¡Descarga Proteïnes 1º batxillerat y más Resúmenes en PDF de Biología solo en Docsity!
TEMA 4. PROTEÏNES
- Els aminoàcids (aa) són les unitats bàsiques que formen les proteïnes. Tenim dos tipus diferents d’aminoàcids:
- Aminoàcids primaris : formen part de les proteïnes i es poden sintetitzar en l’organisme. En tenim 20 de diferents
- Aminoàcids essencials : no es poden sintetitzar en l’organisme. Inclouen 8 aminoàcids: Isoleucina, Leucina, Lisina, Metionina, Fenilalanina, Treonina, Triptòfan i Valina Els aminoàcids es caracteritzen per tenir un carboni alfa , que té les quatre valències ocupades, una per un radical àcid o carboxil (-COOH ), una per un radical amino (- NH2 ), una per un H i una última per un radical R , característic per cada aminoàcid.
- Els aminoàcids, i conseqüentment, les proteïnes es caracteritzen per: ser compostos sòlids ser cristal·lins tenir un punt de fusió elevat solubles en aigua A nivell d’estructura química, tots contenen un carboni alfa (a excepció de la glicina, ja que no te les 4 valències de l’àtom de C ocupades, es a dir, no te radical R). Els aminoàcids tenen activitat òptica , i per tant son capaços de desviar el pla de la llum polaritzada; en funció si el desplacen cap a la dreta o cap a l’esquerra parlarem de dextrogirs ( D-aminoàcids ) o levogirs ( L-aminoàcids ). Si situem el grup -COOH a dalt, la conformació en L o D dependrà d’on es trobi el grup amino, si es troba a la dreta parlarem d’un D-aa i si es troba a l’esquerra parlarem de un L-aa. ( La forma L , amb el grup amino a l’esquerra és la més habitual ) L’activitat òptica i la configuració L o D són independents.
Els aminoàcids són compostos que tenen un comportament àmfoter, es a dir, poden actuar com a àcid o com a base (en funció del pH de la dissolució en la que es trobin). Per tant, el grup, carboxil (-COOH) pot alliberar protons -COOH -COO-^ + H+ i el grup amino pot captar protons: -NH2 + H+^ NH^3 Quan el grup carboxil ha perdut el protó i el grup amino l’ha captat, ens trobem davant d’un aminoàcid carregat (tant positivament com negativament) on la càrrega total es neutra. Aquesta forma s’anomena zwitterió. Gràcies a aquesta capacitat de captar i alliberar protons, els aminoàcids actuen com a tampons de les dissolucions, mantenint estable el seu pH. El punt isoelèctric, és aquell en el que trobem els aminoàcids en forma zwitteriònica.
- La classificació dels aminoàcids és la següent: Exercicis: 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7 pàg. 61
Per aquest motiu aquestes làmines, solen replegar-se, i formar enllaços d’hidrogen amb cadenes que ara queden properes, donant lloc a la làmina plegada. IMPORTANT: poder diferenciar correctament ambdues conformacions.
3. Estructura terciària: es caracteritza per ser la disposició en l’espai de la estructura secundària, es a dir, quan les hèlix alfa o les làmines beta es repleguen sobre si mateixes, donant lloc a una conformació globular. En una conformació globular els radicals polars o hidrofílics solen situar-se a l’exterior, mentre que els apolar o hidrofòbics. A més, al replegar-se sobre si mateixa es formen nous tipus d’enllaços, gràcies als radicals R: Pont di-sulfur: es dona entre els diferents grups sulfur de dos aminoàcids diferents, normalment entre cisteïnes. És de tipus covalent. Ponts d’hidrogen Interaccions electrostàtiques Forces de Van der Waals Interaccions hidrofòbiques En una estructura de tipus globular els trams rectes solen estar formats ja sigui per làmines beta o per hèlix alfa, mentre que en les zones de gir no es sol adoptar cap estructura en concret. DOMINIS ESTRUCTURALS I PROTEÏNES FILAMENTOSES??
- Estructura quaternària : l’estructura quaternària es caracteritza per estar formada per dues o més cadenes polipeptídiques en estructura terciària mitjançant enllaços de tipus feble o no covalents. Cada una de les cadenes polipeptídiques s’anomena protòmer. En funció del nombre de protòmers parlarem de dímers (hexocinasa), tetràmers (hemoglobina), pentàmers (RNA-pol) o polímers. Exercicis: 13 i 14 pàg. 66 + 15, 16 i 17 pàg. 69
- Propietats de les proteïnes : les propietats de les proteïnes solen dependre dels radicals R:
- Solubilitat deguda a una quantitat elevada de radicals polars, que faciliten la formació de ponts d’hidrogen amb l’aigua solubilitzant la proteïna. La solubilitat dependrà de la concentració salina: si és baixa, s’augmenta la polaritat augmentant la solubilitat; si és alta, hi ha competició entre les molècules salines i la proteïna per formar enllaços d’hidrogen amb l’aigua. El pH també afecta a la solubilitat ja que canvia el grau de ionització dels grups polars. Les proteïnes globulars al tenir un elevat pes molecular donen lloc a dispersions col·loïdals.
- Desnaturalització pèrdua de l’estructura terciària i secundaria degut al trencament dels enllaços q les formen. Es pot produir ja sigui per calor, pH, alteracions en la salinitat o per agitació molecular. Quan una proteïna es
desnaturalitza sol precipitar, i ja no poden donar lloc a les seves funcions ja siguin de tipus enzimàtic, transportador o hormonal. No afecta als enllaços peptídics, fent que si es torna a les condicions normals la proteïna pugui re-naturalitzar, adoptant la conformació inicial.
- Especificitat Les proteïnes generalment actuen sobre substrats determinats, a través de zones molt concretes, fent que siguin molt especifiques, fent que es doni un control fisiològic molt precís. Hi ha proteïnes homòlogues, que fan la mateixa funció, en especies diferents.
- Capacitat amortidora com que els aa són amfòters, les proteïnes també poden comportar-se com a àcids o com a bases, neutralitzant així les variacions de pH del medi efecte tampó.
5. Classificació de les proteïnes 1- Holoproteïnes, es divideixen segons l’estructura: Filamentoses, insolubles en aigua, i es solen trobar en animals. Tenim els col·làgens, les queratines, elastines i fibrïonines. Globulars, solubles en aigua i solucions salines. Tenim protamines, histones, prolamines, glutenines, albúmines, i globulines. 2- Heteroproteïnes, es divideixen en cinc grups en funció de la molècula associada, l’anomenat grup prostètic : Cromoproteïnes, tenen com a g.p. una substància amb color, se’ls anomena pigments. En funció del pigment es divideixen en: o Pigments porfirínics: el g.p. és una porfirina, que te al centre un catió metàl·lic. Si aquest es el Fe2+, s’anomena grup hemo, localitzat en l’hemoglobina o la mioglobina. o Pigments no porfirínics: el g.p. és diferent a la porfirina, com la hemocianina. Glicoproteïnes, en aquest cas el g.p. sol ser un glúcid, ja sigui la glucosa, la galactosa... La part proteica sol ser molt estable, a diferència del g.p. que te moltíssima variabilitat (com per exemple els grups sanguinis). Alguns exemples són: hormones FSH i TSH, els proteoglicans (ossos, tendons i cartílags), immunoglobulines i alguns enzims com ribonucleases. Lipoproteïnes, el g.p són àcids grassos. Aquestes heteroproteïnes solen trobar- se en les membranes citoplasmàtiques. Cal destacar les lipoproteïnes sanguínies, que transporten els lípids des del lloc d’absorció fins als teixits diana. Nucleoproteïnes, tenen un àcid nucleic com a g.p., alguns exemples són les associacions d’histones o protamines amb molècules d’àcid nucleic que formen per exemple la cromatina. Fosfoproteïnes, tenen àcid fosfòric com a g.p. (H 3 PO 4 ). Alguns exemples són la caseïna o la vitel·lina. 6. Funcions de les proteïnes I. Funció estructural
