Mapa conceptual de enzimas, Esquemas y mapas conceptuales de Bioquímica Médica

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Tarea Bimestral 1 Krystal Solórzano Facultad de Médico Cirujano, Pablo Guardado Chávez Bioquímica Médica l Carlos Alberto Chacón Zenteno 25 de abril de 2022

Tabla de contenido

• INTRODUCCIÓN
  • ENZIMAS.........................................................................................................................................
• CLASIFICACIÓN DE ENZIMAS
• INHIBICIÓN ENZIMÁTICA
• FUNCIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS EN LA CATÁLISIS ENZIMÁTICA
• EFECTOS DE LA TEMPERATURA Y DEL PH EN REACCIONES CATALIZADAS POR ENZIMAS
• REGULACIÓN ENZIMÁTICA͙ ͙ ͙ ͙ ͙ ͙ ͙ ͙ ͙ ͙ ͙ ͙ ͙ ͙ ͙ ͙ ͙ ͙ ͙ ͙ ͙ ͙ ͙ ͙ ͙ ͙ ͙ ͙ ͙ ͙ ͙ ͙ ͙ ͙ ͙ ͙ ͙ ͙ ͙ ͙ ͙͘͘
• CONCLUSIÓN͙ ͙ ͙ ͙ ͙ ͙ ͙ ͙ ͙ ͙ ͙ ͙ ͙ ͙ ͙ ͙ ͙ ͙ ͙ ͙ ͙ ͙ ͙ ͙ ͙ ͙ ͙ ͙ ͙ ͙ ͙ ͙ ͙ ͙ ͙ ͙ ͙ ͙ ͙ ͙ ͙ ͙ ͙ ͙ ͙ ͙ ͙ ͙ ͙͘

ENZIMAS

Los catalizadores realizan esta hazaña debido a que disminuyen la energía de activación que se requiere para una reacción química. En otras palabras, los catalizadores ofrecen una vía de reacción alterna que requiere menos energía. En el ápice de ambas vías de reacción se produce un estado de transición. Conforme aumenta la temperatura, las moléculas que vibran tienen mayor probabilidad de chocar. Una reacción química ocurre cuando las moléculas que chocan poseen una cantidad mínima de energía denominada energía de activación (Ea) o, con mayor frecuencia en bioquímica, energía libre de activacLyQ ¨*Á  Cada tipo de enzima contiene una superficie de unión única e intrincada, que se denomina sitio activo. Cada sitio activo es una hendidura o grieta en una gran molécula de proteína en la que se pueden unir moléculas de sustrato en una orientación que favorece la catálisis. Sin embargo, el sitio activo es más que un sitio de unión. Varias de las cadenas laterales de los aminoácidos que recubren este sitio participan de forma activa en el proceso catalítico. La forma y la distribución de la carga del sitio activo de una enzima limitan los movimientos y las conformaciones permitidas del sustrato, haciendo que éste se asemeje más al estado de transición. En otras palabras, la estructura del sitio activo se utiliza para orientar de forma óptima al sustrato. Aunque la actividad catalítica de algunas enzimas sólo depende de las interacciones entre los aminoácidos del sitio activo y el sustrato, otras enzimas requieren componentes no proteínicos para realizar sus actividades. Los cofactores enzimáticos pueden ser iones, como el Mg2+ o el Zn2+, o moléculas orgánicas complejas denominadas coenzimas. El componente proteínico de una enzima que carece de un cofactor esencial se denomina apoenzima. Las enzimas intactas con sus cofactores unidos se denominan holoenzimas. CLASIFICACIÓN DE ENZIMAS

1. Oxidorreductasas. Las oxidorreductasas catalizan reacciones redox en las cuales cambia el estado de oxidación de uno o más átomos en una molécula. La oxidación- reducción en los sistemas biológicos implica reacciones de transferencia de uno o dos electrones acompañadas del cambio compensatorio en la cantidad de hidrógeno y de oxígeno en la molécula. Son ejemplos notables las reacciones redox facilitadas por las deshidrogenasas y las reductasas. Por ejemplo, la alcohol deshidrogenasa cataliza la oxidación de etanol y de otros alcoholes, y la reductasa de ribonucleótido cataliza la reducción de ribonucleótidos para formar desoxirribonucleótidos. Las oxigenasas, las oxidasas y las peroxidasas se encuentran entre las enzimas que utilizan O2 como aceptor de electrones.
   2. Transferasas. Las transferasas transfieren grupos moleculares de una molécula donadora a una aceptora. Entre tales grupos están el amino, el carboxilo, el carbonilo, el metilo, el fosforilo y el acilo (RC=O). Los nombres comunes de las transferasas a menudo incluyen el prefijo trans; son ejemplos las transcarboxilasas, las transmetilasas y las transaminasas.
   3. Hidrolasas. Las hidrolasas catalizan reacciones en las que se logra la rotura de enlaces como C²O, C²N y O²P por la adición de agua. Entre las hidrolasas están las esterasas, las fosfatasas y las proteasas.

4. Liasas. Las liasas catalizan reacciones en las que ciertos grupos (p. ej., H2O, CO2 y NH3) se eliminan para formar un doble enlace, o se añaden a un doble enlace. Son ejemplos de liasas las descarboxilasas, las hidratasas, las deshidratasas, las desaminasas y las sintasas.
5. Isomerasas. Las isomerasas, un grupo heterogéneo de enzimas, catalizan varios tipos de reordenamientos intramoleculares. Las isomerasas de los azúcares interconvierten aldosas (azúcares que contienen aldehídos) en cetosas (azúcares que contienen cetona). Las epimerasas catalizan la inversión de átomos de carbono asimétricos y las mutasas catalizan la transferencia intramolecular de grupos funcionales.
6. Ligasas. Las ligasas catalizan la formación de enlaces entre dos moléculas de sustrato. Por ejemplo, la DNA ligasa une fragmentos de cadenas de DNA. Los nombres de muchas ligasas incluyen el término sintetasa. Varias otras ligasas se denominan carboxilasas. INHIBICIÓN ENZIMÁTICA La actividad de las enzimas puede ser inhibida. Las moléculas que reducen la actividad de una enzima, denominadas inhibidores, incluyen muchos fármacos, antibióticos, conservadores alimentarios, venenos y metabolitos de procesos bioquímicos normales. La inhibición enzimática puede ser reversible o irreversible. La inhibición reversible ocurre cuando el efecto inhibitorio de un compuesto se puede contrarrestar incrementando la concentración del sustrato o retirando el compuesto inhibidor mientras la enzima permanece intacta. La inhibición reversible es competitiva si el inhibidor y el sustrato se unen al mismo sitio, no competitiva si el inhibidor se une a un sitio distinto del sitio activo y acompetitiva si el sitio de unión al inhibidor se crea después de que el sustrato se une a la enzima. La inhibición irreversible ocurre cuando la unión al inhibidor desactiva de manera permanente la enzima, por lo común a través de una reacción covalente que la modifica químicamente. FUNCIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS EN LA CATÁLISIS ENZIMÁTICA Los sitios activos de las enzimas están recubiertos con cadenas laterales de aminoácidos que están muy próximas como resultado del proceso de plegamiento de las proteínas y que juntas crean un microambiente propicio para la catálisis. Los residuos catalíticos participan de forma directa en el mecanismo de la catálisis, mientras que los residuos no catalíticos tienen funciones de apoyo. De los 20 aminoácidos presentes en las proteínas. sólo los que tienen cadenas laterales polares y con carga participan realmente en la catálisis. Estos aminoácidos (y sus grupos de cadenas laterales) son: serina, treonina y tirosina (hidroxilo); cisteína (tiol); glutamina y asparagina (amida); glutamato y aspartato (carboxilato); lisina (amina); arginina (guanidinio), e histidina (imidazol). EFECTOS DE LA TEMPERATURA Y DEL PH EN REACCIONES CATALIZADAS POR ENZIMAS TEMPERATURA La temperatura afecta a todas las reacciones químicas. En general, cuanto mayor es la temperatura, mayor es la velocidad de reacción; es decir, es mayor el número de

CONCLUSIÓN

Luego de la realización de este informe hemos concluido que el organismo vivo es una gran máquina que merece la pena ser estudiada a fin de poder captar y tener conocimientos sobre el tema, para así comprender los mecanismos bioquímicos, en este caso, las enzimas. Las enzimas son de naturaleza proteica y altamente estructuradas que catalizan reacciones químicas. Su función principal es entrelazar y se plegar una o más cadenas polipeptídicas, que aportan un pequeño grupo de aminoácidos para formar el sitio activo, o lugar donde se adhiere el sustrato, y donde se realiza la reacción. Una enzima y un sustrato no llegan a adherirse si sus formas no encajan con exactitud. Este hecho asegura que la enzima no participa en reacciones equivocadas. Entre los factores que incluyen reacciones enzimáticas, tenemos: cambios de pH, cambios detemperatura, presencia de cofactores, concentración de sustrato producto final, activación. Es importante comprender la temperatura y la temperatura de la enzima, porque un aumento aumentará la velocidad a la que la enzima cataliza la reacción.