composición de aminoácidos:

1 Ala, 4 Arg, 2 Asn, 3 Asp, 4 Cys, 3 Gly, 1 Gln, 4 Glu, 1 His, 1 Lys, 1 Met, 1 Phe, 2 Pro, 4 Ser, 2 Tyr 1 Trp

a. ¿Cuál es el número máximo de péptidos que podría esperar si escindiera el

polipéptido con bromuro de cianógeno?

b. ¿Cuál es el número máximo de péptidos que podría esperar si escindiera el

polipéptido con quimiotripsina?

c. El análisis del polipeptido intacto revela que no hay grupos sulfidrhilo libres

¿Cuántos enlaces disulfuro probablemente se encuentran presentes?

d. ¿Cuántos ordenamientos distintos de los enlaces disulfuro son posibles?

a. 2

b. 5

c. 2

d. 2

e. 6

4. Las reacciones de escisión separadas de un polipeptido con CNBr y quimiotripsina resultaron en fragmentos con las secuencias de aminoácidos que siguen ¿Cuál es la secuencia del polipeptido intacto? Tratamiento con CNBr Arg-Ala-Tyr-Gly-Asn Leu-Phe-Met Asp-Met Quimiotripsina: Met-Arg-Ala-Tyr Asp-Met-Leu-Phe Gly-Asn

Asp-Met-Leu-Phe-Met-Arg-Ala-Tyr-Gly-Asn

5. ¿Cuál es la longitud de un segmento alfa helicoidal de 8 residuos? 12 amstrongs 6. ¿Cuál es el sentido del desplazamiento (hacia el ánodo, hacia el cátodo o ausencia de desplazamiento) del ácido glutámico durante una electroforesis en la que el pH se mantiene a pH 1? ¿Y a pH 3? ¿Y a pH 12? SOL: - Hacia el cátodo. Tiene carga neta positiva. - Hacia el ánodo en cierta proporción, y no se mueve en otra proporción. - Hacia el ánodo. Tiene carga neta negativa.