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Informações sobre a estrutura e função das enzimas, moléculas proteicas que possuem atividade catalítica e são capazes de aumentar a velocidade das reações químicas. São abordados temas como condições do meio, especificidade para o tipo de interação, capacidade de regulação, estrutura, sítio catalítico, cofatores, coenzimas, regulador alostérico e regulação zimogênica.
Tipologia: Notas de estudo
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São moléculas de natureza proteica, ou seja, é formado por polipeptídeos. A estrutura é muito semelhante (globular), por tanto ela possui características parecidas com as proteínas. Por exemplo, as enzimas funcionam em Ph e temperaturas ótimas. Caso haja uma alteração no Ph e na temperatura, ela irá passar por mudanças conformacionais e até mesmo perder sua conformação - DESNATURAÇÃO A enzima possui atividade CATALÍTICA, aumentando a velocidade das reações, ao diminuir a energia de ativação (ΔG++). Ou seja, ela gasta menos energia para transformar um substrato em produto. Característica d atuaçã :
Estrutur ➔ Possui sítio ativo, coenzimas e cofatores. ➔ Possui nível terciário e é globular (grande parte) Sítio Catalítico: local onde a enzima liga ao substrato. É uma concavidade conformacional. Cofatores: elementos inorgânicos que estão ligados ao sítio catalítico e ajudam as enzimas a desempenharem suas funções Ex: a enzima DNA polimerase possui como cofator o zinco. Sem ele, ela não funciona. Coenzimas: elementos orgânicos, que normalmente (mas não sempre), precisam de vitaminas para exercerem sua função. A maioria são carreadores de grupos funcionais para colocá-los nos substratos-produtos. Regulador Alostérico: molécula (ativadora ou inibidora) que se liga a uma enzima em algum lugar que não seja o sítio catalítico - ou seja, se liga no sítio alostérico. Mecanismo reversível. Regulação Zimogêniônica: mecanismo de regulação irreversível de controle de atividade. A enzima inativa (apoenzima) é clivada, retirando um pedaço de aminoácidos. Ela então se torna ativa (holoenzima). É irreversível pois uma vez que essa sequência de aminoácidos é retirada, ela não é colocada de volta. Exemplo: pepsinogênio é clivado, adquire nova conformação e se torna pepsina (enzima digestiva).
1 2 𝑉𝑚á𝑥^ 𝐾𝑚 =^ [𝑆] Inibidore - Regulaçã E imátic São moléculas que interagem com o sítio catalítico e interferem na cinética enzimática. Podem ser: ● Irreversíveis: quando modifica a estrutura da enzima permanentemente ou então se liga a ela por ligações fortes e não se desacoplam. ● Reversíveis: associa-se ao sítio catalítico, diminui a atividade e depois se desacopla, e a enzima volta a sua cinética normal. Eles são de dois tipos: