enzimas e coenzimas, Notas de aula de Enfermagem

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ENZIMAS E COENZIMAS

ESTRUTURA E PROPRIEDADES

GERAIS

Professora Elisangela Ramos Castanha, PhD

Biomedical Sciences – University of South Carolina

Bioquimica: A Lógica Molecular dos Organismos Vivos.

INTRODUÇÃ

O

Manutenção Vida

Celular

Reações

Químicas

Especifica

s

Velocidades

Adequadas

Produtos

Definidos

Suficiente

Produtos

Remoção

Metabolitos

ENZIMA ENZIMA

S S

DEFINICOES

Energia de

Ativação

Energia (calor) inicial

necessária para que uma

reação aconteça.

Energia em quilojoule

necessária para que 1 mol de

reagente reaja.

Encontro e colisão

Rompimento ligações

químicas

Formação novas ligações

químicas Estado de

Transição

Ponto de máxima energia de ativação

Existe por um período extremamente breve de

tempo (

• s).

A energia necessária para alcançar o estado de

transição é igual a energia de ativação da

ESTRUTURA

Enzima

Simples

Aminoacid

os

Enzima

Conjugad

a

Aminoacid

os

Parte

Proteíca

+

Parte não

Proteíca

Holoenzi

ma

Apoenzi

ma

Grupo

Prostetico

Cofato

r

Coenzi

ma

Estrutura Proteica Tridimensional

Determina:

• (^) Função Enzimática
• (^) Especificidade de substrato
• (^) Dependência da temperatura
• (^) Dependência do pH

COFATORES E

COENZIMAS

Coenzim

as

• (^) Compostos orgânicos, quase sempre derivados de

vitaminas (riboflavina, tiamina, ácido fólico) que

atuam em conjunto com as enzimas.

• (^) Transportam grupos químicos de uma enzima

para outra

• (^) São modificadas quimicamente como

consequência da ação enzimática (classe especial

de substratos, ou substratos secundários)

Modelo tridimensional da coenzima NADH

COENZIMA ENZIMA

Pirofosfato de Tiamina (TTP)

Piruvato

desidrogenase

Flavina Adenina Dinucleotídeo (FAD) Monoaminooxidase

Nicotinamida Adenina Dinucleotídeo

(NAD)

Lactato

desidrogenase

Pirodoxal fosfato

Glicogênio

fosforilase

Coenzima A (CoA)

Acetil-CoA-

carboxilase

Biotina Piruvato-carboxilase

Tetraidrofolato Timidilate-sintase

COFATORES E

COENZIMAS

Coenzim

as

SUBSTRATO E CENTRO ATIVO

• (^) Sítios onde se ligam cofatores
• (^) Sítios de ligações para pequenas

moléculas,

que são produtos ou substratos,

diretos ou indiretos, da reação

catalisada.

• (^) Estas ligações servem para

aumentar ou diminuir a atividade da

enzima, providenciando um meio de

regulação por feedback.

Outros Sítios de

Ligação

ESPECIFICIDADE ENZIMA-

SUBSTRATO

A forma complementar, carga e

características

hidrofílicas /hidrofóbicas, são

responsáveis

pela especificidade enzima-substrato.

Grau de especificidade – enzimas + 1 substrato

enzimas + diferentes substratos

estruturalmente relacionados

Modelos de

Especificidade

ESPECIFICIDADE ENZIMA-

SUBSTRATO

Modelo Encaixe

Induzido

• Sítio de ligação não totalmente pré-formado, mas

sim moldável à molécula do substrato;

• A enzima se ajustaria à molécula do substrato na

sua presença.

• As cadeias laterais dos aminoácidos que formam o

sítio ativo sofrem uma reorientação de maneira a que

as suas posições potenciem

a ação catalítica da enzima

NOMENCLATURA DAS ENZIMAS

A determinação do nome das enzimas é normatizada por um

comitê especializado, o Nomenclature Committee of the

International Union of Biochemistry and Molecular Biology

(NC-IUBMB).

Nome Recomendado: Mais curto e utilizado no dia a dia de

quem trabalha com enzimas; Utiliza o sufixo "ase" para

caracterizar a enzima. Exs: Urease, Hexoquinase, Peptidase.

Nome Usual : Consagrados pelo uso; Exs: Tripsina, Pepsina,

Ptialina.

Nome Sistemático: Mais complexo, nos dá informações

precisas sobre a função metabólica da enzima. Ex: E.C.

2.7.1.1.ATP: D-hexose 6 -Fosfo-Transferase (Hexoquinase)

E.C. Enzyme Commission

2. – Classe 2 (Transferase)
3. – Sub-classe 7 (Transferencia de Fosfato)
4. – Sub-sub classe (Funcao Alcool como aceptor

Classe 4

Liases

Dehidratases e

Descarboxilases

Formam ou

destroem

ligações duplas,

respectivamente

retirando ou

adicionando

grupos

funcionais.

Classe 5

Isomerases

Epimerases

Transformam

uma molécula

num seu

isómero.

Classe 6

Ligases

Sintetases

Formam ligações

químicas por

reacções de

condensação,

consumindo

energia sob a

forma de ATP.

CLASSE DAS ENZIMAS

CINETICA ENZIMATICA

Estudo da velocidade das reações enzimáticas, e os

fatores que influenciam nesta velocidade.

A cinética de uma enzima é estudada avaliando-se a

quantidade de produto formado ou a quantidade de

substrato consumido por unidade de tempo de

reação.

Equação de Michaelis-Menten

CINETICA ENZIMATICA

Constante de Michaelis-Menten (KM )

Concentração de Substrato correspondente a metade da

velocidade máxima.

Enzimas tem KM característico para um substrato em

dado pH e mesma temperatura.

Grau de afinidade entre enzima e substrato

Quanto menor o Km, maior a especificidade, e vice-versa.

Define a concentração de substrato que uma enzima

requer para trabalhar com eficiência

FATORES QUE INFLUENCIAM A VELOCIDADE

DE UMA REACAO ENZIMATICA

Concentração da

Enzima

Velocidade reação enzimática e

diretamente proporcional a concentração

da enzima, considerando-se que a

concentração do substrato seja fixa

Concentracao Enzimatica

Velocidade

Enzimas cuja Concentração Plasmática

esta Alterada em Condições Patológicas

Patologia

Enzimas Hepatite Transaminases

Enfarte Miocardio Creatinaquinase,

Lactato Desidrogenase

Pancreatite Amilase, Lipase

Embolia Pulmonar Transaminases

Processos Obstrutivos Biliares Fosfatase Alcalina