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Enzimas, mapa conceptual, Esquemas y mapas conceptuales de Biología

Mapa conceptual sobre las enzimas, características, tipos, clasificación, etc

Tipo: Esquemas y mapas conceptuales

2020/2021

Subido el 14/01/2021

brisa-horan
brisa-horan 🇲🇽

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Biomoléculas, proteínas que
catalizan reacciones
químicas
Células animales, vegetales, de hongos, de
protozoarios e inclusive por células
bacterianas-
CARACTERÍSTICAS
Aceleran la velocidad
en las reacciones del
metabolismo.
Disminuyen la
energía de activación
Actúan sobre una
molécula muy
específica,
denominada
sustrato.
El sustrato es
convertido en un
producto de interés.
No sufren ninguna
modificación
durante la reacción.
SEGÚN SU UNIÓN CON OTRAS MOLECULAS
Cofactor
La parte proteica de la
enzima, sin cofactores o
prostéticos, Es
catalíticamente activo.
Las enzimas se
unen con los
sustratos, en una
parte específica,
llamada sitio activo.
Pequeñas moléculas
orgánicas o inorgánicas,
que requiere la
apoenzima para ser
activa.
APOENZIMA
GRUPO
PROSTÉTICO
HOLOENZIMa
La enzima activa.
Formada por la adición
de cofactores o grupos
prostéticos a la
apoenzima.
Complejo
enzima-
sustrato
El sustrato comienza
a ser convertido en
producto en el
mismo sitio activo.
Complejo
enzima-
producto
El producto final se
separa del sitio activo
de la enzima.
Producto
FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA
Temperatura
El aumento ocasiona
un aumento en la
velocidad de las
moléculas tanto de la
enzima como de las
moléculas de sustrato
Los cambios pueden
afectar la unión entre
sustrato y enzima, y
ocasionar la ruptura
de ciertos enlaces en
la enzima
A mayor
concentración
de enzima, la
velocidad de
reacción
aumenta.
A mayor
concentración
de sustrato, la
velocidad de
reacción
aumenta hasta
el punto de
saturación.
INHIBICION DE LA ACTIVIDAD
ENZIMATICA
El inhibidor tiene
una estructura
similar al sustrato
y va a competir
con el por ocupar
el sitio activo.
El inhibidor va a
estar unido a una
zona diferente del
sitio activo, esto
ocasiona cambios
en la estructura
de la enzima y el
sustrato no es
capaz de unirse
CLASIFICACION
Se encargan de transferir
diferentes tipos de
grupos funcionales de
una molécula a otra.
Catalizan reacciones de
oxido-reducción, que
implican en la ganancia o
pérdida de electrones o
átomos de hidrógeno de
un sustrato a otro.
Catalizan la hidrólisis de
un enlace químico, es
decir, rompen varios tipos
de enlaces introduciendo
radicales -H y -OH.
Adicionan grupos
funcionales para formar
o romper dobles enlaces;
requieren de la
participación de un solo
sustrato para efectuar
una reacción en un
sentido y dos para la
reacción contraria
Se encargan de catalizar
la unión de dos moléculas
por medio de enlaces
covalentes aprovechando
la energía de la ruptura
del ATP en ADP +Pi.
Actúan en reacciones
donde un isómero lo
cambian o transforman
un potro, sin eliminar o
añadir partes a la
molécula
son
Producidas por
Formando
Y se forma el
Formando
luego
Es
Es
son
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pH
Concentración
de enzima
Concentración
de sustrato
INHIBICION
COMPETITIVA
INHIBICION
no
COMPETITIVA
oxidorreductasas
Transferasas
Hidrolasas
Liasas
isoMerasas
Ligasas

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Biomoléculas, proteínas que catalizan reacciones químicas Células animales, vegetales, de hongos, de protozoarios e inclusive por células bacterianas-

CARACTERÍSTICAS

Aceleran la velocidad en las reacciones del metabolismo. Disminuyen la energía de activación Actúan sobre una molécula muy específica, denominada sustrato. El sustrato es convertido en un producto de interés. No sufren ninguna modificación durante la reacción.

SEGÚN SU UNIÓN CON OTRAS MOLECULAS

Cofactor

La parte proteica de la enzima, sin cofactores o prostéticos, Es catalíticamente activo. Las enzimas se unen con los sustratos, en una parte específica, llamada sitio activo. Pequeñas moléculas orgánicas o inorgánicas, que requiere la apoenzima para ser activa.

APOENZIMA

GRUPO

PROSTÉTICO

HOLOENZIMa

Similar al cofactor, pero está fuertemente unido a la apoenzima. La enzima activa. Formada por la adición de cofactores o grupos prostéticos a la apoenzima.

Complejo

enzima-

sustrato

El sustrato comienza a ser convertido en producto en el mismo sitio activo.

Complejo

enzima-

producto

El producto final se separa del sitio activo de la enzima.

Producto

FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD

ENZIMÁTICA

Temperatura

El aumento ocasiona un aumento en la velocidad de las moléculas tanto de la enzima como de las moléculas de sustrato Los cambios pueden afectar la unión entre sustrato y enzima, y ocasionar la ruptura de ciertos enlaces en la enzima A mayor concentración de enzima, la velocidad de reacción aumenta. A mayor concentración de sustrato, la velocidad de reacción aumenta hasta el punto de saturación.

INHIBICION DE LA ACTIVIDAD

ENZIMATICA

El inhibidor tiene una estructura similar al sustrato y va a competir con el por ocupar el sitio activo. El inhibidor va a estar unido a una zona diferente del sitio activo, esto ocasiona cambios en la estructura de la enzima y el sustrato no es capaz de unirse

CLASIFICACION

Se encargan de transferir diferentes tipos de grupos funcionales de una molécula a otra. Catalizan reacciones de oxido-reducción, que implican en la ganancia o pérdida de electrones o átomos de hidrógeno de un sustrato a otro. Catalizan la hidrólisis de un enlace químico, es decir, rompen varios tipos de enlaces introduciendo radicales - H y - OH. Adicionan grupos funcionales para formar o romper dobles enlaces; requieren de la participación de un solo sustrato para efectuar una reacción en un sentido y dos para la reacción contraria Se encargan de catalizar la unión de dos moléculas por medio de enlaces covalentes aprovechando la energía de la ruptura del ATP en ADP +Pi. Actúan en reacciones donde un isómero lo cambian o transforman un potro, sin eliminar o añadir partes a la molécula son Producidas por Formando Y se forma el Formando luego Es Es son Es

pH

Concentración

de enzima

Concentración

de sustrato

INHIBICION

COMPETITIVA

INHIBICION

no

COMPETITIVA

oxidorreductasas

Transferasas

Hidrolasas

Liasas

isoMerasas

Ligasas