RELACIÓN DE PROBLEMAS (Inhibición
enzimática)
1.- Una isomerasa tiene, en ausencia de inhibidor, una Km para su sustrato de 6,7 x
10-4 M, y su Vmáx es de 300 µmol x min-1. Calcúlese la Ki y el porcentaje de
inhibición para un inhibidor competitivo, sabiendo que con [S]= 2 x 10-5 M y [I]=
10-5 M, se obtiene una velocidad inicial de 1,5 µmol/min.
2.- Una glutaminasa de hepatocito hidroliza distintas concentraciones de glutamina,
en presencia o ausencia de dos inhibidores diferentes, obteniéndose los siguientes
resultados:
[S] (mM) 0,2 0,4 0,8 1,6 3,2
V (mmol x
min-1)
[I]=0 1,67 2,86 4,44 6,15 7,62
[IA]= 1,5
mM
0,63 1,18 2,11 3,48 5,16
[IB]= 1,5
mM
0,83 1,43 2,22 3,08 3,81
Calcular en cada caso: a) el tipo de inhibición existente; b) el valor de los
correspondientes parámetros cinéticos (Km, Ki, Vmáx).
3.- Calcular la concentración de un inhibidor competitivo (Ki = 10-7 M) necesaria para
que la velocidad sea un 20% de la Vmáx de una reacción enzimática (Km =1,6 x 10-4
M) cuando la [S] = 0,4 mM
4.- Un enzima tiene un Km de 4,7 x 10-5 M, y muestra una Vmáx de 22 x 10-3 moles x l-1
x min-1. Para una [S] de 2 x 10-4 M y [I] de 5 x 10-4M, ¿qué velocidad y qué grado de
inhibición se observará en el caso de que el inhibidor sea un:
a) inhibidor competitivo (KI= 3x10-4M)
b) inhibidor no competitivo (KI= 3x10-4M)
c) inhibidor acompetitivo (KI= 3x10-4M)
5.- Al representar por el método Lineweaver-Burk los datos obtenidos con una
determinada enzima se encontró que las rectas cortaban los ejes de coordenadas en
los puntos indicados a continuación:
Sin inhibidor Con inhibidor (1mM)
Corte 0Y (μmol x min-1)-1 0,2 0,2
Corte 0X (mM)-1 -2,0 -0,5
Se pide: a) Calcular la Vmax y Km de dicha enzima en ausencia y presencia de
inhibidor; b) ¿De que tipo de inhibidor se trata?; y c) En ausencia de inhibidor y con
