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TEMA 5: AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS.
5.1. LOS AMINOÁCIDOS.
Son compuestos orgánicos sencillos de bajo peso molecular que al unirse entre sí forman las proteínas. Se componen de carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, y algunos de ellos contienen azufre. Se caracterizan por poseer en su molécula un grupo carboxilo (-COOH), un grupo amino (-NH 2 ), y una cadena lateral o grupo R, todos ellos unidos covalentemente a un átomo de carbono llamado carbono Todos responden a esta fórmula general: H 2 N-CHR-COOH. Se nombran dependiendo del grupo R, que es distinto para cada uno de ellos, y determina sus propiedades químicas y biológicas. Son sólidos, solubles en agua, cristalizables, incoloros o poco coloreados y con una temperatura de fusión alta, por encima de los 200ºC. Existen 20 aminoácidos proteicos, que son los constituyentes básicos de las proteínas. Hay otros 150 que no forman parte de las proteínas, y se conocen como aminoácidos no proteicos. 5.2 PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS. 5.2.1 PROPIEDADES ÁCIDO-BÁSICAS DE LOS AMINOÁCIDOS. Cuando los aminoácidos se encuentran en disolución acuosa forman iones dipolares , llamados también iones híbridos por poseer igual número de cargas positivas que negativas; el grupo amino está protonado ( ) y el grupo carboxilo desprotonado ( ). El pH en el que un aminoácido forma un ion híbrido se llama punto isoeléctrico (pI). Dependiendo del pH de la disolución, un ion híbrido puede comportarse como ácido (dador de H+) o como base (aceptor de H+); en un medio ácido funcionan como bases y en un medio alcalino, como ácidos. Las sustancias que poseen esta propiedad se llaman anfóteras. 5.2.2 ESTEREOQUÍMICA Y ACTIVIDAD ÓPTICA DE LOS AMINOÁCIDOS. Todos los aminoácidos obtenidos de la hidrólisis de una proteína (excepto la glicocola) tienen al menos un carbono asimétrico (carbono ), es decir, unido a cuatro radicales diferentes. Como consecuencia, pueden presentar dos configuraciones espaciales, la D y la L, dependiendo de la orientación del grupo amino (-NH 2 ), a la derecha o a la izquierda. Estas dos configuraciones espaciales se llaman estereoisómeros.
Los aminoácidos muestran actividad óptica (sus disoluciones desvían el plano de luz polarizada que las atraviesa). 5.2. AMINOÁCIDOS ESENCIALES. De los veinte aminoácidos que forman parte de las proteínas, solo algunos pueden ser sintetizados por los organismos heterótrofos a partir de compuestos más sencillos; los restantes deben ser ingeridos en la dieta como tales. Estos últimos son los aminoácidos esenciales: fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptógano y valina. Una dieta con una cantidad insuficiente de uno o más aminoácidos esenciales produce una forma de desnutrición llamada deficiencia de proteínas. 5.3 EL ENLACE PEPTÍDICO. Los aminoácidos se unen para formar cadenas mediante enlaces peptídicos, que son enlaces covalentes de tipo amida entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro, que da lugar a la pérdida de una molécula de agua. Los aminoácidos unidos por enlaces peptídicos se conocen como residuos, para resaltar la pérdida de átomos en la formación del enlace. Según el número de aminoácidos que se unan, los polímeros resultantes se llaman dipéptido (formado por 2 aminoácidos), tripéptido (formado por tres), oligopéptido (cuando contiene menos de 50), y en general polipéptido si son cadenas más largas. Los grupos amino y carboxilo libres en los extremos se nombran como N- terminal y C-terminal. Los residuos se numeran desde el aminoácido N-terminal y se escriben de izquierda a derecha en el orden que ocupan en la cadena. El enlace peptídico es un enlace covalente más corto que la mayor parte de los demás enlaces C-N; por esta razón tiene carácter parcial de doble enlace , lo que evita la rotación a su alrededor y restringe la conformación de la cadena polipeptídica. Los cuatro átomos del grupo péptido y los dos átomos de carbono se hallan situados sobre un mismo plano , manteniendo distancias y ángulos fijos y los únicos enlaces que pueden girar, y no del todo libremente, son los formados por C-C y N-C.
Esta disposición provoca que los grupos R de cada aminoácido queden alternativamente situados a uno y a otro lado de la cadena. Es la estructura más sencilla , y sin embargo, la más importante , ya que determina el resto de las estructuras. 5.4.2 ESTRUCTURA SECUNDARIA. Es la disposición espacial que adopta la estructura primaria para ser estable , y es consecuencia directa de la capacidad de giro que poseen los enlaces de los C de los aminoácidos. Los modelos más frecuentes son:
- Estructura en -hélice: en esta estructura la cadena polipeptídica se va enrollando en espiral sobre sí misma, debido a los giros que se producen en torno al C de cada aminoácido, y se mantiene gracias a los enlaces de hidrógeno intracatenarios formados entre el grupo -NH de un enlace peptídico y el grupo -C O del cuarto aminoácido que lo sigue. La constitución de estos enlaces determina la longitud del paso de rosca, es decir, el avance que se produce por vuelta, que es de 0,54 nm. La rotación es dextrógira, de forma que cada aminoácido gira 100º con respecto al anterior, lo que equivale a 3,6 residuos de aminoácidos por vuelta de la hélice. Al formarse la -hélice, los grupos -C O quedan orientados en el mismo sentido, mientras que los -NH se orientan en sentido contrario y los radicales de los aminoácidos quedan dirigidos hacia el exterior. - Conform ación o lámina plegada: se caracteriza porque la cadena polipeptídica adopta una forma en zigzag debido a la ausencia de enlaces de hidrógeno entre los aminoácidos cercanos. Si la cadena se repliega sobre sí misma, los aminoácidos que antes se encontraban muy separados pasan a quedar próximos y es entonces cuando se pueden unir mediante enlaces de hidrógeno intracatenarios→ estructura muy estable y se parece a una lámina plegada en zigzag. Existen proteínas con estructura en lámina plegada que son el resultado de la unión mediante enlaces de hidrógeno intracatenarios de varias cadenas polipeptídicas distintas. Esto es lo que sucede con la fibroína. En la conformación , las cadenas polipeptídicas se pueden unir de dos formas: paralela o antiparalela. En la forma paralela, las cadenas polipeptídicas se disponen en el mismo sentido N-C, mientras que en la antiparalela se alternan cadenas polipeptídicas en los sentidos N-C y C-N. En los dos casos, los radicales de los aminoácidos se orientan hacia ambos lados de la hoja de forma alterna. Disposición antiparalela→ más compacta y frecuente que la paralela.
- Hélice de colágeno : es la estructura secundaria que presenta el colágeno, proteína que forma parte de los tendones y de los tejidos conectivos. Se trata de una estructura particularmente rígida. El colágeno está compuesto mayoritariamente por prolina. Debido a la continua repetición de este aminoácido, la cadena polipeptídica no puede adoptar ninguna de las estructuras anteriores. En su lugar, las cadenas individuales se enrollan hacia la izquierda, de forma que se realiza una vuelta de hélice por cada tres residuos de aminoácidos. 5.4.3 ESTRUCTURA TERCIARIA. La disposición espacial de los distintos grupos funcionales determina su interacción con otras moléculas, por lo que es esta estructura la responsable directa de las propiedades biológicas de una proteína. La estructura terciaria es el mayor nivel estructural que pueden tener las proteínas formadas por una única cadena polipeptídica. Se encuentra plegada en el espacio y es estable gracias a las muchas uniones, la mayor parte de ellas débiles, que se producen entre los radicales de aminoácidos situados en posiciones muy alejadas. Estas uniones pueden ser: Enlaces de hidrógeno entre cadenas laterales polares. Interacciones hidrófobas y fuerzas de Van der Waals entre radicales alifáticos o aromáticos de las cadenas laterales. Enlaces iónicos entre cadenas laterales cargadas positiva y negativamente. Puentes disulfuro entre residuos de cisteína. Es un enlace fuerte de tipo covalente entre dos grupos tiol (-SH), correspondientes a dos cisteínas. La estructura terciaria de las proteínas, especialmente de aquellas de elevado peso molecular, está constituida por varios dominios o unidades compactas de entre 50 y 300 aminoácidos conectadas a través del esqueleto polipeptídico. Dentro de un dominio, la estructura de la cadena polipeptídica suele ser independiente de la de los otros, ya que esta puede ser de -hélice o bien
5.4.5 PLEGAMIENTO DE PROTEÍNAS Y ENFERMEDADES
¿Qué ocurre cuando proteína no se pliega correctamente? Una proteína sin estructura nativa es afuncional; tiende a agregarse a otras cadenas polipeptídicas; suele ser degradada y consume recursos celulares, materia y energía innecesariamente. Amiloidosis→ grupo de enfermedades degenerativas humanas y de los animales, que se caracterizan por la deposición extracelular de depósitos insolubles de naturaleza proteica. A este grupo pertenecen: diabetes mellitus, párkinson, alzhéimer. Enfermedad de Creutzfeldt-Jacob→ causada por los priones, proteínas que se producen normalmente en todo el organismo, pero en particular en el sistema nervioso. 5.5 PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS. Dependen básicamente de la naturaleza de los radicales (-R) de los aminoácidos y de su capacidad para reaccionar con otras moléculas: Solubilidad. Se debe a la presencia en la superficie de las proteínas de aminoácidos con radicales polares, que establecen puentes de hidrógeno con las moléculas de agua, formándose a su alrededor una capa de las mismas llamada capa de solvatación, que impide su unión con otras proteínas. Si esta capa se rompe, al estar ionizadas, compiten con las cargas de las proteínas y ello provoca que se unan unas con otras y precipiten. En general, las proteínas fibrosas no son solubles en agua, mientras que las globulares sí lo son. Factores que condicionan la solubilidad→ pH o concentración salina del medio, pero también su tamaño, su estructura y los aminoácidos que las conforman. Desnaturalización. Consiste en la rotura de los enlaces que mantienen el estado nativo de la proteína, perdiéndose las estructura secundaria, terciaria y cuaternaria. Los enlaces peptídicos permanecen, por lo que la proteína conserva su estructura primaria y pasa a adoptar una forma filamentosa. Puede estar provocada por cambios en el pH, en la temperatura o en la salinidad; por el tratamiento con sustancias desnaturalizantes, como la urea; y por agitación mecánica. Al perder sus estructura secundaria, terciaria y cuaternaria, las proteínas desnaturalizadas además pierden su actividad biológica. Suelen precipitar, ya que las atracciones entre los grupos hidrofóbicos, que en la proteína nativa estarían encerrados en el interior de la molécula, las hacen agruparse entre sí. Al no afectar la desnaturalización a los enlaces peptídicos, en determinadas ocasiones puede ser reversible: las proteínas se pueden renaturalizar, replegarse y adoptar nuevamente su conformación nativa, recuperando con ello la actividad biológica perdida.
Especificidad Es lo más característico de las proteínas. Se distinguen dos tipos:
- Especificidad de función→ cada proteína realiza una función concreta y es consecuencia de la posición que ocupan determinados aminoácidos en la secuencia lineal de la proteína. Esta consecuencia condiciona las estructuras terciaria y cuaternaria, que son las responsables, en última instancia, de su función característica. -Especificidad de especie .→ existen proteínas que son exclusivas de cada especie. Lo más común es que las proteínas que desempeñan la misma función en diferentes especies tengan una composición y estructura similares. Estas proteínas se llaman proteínas homólogas. Capacidad amortiguadora. Las proteínas tienen un comportamiento anfótero, al igual que los aminoácidos. Debido a que pueden funcionar como ácidos o como bases, son capaces de amortiguar las variaciones del pH del medio en el que se encuentran. 5.6 CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS. Se clasifican en dos grupos: holoproteínas y heteroproteínas. HOLOPROTEÍNAS. Están compuestas exclusivamente por aminoácidos y atendiendo a su estructura se clasifican en fibrosas y globulares.
- Proteínas fibrosas.- Su estructura es más sencilla que la de las globulares, en la mayoría de los casos los polipéptidos que las forman se ordenan o se enrollan a largo de una sola dimensión, con frecuencia en heces paralelos. Son insolubles en agua y tienen funciones estructurales o protectoras.
- Colágeno→ principal componente del tejido conjuntivo. Se localiza en los huesos, cartílago, tendones y córnea. Las fibras de colágeno son muy resistentes a la tensión.
- Miosina→ es la responsable de la contracción muscular.
- Queratinas→ se sintetizan y almacenan en las células de la epidermis, forman los cuernos, las uñas, el pelo y la lana de muchos animales.
- Fibrina→ proteína de la sangre, interviene en su coagulación.
- Elastina→ proteína flexible localizada en el tejido conjuntivo de estructuras y órganos que son flexibles como la piel, el cartílago o los vasos sanguíneos. -Proteínas globulares.-
fotosíntesis, aceptando y liberando alternativamente electrones dentro de una cadena transportadora que tiene como fin la liberación de energía. -Hemoglobina. Es el pigmento que da el color rojo a la sangre de los vertebrados. Transporta oxígeno desde el aparato respiratorio hasta las células. -Mioglobina. Muy parecida estructuralmente a la hemoglobina, se encarga de almacenar y transportar oxígeno en los músculos. -Hemocianina. Pigmento de color azul presente en algunos invertebrados, desempeña la misma misión que la hemoglobina. -Seroálbumina. Transporta ácidos grasos entre el tejido adiposo y otros órganos. Función contráctil→ el movimiento y la locomoción en los organismos unicelulares y pluricelulares dependen de las proteínas contráctiles. La actina y la miosina son responsables de la contracción y la relajación muscular; la flagelina forma parte de la estructura de los flagelos y les permite moverse; y la dineína es la proteína que facilita el movimiento de cilios y flagelos. Función protectora o defensiva→ intervienen en la coagulación de la sangre impidiendo su salida del sistema vascular. También cumplen una función defensiva las inmunoglobulinas o anticuerpos que defienden a los seres vivos contra las infecciones provocadas por organismos patógenos. La trombina y el fibrinógeno son proteínas sanguíneas de los vertebrados. Función hormonal→ la insulina y el glucagón regulan el metabolismo de la glucosa; la hormona del crecimiento o somatotropina (STH) es una proteína secretada por la hipófisis que controla el crecimiento corporal. Función estructural → se pueden encontrar tanto en las células como en los tejidos. -En las células. Las glicoproteínas forman parte de la membrana plasmática, la tubulina compone los microtúbulos constituyentes del citoesqueleto de la célula; las histonas localizadas en los cromosomas de las células eucarióticas regulan la actividad de los genes, al inactivar unos y permitir que se expresen otros. -En los tejidos. El colágeno mantiene unidos los tejidos animales y forma parte de los tendones, huesos y cartílagos; la queratina se sintetiza y se almacena en las células de la epidermis y formas las escamas de los reptiles, las uñas, los pelos…; la elastina del tejido conjuntivo elástico; y la esclerotina que forma el exoesqueleto de los insectos. Función enzimática→ las enzimas son biocatalizadores que impulsan la práctica totalidad de las reacciones químicas que tienen lugar en las células vivas, aumentando la velocidad de dichas reacciones. Algunas de las enzimas más relevantes son las hidrolasas, las liasas, las transferasas… Función homeostática→ las proteínas son capaces de conservar el equilibrio del medio interno y gracias a su capacidad amortiguadora, también colaboran en el mantenimiento del pH. Función de reconocimiento de señales químicas→ situadas en la superficie exterior de las membranas celulares, existen numerosas proteínas encargadas del reconocimiento de señales químicas. Las hay capaces de identificar hormonas, neuro-transmisores, anticuerpos, virus, bacterias, etc.
