¡Descarga proteines apunts 1rbatx y más Apuntes en PDF de Biología solo en Docsity!
TEMA 3: les proteïnes
1. INTRODUCCIÓ
És un grup molt important que fa una gran varietat de funcions i que presenten el 50% del pes sec d’una cèl·lula i el 40% de la nostra massa corporal. Les proteïnes estan formades per la unió de molts aminoàcids (AA) amb enllaços peptídics.
2. AMINOÀCIDS
La fórmula general d’un AA és: Formant part dels éssers vius trobem 20 aminoàcids diferents. Quan estan en dissolució els aminoàcids s’ ionitzen. Degut a això són capaços d’actuar com a substàncies amfòteres , és a dir que es poden comportar com a àcids o com a bases depenent del medi on es troben. Es comporten com a àcids gràcies a que tenen un grup carboxil el qual pot alliberar protons: Es poden comportar com a bases degut a que tenen un grup amino capaç de captar protons: És a dir, els aminoàcids tenen capacitat d’actuar com a un tampó contrarestant els canvis en el pH que es produeixen dins les cèl·lules i en la sang. Això és degut a que: Si el pH es torna àcid (↑(H+)) és a dir s’incrementa la concentració de p+, els aminoàcids es poden comportar com a bases captant p+ del medi. Si el pH es torna més bàsic (↓(H+)) els AA es poden comportant com a àcids cedint p+ al medi.
Depenent del pH del medi podem trobar a l’aminoàcid d’aquestes tres maneres: A pH fisiològic (7,4) la major part dels aminoàcids es troben com a ió bipolar. Anomenem punt isoelèctric el qual el pH el qual un aminoàcid té una càrrega elèctrica nul·la. Depenent de la càrrega elèctrica total que tingui l’aminoàcid i del seu pes molecular es poden diferenciar i identificar cadascun dels 20 AA en posar-los en un camp elèctric. Aquesta tècnica se l’anomena electroforesi. A menys pes molecular i més càrrega elèctrica més distància recorre cap el pol elèctric oposat al de la seva càrrega.
2.1. CLASSIFICACIÓ DELS AMINOÀCIDS
Els podem classificar en 4 grups: o Bàsics polars o Àcids polars o Sense càrrega polar o Hidròfob Cal saber les sigles de cada aminoàcid que signifiquen. La primera lletra de les tres sempre en majúscula. ÀCIDS BÀSICS Glu ÀCID GLUTÀMIC Asp ÀCID ASPÀRTIC Lys LISINA Arg ARGININA His HISTIDINA
Exemple: uneix Met+-Gln Exemple: Tyr+Leu+Gly
3.1. CARACTERÍSTIQUES DE L’ENLLAÇ PEPTÍDIC
És un enllaç fort de tipus covalent. Manté en un pla els grups O=C-NH que participen en l’enllaç peptídic de manera que només poden rotar els radicals. (fotocopia fig 2 i 3) Són exemples de pèptids importants:
- La insulina amb 51 AA - El glucagó amb 21 AA - La encefalina amb 5 AA RECEPTA CAÇOLANA: cal recordar posar en línia el grup amino i el carboxil dels dos AA. Mirar al final quina és la R de cada AA.
- NIVELLS ESTRUCTURALS DE LES PROTEÏNES Les proteïnes són tan complexes que el seu estudi es divideix en 4 nivells o estructures:
4.1. ESTRUCTURA PRIMÀRIA
Consisteix a establir quina és la seqüència de la proteïna, és a dir, quins aminoàcids la formen i en quin ordre s’uneixen. Exemple: Ala- Thr- Arg- Gln- His- Gly- Leu Ala- Arg- Thr- Gln- His- Gly- Leu Les seqüències de les proteïnes estan codificades a l’ADN. Petits canvis en la seqüència d’una proteïna en alguns casos poden fer que la proteïna no sigui funcional. Per exemple: l’anèmia falciforme ; en aquest cas un Glu és substituït per una Val, però aquest canvi afecta a l’estructura 3D i fa que la proteïna no sigui funcional (se l’anomena hemoglobina falciforme), com s’elimina provoca anèmia. Cal recordar que la disposició en l’espai d’una proteïna depèn de la seva seqüència ja que un cop s’acaba de fer la proteïna es plega automàticament, depenent de la distribució de càrregues d’una manera o una altra.
4.2. ESTRUCTURA SECUNDÀRIA
L’estructura secundària estudia les parts de la proteïna que estan plegades seguint un d’aquests tres models:
**- L’hèlix α
- Làmina plegada beta o full beta
- L’hèlix de col·lagen**
A) HÈLIX α
Fig 4,5, Moltes proteïnes presenten parts de la seva seqüència plegades en forma d’hèlix α. A aquesta hèlix és un enrotllament helicoidal mantingut amb ponts d’hidrogen entre els grups C=O i NH pròxims, els grups R queden cap enfora, raó per la qual independentment de quins R siguin es pot establir el plegament en forma de hèlix α. Ara bé, alguns AÀ tenen R o massa grossos o massa carregats i impedeixen la formació d’hèlix α en aquell tram. En són exemples de proteïnes que presenten hèlix α: α queratina que forma les ungles, el cabell, la llana... ≠Seqüència
- PROTEÏNES FIBROSES
Pràcticament podem dir que no té l’estructura terciària perquè no es plega en l’espai d’una forma molt diferent a l’estructura secundària. Formen fibres. Tenen una funció estructural gràcies a que són insolubles en aigua. Ç Exemples: queratines (α, β), el col·lagen i l’elastina. L’elastina és una proteïna molt important que forma part de la pell i dels vasos sanguinis... Té una estructura deformable que permet la seva contracció i relaxació. (fig 16 i 20)
- PROTEÏNES GLOBULARS Tenen una forma globosa en l’espai, per tant presenten estructura 3D. Són proteïnes amb una enorme quantitat de funcions diferents, la majoria dinàmiques, és a dir no estructurals. Són solubles en aigua i en dissolucions salines. Exemples: hemoglobina (Hb) (fig 9, 15) i la mioglobina.
4.3.1. L’HEMOGLOBINA
És una proteïna formada per 4 cadenes polipeptídiques i 4 grups hemo. Cada cadena polipeptídica pot ser α o β, en total hi ha 2α i 2β. El grup hemo (fig 15) esta format per un anell de porfirina amb un àtom central de Fe2+. Cada molècula d’Hb és capaç de transportar 4 molècules d’O2, ja que unit a cada Fe2+ pot viatjar una molècula d’O2. Si el Fe2+ s’oxida i passa a Fe3+ aquesta hemoglobina s’anomena Met- Hb i no és capaç de cedir oxigen als teixits, per tant les cèl·lules es mouen. A més, la Hb té una afinitat 200 cops més gran pel CO (monòxid de carboni) que pel O. Per tant, pot provocar la mort per asfixia l’Hb unida al CO s’anomena carboxi-Hb. A més, l’Hb té punts d’unió pel CO2 però no en el Fe, malgrat la major part del CO viatja dissolt en el plasma no unit a la Hb.
4.3.2. LA MIOGLOBINA
Fa la mateixa funció que la Hb però en el múscul. Consta d’una única cadena polipeptídica idèntica a la de la Hb i un sol grup hemo.
PROTEÏNES AMB CARACTERÍSTIQUES INTERMITGES
Com ara el fibrinogen i la miosina que són saludables en H2O però poden formar fibres. El fibrinogen és una proteïna soluble que esta al plasma sanguini o que és capaç de transformar-se en fibrina i formar una xarxa que impedeixi que continuï la hemorràgia.
4.4. ESTRUCTURA QUATERNÀRIA
Només la presenten les estructures oligomèriques és a dir, aquelles que tenen més d’una cadena polipeptídica com per exemple l’Hb. L’estructura quaternària estudia com es col·loquen en l’espai les diferents cadenes polipeptídiques.
- PROPIETATS DE LES PROTEÏNES
5.1. SOLUBILITAT
Algunes proteïnes són solubles en h¡H2O mentre que d’altres són insolubles en dissolucions salines o en H2O. Les que són solubles ho són perquè els seus radicals formen ponts d’hidrogen amb l’H2O. Si afegim sals, la sal competirà amb la proteïna per formar els ponts d’H amb l’H2O i podria fer que precipités.
5.2. ELEVADA ESPECIFICITAT
En general a més properes siguin evolutivament dues espècies més similitud hi haurà entre proteïnes homòlogues. En general les proteïnes de cada espècie són específiques i en alguns casos l’especificitat es produeix a nivell d’individu com ara els antígens d’histocompatibilitat.
5.3. ACIDESA / BASICITAT
Depenent dels grups R que aporten càrregues positives i negatives podem tenir proteïnes àcides que tenen càrregues negatives abundants o bàsiques que tenen càrregues positives abundants.
5.4. DESNATURALIZACIÓ
La desnaturalització d’una proteïna és la pèrdua de l’estructura 3D degut a que es perden les estructures secundària, terciària i quaternària. Només queda l’estructura primària mantinguda amb enllaços forts (peptídics que no es trenquen). La pèrdua de l’estructura 3D comporta la pèrdua de la funció de la proteïna, aquesta precipita. S’anomenen agents desnaturalitzant a aquells com ara el pH, la calor, els dissolvents orgànics o la salinitat que poden fer desnaturalitzar la proteïna. Depenent del temps i de la intensitat amb la que actuen aquests agents es pot renaturalitzar la proteïna (la desnaturalització pot ser reversible).
