Cinética Enzimática
Función
La cinética enzimática es el campo de la bioquímica que se encarga de la medición
cuantitativa de los índices de reacciones catalizadas por
enzimas, y del estudio sistemático de factores que afectan
(CINETICA ENZIMATICA, s.f.) (Ristoff, 2013)estos índices. El
análisis cinético puede revelar el número y orden de los
pasos individuales mediante los cuales las enzimas
transforman sustratos en productos. Junto con la
mutagénesis dirigida hacia sitio y otras técnicas que sondean la estructura de proteínas,
los análisis cinéticos revelan detalles del mecanismo catalítico de una enzima dada.
La cinética enzimática aplicada representa el principal recurso mediante el cual los
científicos identifican y caracterizan agentes terapéuticos que inhiben de manera selectiva
los índices de procesos catalizados por enzima específicos.
Graficas de la cinética
Los inhibidores competitivos afectan el progreso de la reacción al unirse a una
enzima, por lo general en el sitio activo, y
evitan que el sustrato real se una. En un
momento dado, solo el inhibidor competitivo o
el sustrato pueden unirse a la enzima (no
ambos). Es decir, el inhibidor y el sustrato
compiten por la enzima. La inhibición
competitiva actúa disminuyendo el número de
moléculas de enzima disponibles para unirse el
substrato.
Los inhibidores no competitivos no impiden que el sustrato se una a la enzima.
De hecho, el inhibidor y el substrato no afectan la unión del otro con la enzima en
lo absoluto. Sin embargo, cuando el inhibidor se une, la enzima no puede catalizar
su reacción para producir un producto. De esta forma, la inhibición no competitiva
actúa reduciendo el número de moléculas funcionales de enzima que pueden
realizar la reacción.
La velocidad de una reacción bioquímica se define como el cambio de la
concentración de un reactivo o producto por unidad de tiempo. La velocidad inicial
v0 de la reacción A → P, donde A y P son moléculas de sustrato y de producto,
respectivamente, es:
