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Enzimas e cinética enzimática, Notas de estudo de Bioquímica

Informações sobre a estrutura e função das enzimas, moléculas proteicas que possuem atividade catalítica e são capazes de aumentar a velocidade das reações químicas. São abordados temas como condições do meio, especificidade para o tipo de interação, capacidade de regulação, estrutura, sítio catalítico, cofatores, coenzimas, regulador alostérico e regulação zimogênica.

Tipologia: Notas de estudo

2022

À venda por 07/11/2022

brustefhany
brustefhany 🇧🇷

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Eima
São moléculas de natureza proteica, ou seja, é formado por
polipeptídeos. A estrutura é muito semelhante (globular), por tanto
ela possui características parecidas com as proteínas. Por
exemplo, as enzimas funcionam em Ph e temperaturas ótimas.
Caso haja uma alteração no Ph e na temperatura, ela irá passar
por mudanças conformacionais e até mesmo perder sua
conformação - DESNATURAÇÃO
A enzima possui atividade CATALÍTICA, aumentando a velocidade
das reações, ao diminuir a energia de ativação (ΔG++). Ou seja, ela
gasta menos energia para transformar um substrato em produto.
Característica d atuaçã:
1. Condições do meio: as condições do meio precisam estar
favoráveis a sua atuação - como o Ph, a temperatura, a
pressão, a concentração de metabólitos.
2. Especificidade para o tipo de interação: a enzima possui
sítio catalítico específico para o estado de transição do
substrato. Ou seja, cada enzima é específica para um
substrato. Por exemplo, a sacarase apenas quebra
moléculas de sacarose. Se colocar amido na reação, ela não
reage com esse substrato.
3. Capacidade de regulação: ela se regula de acordo com o
meio. Por exemplo, se tivermos alteração na temperatura
ótima, ela irá gastar mais energia de ativação e por
consequência irá realizar a sua função mais lentamente. Ela
se moldou às condições do meio.
Obs: no caso da temperatura, se houver um extremo, ela irá desnaturar
e não apenas reagir lentamente. O mesmo acontece com o Ph.
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Eima

São moléculas de natureza proteica, ou seja, é formado por polipeptídeos. A estrutura é muito semelhante (globular), por tanto ela possui características parecidas com as proteínas. Por exemplo, as enzimas funcionam em Ph e temperaturas ótimas. Caso haja uma alteração no Ph e na temperatura, ela irá passar por mudanças conformacionais e até mesmo perder sua conformação - DESNATURAÇÃO A enzima possui atividade CATALÍTICA, aumentando a velocidade das reações, ao diminuir a energia de ativação (ΔG++). Ou seja, ela gasta menos energia para transformar um substrato em produto. Característica d atuaçã:

  1. Condições do meio: as condições do meio precisam estar favoráveis a sua atuação - como o Ph, a temperatura, a pressão, a concentração de metabólitos.
  2. Especificidade para o tipo de interação: a enzima possui sítio catalítico específico para o estado de transição do substrato. Ou seja, cada enzima é específica para um substrato. Por exemplo, a sacarase apenas quebra moléculas de sacarose. Se colocar amido na reação, ela não reage com esse substrato.
  3. Capacidade de regulação: ela se regula de acordo com o meio. Por exemplo, se tivermos alteração na temperatura ótima, ela irá gastar mais energia de ativação e por consequência irá realizar a sua função mais lentamente. Ela se moldou às condições do meio. Obs: no caso da temperatura, se houver um extremo, ela irá desnaturar e não apenas reagir lentamente. O mesmo acontece com o Ph.

Estrutur ➔ Possui sítio ativo, coenzimas e cofatores. ➔ Possui nível terciário e é globular (grande parte) Sítio Catalítico: local onde a enzima liga ao substrato. É uma concavidade conformacional. Cofatores: elementos inorgânicos que estão ligados ao sítio catalítico e ajudam as enzimas a desempenharem suas funções Ex: a enzima DNA polimerase possui como cofator o zinco. Sem ele, ela não funciona. Coenzimas: elementos orgânicos, que normalmente (mas não sempre), precisam de vitaminas para exercerem sua função. A maioria são carreadores de grupos funcionais para colocá-los nos substratos-produtos. Regulador Alostérico: molécula (ativadora ou inibidora) que se liga a uma enzima em algum lugar que não seja o sítio catalítico - ou seja, se liga no sítio alostérico. Mecanismo reversível. Regulação Zimogêniônica: mecanismo de regulação irreversível de controle de atividade. A enzima inativa (apoenzima) é clivada, retirando um pedaço de aminoácidos. Ela então se torna ativa (holoenzima). É irreversível pois uma vez que essa sequência de aminoácidos é retirada, ela não é colocada de volta. Exemplo: pepsinogênio é clivado, adquire nova conformação e se torna pepsina (enzima digestiva).

𝑉𝑚á𝑥 [𝑆]

𝐾𝑚 + [𝑆]

1 2 𝑉𝑚á𝑥^ 𝐾𝑚 =^ [𝑆] Inibidore - Regulaçã Eimátic São moléculas que interagem com o sítio catalítico e interferem na cinética enzimática. Podem ser: ● Irreversíveis: quando modifica a estrutura da enzima permanentemente ou então se liga a ela por ligações fortes e não se desacoplam. ● Reversíveis: associa-se ao sítio catalítico, diminui a atividade e depois se desacopla, e a enzima volta a sua cinética normal. Eles são de dois tipos:

  1. Competitivo: o inibidor se liga ao sítio catalítico e impede que o substrato se ligue também. O valor de Km aumenta, entretanto, o valor de Vmáx não é alterado. Isso ocorre porque quando a concentração de substrato está alta, a chance do inibidor conseguir se ligar ao sítio ativo é improvável. Entretanto, em baixas concentrações de substrato, onde é medido o Km, o inibidor consegue se associar a algumas enzimas, alterando então o Km.
  1. Não Competitivo: o inibidor se liga ao sítio ativo mas não impede que o substrato também se ligue. O Km não é alterado, já que o substrato consegue se ligar ao sítio ativo mesmo com o inibidor acoplado. O Vmáx diminui pois a quantidade de enzimas sem inibidores e que estão disponíveis para executar a catálise do substrato em produto se encontra reduzida, então é necessário menores concentrações de substrato para se atingir a Vmax.