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Documento de estudio sobre las proteínas, funciones y clasificaciones
Tipo: Apuntes
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Desde el punto de vista químico, las proteínas son moléculas conocidas de mayor comple- jidad estructural y refinamiento funcional. Esto quizás no sea sorprendente si se considera que la estructura y la actividad de cada proteína ha sido desarrollada y puesta a punto durante millones de años de historia evolutiva. Se comienza por considerar de que manera la posición de cada aminoácido de la larga cadena que constituye una proteína determina su forma tridimensional, una estructura estabilizada por interacciones no covalentes entre distintas partes de la molécula. El conocimiento de la estructura de la proteína en el nivel atómico permitirá descubrir como la for- ma precisa de cada proteína determina su función en la célula.
Las proteínas en los seres vivos:
Las proteínas tienen gran importancia biología, ya que prácticamente, no existe proceso biológico en el que no este presente al menos una proteína. La miosina y actina son proteínas que permiten los movimientos celulares, y esto hace posible la contracción de los músculos. Se encuentran, también, en células flageladas, como los espermato- zoides. En la membrana plasmática de las células hay distintos tipos de proteínas: están las que fijan el citoesqueleto, las que facilitan el pasaje de sustancias a través de la membrana, las que reciben las señales de otras moléculas y también las que traducen las señales que reciben las receptoras. Determinadas respuestas de los seres vivos están a cargo de hormonas, la mayoría de las cuales son proteínas. De este modo podríamos seguir mencionando muchas proteínas, pero el objetivo es cono- cerlas mas, analizando todos sus aspectos.
La clasificación funcional de las proteínas.
Cada célula contiene miles de proteínas diferentes que realizan diversas funciones, por esto es necesario clasificarlas según sus funciones principales.
Estructural: Aporta soporte mecánico a células y tejidos. Forman los tejidos de protección y de sostén, parte del tejido conectivo, la piel, el cabello, etc., dándoles fuerza y elasticidad. Ejemplos: el colágeno de los cartílagos y tendones, la elastina de los ligamentos y la queratina del pelo y las uñas. Contráctil: genera movimiento en células y tejidos. Por ejemplo, la miosina y la ac- tina son proteínas contráctiles que permiten la contracción de las fibras musculares. Otras, como la flagelina (del flagelo bacteriano), permiten la movilidad celular. Transporte: transporta moléculas pequeñas o iones. Ciertas proteínas transportan sustancias de un lugar a otro, como la hemoglobina , que lleva el oxigeno y el dióxi- do de carbono en la sangre; la mioglobina , que cumple una función similar en los músculos, y las lipoproteínas , que transportan lípidos en la sangre. También se in- cluyen las proteínas que regulan el paso de las moléculas a través de la membrana celular. Enzimática: cataliza la formación o la rotura de enlaces covalentes, disminuyendo la velocidad de reacción. Las lipasas , por ejemplo, secretadas por el páncreas, act- úan sobre los lípidos durante el metabolismo, degradándolos para luego poder ser absorbidos por el epitelio intestinal. Hormonal: las hormonas regulan la actividad fisiológica y metabólica de las célu- las. Por ejemplo la insulina y el glucagón , que regulan el metabolismo de la gluco- sa. Inmunológica: las principales proteínas que ejercen una función de defensa del organismo son las inmunoglobulinas , que constituyen los anticuerpos. Eliminan o neutralizan los agentes nocivos (anfígenos) que ingresan en el organismo. En esta función debemos incluir la trombina, la fibrina y el fibrinógeno , que participan en la coagulación de la sangre. Reserva: almacena moléculas pequeñas o iones. El hierro se almacena en el híga- do mediante la unión a la pequeña proteína ferritita ; la ovoalbúmina de la clara del huevo se utiliza como una fuente de aminoácidos para el desarrollo del embrión de ave; la caseína de la leche es una fuente de aminoácidos para las crías de mamífe- ros. Señal: transporta señales entre distintas células. Muchas de las hormonas y los factores de crecimiento que coordinan las funciones fisiológicas en los animales son proteínas, el factor de crecimiento nervioso estimula el crecimiento de axones
de esos aminoácidos, cada uno ligado a su vecino por un enlace. La unión covalente entre dos aminoácidos adyacentes en una cadena de proteínas se denomina enlace peptídico ; la cadena de aminoácidos también se conoce como polipéptido. Los enlaces peptídicos se forman por reaccio- nes de condensación en las que un aminoácido se une al siguiente. Independientemente de los aminoácidos específicos que lo componen, un polipéptido siempre tiene un grupo amino (NH 2 ) en un extremo (su extremo N-Terminal ) y un grupo carboxilo (COOH) en el otro (su extremo C- Terminal ). Esto le da a la proteína o al polipéptido una direccionalidad definida: una polaridad es- tructural. Las cadenas polipeptídicas adoptan en el espacio diferentes ubicaciones. Esta forma o configuración depende de los aminoácidos que la integran. Entonces, una vez formado el polipép- tido, se pliega y adquiere su estructura en el espacio, tridimensional, que le permitirá interaccionar con otras moléculas y cumplir con su función especifica. Solo cuando un polipéptido adquiere su estructura espacial definitiva, se habla de proteína. Los aminoácidos se unen formando largas cadenas de secuencias diferentes, es decir, que pueden estar unidos en diferente orden. Y en ese orden o secuencia el que va a determinar la forma en que la proteína se plegará y, de acuerdo con esto, la función que va a cumplir. Si cambia la secuencia, es otra proteína y también se modifica su función. Entonces, las largas cadenas polipeptídicas se combinan y se pliegan. Hay cuatro niveles de organización sucesivos: estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
Tipos de estructuras en la proteína
Estructura primaria: La estructura primaria es la secuencia lineal de los aminoácidos que forman la proteína. Esta determinada genéticamente. Indica que aminoácidos son y en que orden se encuentran en la cadena proteica. Las propiedades de la proteína van a estar da- das por el número y el orden o secuencia en que se enlazan los aminoácidos presentes. Es importante el orden en el que se alinean los aminoácidos, ya que si hay un cambio en la estructura primaria de una proteína, esta será diferente y no cumplirá su función biológica. Estructura secundaria: cuando la cadena se va formando, comienzan las interacciones entre los aminoácidos que la constituyen: estos se unen por medio de enlaces químicos y forman cadenas polipeptídicas que se pliegan y logran una disposición espacial estable. De esta manera, pueden constituir dos posibles conformaciones o estructuras: la α- hélice se forma a partir de la cadena primaria que se enrolla sobre si misma, en forma helicoidal, como un tirabuzón. Cada cuatro aminoácidos, se forma un enlace hidrogeno, que une el C=O de un enlace peptídico al N-H de otro. Esto da origen a una hélice regular con una vuelta completa cada 3,6 aminoácidos. Las β-hoja plegada presenta una conformación en zigzag, donde las cade- nas polipéptidos son paralelas o se cruzan uniéndose mediante enlaces puente hidrogeno entre segmentos adyacentes que le dan estabilidad, a la manera de un acordeón. Se la considera una hoja β paralela cuando la estructura consiste en cade- nas polipeptídicas vecinas que corren en la misma orientación; cuando se forma a partir de una cadena polipeptídica que se pliega una y otra vez so- bre si misma la estructura es una hoja β antiparalela. Los aminoácidos que se encuentran en estructuras secundarias diferentes pueden interac- cionar aunque estén alejados entre si. Estructura terciaria: la estructura terciaria se forma por plegamientos de cadenas de es- tructura secundaria en las que interaccionan los grupos R de los aminoácidos. Puentes hidrogeno, entre los grupos – R de la subunidades de aminoácidos en zonas adyacentes de la misma cadena de polipéptidos. Atracción iónica entre grupos R con carga positiva y aquellos con carga ne- gativa. Interacciones hidrofóbicas derivadas de la tendencia de los grupos – R no polares para asociarse hacia el centro de la estructura globular, lejos del li- quido que las rodea.
Los enlaces disulfuro, que son covalentes, unen los átomos de azufre de a dos cisternas. Estos enlaces pueden unir dos porciones de una misma ca- dena o dos cadenas distintas. Es el modo en que las cadenas secundarias se pliegan tridimensionalmente en el espacio formando una estructura más compleja que la secundaria. En mu- chas proteínas, esta estructurales otorga una forma globular , en cambio en otras son fibrosas. Las proteínas en estructura terciaria son las que realizan la mayoría de las funciones biológicas. Estructura cuaternaria: muchas proteínas presentan una estructura cuaternaria en la que se combinan y se interconectan varias cadenas polipeptídicas de estructura terciaria, que forman un complejo proteico. Estas proteínas se llaman multimericas y, según el número de cadenas polipeptídicas que la forman, tienen otra denominación. Por ejemplo, la hemo- globina es un tetrámero, porque es una proteína formada por cuatro subunidades (cade- nas) proteicas que tienen cada una su propia estructura terciaria. En resumen, podemos decir que la cadena primaria no tiene funcionalidad; de la primaria a la terciaria, la molécula es cada vez mas compleja y esta mas plegada; la cuaternaria se forma con asociaciones de cadenas terciarias.
La clasificación estructural de las proteínas
Las proteínas pueden clasificarse según diferentes criterios. Uno de ellos es según su tipo de estructura: fibrosas y globulares. Estas también dependen de la función que cumplen. Las proteínas fibrosas cumplen una función estructural y proporcionan elasticidad y resis- tencia mecánica a las células. Las principales proteínas fibrosas son: colágeno, queratina, elastina, fibrinógeno, miosina y actina, y fibroína. Sus cadenas se ordenan en filamentos largos que forman parte de tejidos, estructuras de sostén o protección. Son insolubles en agua. Las proteínas globulares son transportadoras de otras moléculas y regulan funciones ce- lulares. Son solubles en agua. La mayoría de las enzimas, hormonas, anticuerpos, entre otras, son proteínas globulares. Ahora, si se tiene en cuenta su composición química, hay proteínas: simples y conjugadas. Las proteínas simples están compuestas solo por aminoácidos y cumplen funciones por sí solas (son autosuficientes); es el caso del colágeno. Las proteínas conjugadas son las que, además de aminoácidos, contienen grupos prostéticos , moléculas no proteicas imprescindibles para poder funcionar. Por ejemplo, la hemoglobina es una proteína conjugada, de estructura cuaternaria, formada por una pro- teína llamada “globina” y un grupo prostético “hemo”, que contiene hierro (Fe).
Propiedades de las proteínas Las proteínas pueden inactivarse al romperse las fuerzas que mantienen la forma tridimen- sional de la cadena por acción del calor, cambios en el pH o la agitación. En los tres ejemplos, ocurre la desnaturalización y se trata de una varia- ción de la conformación: los enlaces que mantienen su forma se rompen y se modifica el grado de ple- gamiento, las cadenas polipeptídicas se despliegan, por lo que se pierde su forma específica y, por lo tanto, su funcionalidad. La proteína se desnaturali- za. Como la desnaturalización no afecta a los enla- ces peptídico, en algunos casos puede volver a ocu- rrir una renaturalización de las proteínas, es decir que pueden recuperar su conformación si las condi- ciones vuelven a su estado normal.
En algunos casos, la enzima puede acelerar la degradación del sustrato en dos moléculas, los productos de la reacción. En otros, las enzimas aceleran la unión de sustancias. Una vez finalizada la reacción, la enzima se recupera y puede volver a actuar. En síntesis, la función de las enzimas es aumentar la velocidad de una reacción disminu- yendo la energía de activación (energía necesaria para que una reacción suceda), sin modificar los equilibrios de la misma.
Las proteínas como resultado de la expresión genética
Las proteínas se sintetizan en cada organismo. Cuando comemos, ingerimos proteínas que son degradadas a medida que avanzan por el tubo digestivo. Lo que llega a la sangre y pasa a las células son las unidades que forman las proteínas, “los aminoácidos”. Con esto aminoácidos nuestro organismo fabrica sus propias proteínas. Evidentemente hay “algo” que guía el proceso de síntesis de proteínas. La que cuenta con toda la información para que cada organismo sea como es y tenga lo que tenga es el ADN. Las proteínas son, entonces la expresión de esa molécula de ADN. A su vez, el material genético de las células tiene mecanismos de control que evitan los errores en la transmisión de la información, aunque a veces puede fallar. Una alteración en el código genéti- co provoca diferencias en la secuencia de aminoácidos que forman la proteína en cuestión. Resumiendo, el material genético contiene las “instrucciones” para producir las proteínas.
Las proteínas son macromoléculas esenciales en la química de la vida. Son componentes estructurales de las células y tejidos, de modo que el crecimiento, la restauración y el manteni- miento del organismo dependen del abastecimiento adecuado de estas sustancias. Las proteínas constitutivas de cada célula son la clave de su estilo de vida. Cada tipo celu- lar posee una distribución, cantidad y especie de proteínas que determina el funcionamiento y la apariencia de la célula. La mayor parte de las proteínas son específicas para cada especie. De todos modos algu- nas proteínas son diferentes aún entre individuos de una misma especie, por lo que se considera que cada organismo es único, desde el punto de vista bioquímica. Solo individuos genéticamente idénticos (hermanos gemelos o cepas de organismos cultivados en relación muy estrecha) pre- sentan proteínas idénticas.