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LERNZETTEL BIOCHEMIE
Enzymhauptklassen
Oxidoreduktasen
Katalysieren Redox-Reaktionen Bsp. Succinat-
Dehydrogenase, PGA-
Dehydrogenase, Desaturase,
Nitrogenase
2. Transferasen Übertragen Radikale
intermolekular
Bsp. Stärke-Synthase, ATP-
Synthase, Transketolase,
Kinase, ADP-Glucose-
Phosphorylase, F O
F
1
(Synthase)
3. Hydrolasen Spalten unter Anlagerung
von H 2
O
(hydrolytische
Spaltung)
Bsp. Invertase, Maltase, Lipase,
Amylase, Phosphatasen
4. Lyasen Spalten oder verbinden ohne
Anlagerung von Wasser
Bsp. RUBISCO, Decarboxylase,
Aldolase,
PEP-Carboxylase
5. Isomerasen Intramolekularer Umbau eines
Moleküls
Bsp. Triosephosphat-Isomerase
6. Ligasen Verknüpfung zweier Moleküle
unter
ATP-Verbrauch
Bsp. Glutamin-Synthetase,
Glucose-
Synthetase, Pyruvat-Carboxylase
7. Translokasen „Ionenpumpen“
Bsp. H
/K
ATPase, E 1
E
2
ATPase
Redox-Reaktionen Säure = Protonendonator/Elektronenakzeptor
Base = lagert Protonen an /spaltet Elektronen ab
Reduktion = Aufnahme von Elektronen
Oxidation = Abgabe von Elektronen
Esterbindung
Zwischen einer Säure und einem Alkohol (oder einer weiteren Säure) unter Abspaltung
von H 2
O.
→ Substitution eines H-Atoms des Alkohols durch das Radikal einer Säure
Membrantransport
➢ Ionenpumpen: am langsamsten, meist aktiv unter direktem Verbrauch
metabolischer Energie [können aktiv
und passiv transportieren], Bsp.: ATPasen
(im Plasmalemma: E 1
E
2
- ATPasen – durch Vanadat gehemmt und durch Kalium
gefördert; H
- ATPase im Tonoplasten: V-ATPase – durch Nitrat gehemmt und
durch Chlorid aktiviert)
➢ Carrier: indirekter Verbrauch metabolischer Energie, sekundär aktiver
Transport – als Cotransport oder Antiport möglich; nutzen Ionengradienten
[können aktiv und passiv transportieren]
Voraussetzung für Transport = Bindung des Ions oder
Metaboliten an den Carrier Besitzen Enzymkinetik;
besondere Form der Carrier = Shuttle-Systeme
➢ Ionenkanäle: am schnellsten, regulierbare „Poren“, können nur passiv
transportieren
pH-Regulation
pH-Wert = negativer dekadischer Logarithmus der freien
Protonenkonzentration KS= Dissoziationskonstante,
beschreibt Säurestärke
pK S
= negativer dekadischer Logarithmus von K S
; pH-Wert, bei dem eine Säure zu 50%
in dissoziierter und zu 50% in undissoziierter Form vorliegt (je niedriger desto stärker
die Säure)
Puffersysteme: chemische Puffer (Säuren und Basen), physikalische Puffer (H
Pumpen, Na
/H
- Antiporter), biochemische Puffer (PEP-Carboxylase [kann pH
absenken], Malatenzym [kann pH anheben])
Adaptive Resistenz
= Anpassung von Wurzeln an Protonenstress (extrem
niedriger pH-Wert) Zuständig für Anpassung: H
ATPase im Plasmalemma
Lokalisation verschiedener Stoffwechselprozesse
Photosynthetische Elektronentransportkette
(Photosystem I u. II)
Thylakoidmembran der Chloroplasten
Calvin-Zyklus (reduktiver
Pentosephosphatzyklus)
Stroma
Glycolyse Cytosol
Gärung Cytosol
Citrat-Zyklus (Krebs-Zyklus,
Tricarbonsäurezyklus)
Mitochondrienmatrix
(nur Succinat-Dehydrogenase nicht in
Matrix, sondern in innerer
Mitochondrienmembran)
Atmungskette Innere Mitochondrienmembran
Gluconat-Reaktionsweg (oxidativer
Pentosephosphatzyklus)
Cytosol
Lipidbiosynthese Cytosol (Fettgewebe, Lebergewebe,
Milchdrüsengewebe)
Lipidabbau Mitochondrienmatrix
Nitrat-Reduktion Cytosol
Nitrit-Reduktion Plastiden
Ornithin-Zyklus (Harnstoff-Zyklus) Mitochondrium, Cytosol
Pyurvat-Dehydrogenase
= Enzymkomplex des
Citrat-Zyklus
Einzelenzyme:
- Decarboxylase (Lyase)
- Transacetylase (Transferase)
- Dehydrogenase
(Oxidoreduktase) Coenzyme:
- NAD
(Nicotinamidadenindinucleotid)
Prosthetische Gruppen:
- Thiaminpyrophosphat (TPP)
- Flavinadenin-Dinucleotid (FAD)
- Liponat
AUSNAHME: Normalerweise sind Carboxylasen Ligasen, Ausnahmen bestätigen die Regel
Weitere Ausnahme: FS-Thiokinase (keine Transferase obwohl Reaktionen typisch dafür wären)
RUBISCO (Ribulosebisphosphat-Carboxylase)
= Enzym (Lyase) des Calvin-Zyklus
Wichtigstes Enzym, das anorganischen Kohlenstoff in organische
Substanzen einbaut Großes Molekulargewicht
2+
- pH-Optimum bei 8,3-8,
- hohe Carboxylierungsaktivität nur bei intensiver Lichtreaktion
- katalysiert Reaktion von Ribulosebisphosphat zu Phosphogylcerat
Acetyl-CoA-Carboxylase
= Enzym (Ligase) der Lipid-Biosynthese; steht am Anfang der Synthese →
allosterische Regulierung durchverschiedene Metaboliten
- Oxalacetat + Acetyl-CoA mittels Citrat-Synthase: Citrat synthetisiert
- Zwischenschritt: α-Ketoglutarat mithilfe von α-Ketoglutarat-Dehydrogenase
(Enzymkomplex, ähnelt Pyruvat- Dehydrogenase [Teilenzyme, Coenzyme u.
prosthetische Gruppen gleich])
- Substratkettenphosphorylierung
- Succinat-Dehydrogenase = einziges Enzym des Citrat-Zyklus, welches nicht in
Matrix gelöst vorkommt, sondern in Mitochondrienmembran; prosthetische
Gruppe FAD
An 3 Stellen CO 2
abgegeben (in Atmung freigesetzt)
Bilanz: 4 NADH + 4 H
(12 ATP- Äq.), 1 FADH 2
(2 ATP-Äq.), 1 ATP
- Malat/Oxalacetat-Shuttle: indirektes Exportsystem für Reduktionsäquivalente
- Citrat-Zyklus = Verbindung zwischen KH-Stoffwechsel und Fettsynthese (Acetyl-
CoA), Biosynthese der AS (Ketokörper), Porphyrinsynthese (Succinyl-CoA)
Atmungskette
Funktion: kontrollierte Abgabe von e
der Reduktionsäquivalente an O 2
Funktioniert nicht ohne Vitamin B 2
(Riboflavin)
o Komplex I : NADH-Dehydrogenase =FMN-Komplex
▪ Prosthetische Gruppe FMN, Fe-S-Komplexe
▪ Nimmt H-Atome vom NADH+H
auf
o Komplex II : Succinat-Dehydrogenase = FAD-Komplex
▪ Gleichzeitig Komponente des Citrat-Zyklus
▪ Prosthetische Gruppe FAD
Weitergabe der e
an Ubichinon (Coenzym Q, Q 10
) → Reduktion
und Protonierung von Ubichinon zu Ubichinol
o Komplex III : Cytochrom-c-Reduktase
▪ Fe-S-Komplexe, Cytochrome b und c
▪ Kann nur e
aufnehmen, aber keine Protonen (Abscheiden in
Intermembranraum, Ansäuerung)
▪ Gibt Elektronen an Cytochrom c ab und reduziert so das Fe in der
Hämgruppe
o Komplex IV : Cytochrom-c-Oxidase = terminale Oxidase
▪ Enthält Kupfer, Cytochrom a
▪ Nimmt e
von Cytochrom c auf
Reduktion von O 2
zu H 2
O → Protonenverbrauch (aus der Matrix)
- Aufbau eines elektrochemischen Gradienten, kann durch ATP-Synthase zur ATP-
Synthese genutzt werden
Gluconat-Reaktionsweg (oxidativer Pentosephosphat-Zyklus)
- Funktion: Abbau von KH
- Bereitstellung folgender Metaboliten:
o Reduktionsäquivalente (NADPH + H
▪ Für FS-Synthese
o Pentosen
▪ Synthese von Nucleotiden wie z.B. ATP, CoA, NADP
, FAD, FMN
o Erythrose- 4 - Phosphat
▪ Synthese aromatischer AS
o Fructose- 6 - Phosphat
▪ Glycolyse
- Besonders hohe Aktivität in Leber, Milchdrüse und Fettgewebe
- Startreaktion: Oxidation von Glucose- 6 - Phosphat unter Bildung von
NADPH+H
(irreversibel); Produkthemmung der Glucose- 6 - Phosphat-Dehydrogenase
durch NADPH+H
Lipid-Biosynthese
- In Fettgewebe, Lebergewebe, Milchdrüsengewebe
- Benötigte Bausteine:
o Glycerol- 3 - Phosphat (aus DHAP [Calvin-Zyklus] mit Glycerol- 3 - Phosphat-
Dehydrogenase)
o Aktivierte FS (abgeleitet von Acetyl-CoA [Citrat-Zyklus])
o Malonyl-CoA (aus Acetyl-CoA durch Acetyl-CoA-Carboxylase; prosthetische
Gruppe: Biotin;
Acetyl-CoA-Carboxylase: am Anfang der FS-Synthese, allosterische
Regulation durch Citrat und Isocitrat (Aktivierung) und Palmityl-CoA
(Feedback-Hemmung)
Kettenverlängerung ausgehend von Acetyl-CoA und Malonyl-CoA → FS-Synthase
(Multienzymkomplex)
- Sieben Reaktionsbereiche, 2 Thiolgruppen
o Periphere Thiolgruppe: an Rkt.bereich 1 fest gebunden
o Zentrale Thiolgruppe: an Peptidstrang, kann wie Uhrzeiger über Rkt.bereiche
hinweg streichen und ermöglicht dadurch die Teilreaktionen
- Palmityl-CoA (16 C-Atome) als Endprodukt der Reaktionsfolge
Biosynthese der Neutralfette:
- Startreaktion: Acylierung von Glycerol- 3 - Phosphat
- Beteiligter Enzymkomplex: Triaglycerol-Synthase
o Teil davon: Phosphatidat-Phosphorhydrolase => Aktivität entscheidet, ob
Neutralfette oder Phospholipide synthetisiert werden (abhängig vom
Energiezustand: hohe Aktivität – Neutralfette, schlechter Energiezustand =
inaktiv – Phospholipide [daran beteiligt: Cytidintriphosphat CTP])
Lipidabbau
- Startreaktion: hydrolytische Spaltung des Triglycerids in Glycerol und FS durch Lipasen
o Glycerol zu Glycerol- 3 - Phosphat und anschließend zu DHAP (erfordert ATP)
→ KH-Stoffwechsel, Glycolyse zur Energiegewinnung
o FS: Aktivierung
→ Carrier Carnitin (Zwitterion, trägt positive und negative Ladung): schleust
aktivierte FS durch dieinnere Mitochondrienmembran
- ß-Oxidation der FS: C-Atom in ß-Position der FS-Kette wird bis zur Bildung einer
Ketogruppe oxidiert
o
Acyl-CoA oxidiert → FAD zu FADH 2
: gewonnene Elektronen für
Atmungskette
o Entstehung von NADH+H
aus NAD
o Abspaltung eines Acetyl-CoA: Citrat-Zyklus
ß-Oxidation ist kein Zyklus, da Ausgangssubstrat Acyl-CoA um zwei C-Atome länger ist als das
Endprodukt Acyl-CoA
2 3
➢ Serinfamilie (abgeleitet von 3-Phosphoglycerat → Serin)
o Serin, Cystein, Glycin
➢ Shikimatfamilie (Phosphoenolpyruvat + Erythrose- 4 - Phosphat → Shikimat)
o Tryptophan, Tyrosin, Phenylalanin
➢ Pyruvatfamilie (aus
Pyruvat)
o Alanin, Leucin, Valin
➢ Glutamatfamilie (α-Ketoglutarat → Glutamat)
o Glutamat, Prolin, Glutamin, Histidin, Arginin
➢ Aspartatfamilie (Oxalacetat → Aspartat)
o Aspartat, Asparagin, Threonin, Lysin, Isoleucin, Methionin
- Essentielle AS: Phenylalanin, Tryptophan, Tyrosin, Valin, Isoleucin Leucin, Lysin,
Methionin [PheTTVILLM]
o Limitierende AS: Lysin – Getreideprotein, Tryptophan – Maisprotein, Methionin –
Sojaprotein
Proteinabbau – durch Mikroorganismen
Stufenweise über Einzelschritte:
o Hydrolytische Spaltung durch Peptidasen
- (oxidative) Desaminierung
o
Gewinnung von FADH 2
(Energieäquivalente) unter anaeroben Bedingungen
o Prozess setzt Ammonium/Ammoniak frei → durch Ammonifikanten
(Organismen im Boden, die diesen Prozess durchführen)
o Ammoniak wird oxidiert → durch Nitrifikanten
NH
3
NO
NO
Nitritbildner Nitratbildner
o
Nitrat zu molekularem Luftstickstoff N 2
und Lachgas N 2
O reduziert, anaerob
Proteinabbau – in Säugetieren
- Hauptsächlich in der Leber
- Proteinhydrolyse
o Spaltung der Proteine in AS durch Peptidasen (Pepsin im Magen, Trypsin im
Dünndarm)
o α-Ketoglutarat → Glutamat
o mittels Glutamat-Dehydrogenase in den Mitochondrien (liefert Red.-äq. für
Atmungskette) →
Iminosäure → zu Glutamat → NH 3
wird frei
- „Denitrifikation“ über Harnstoffzyklus
Ornithin-Zyklus (Harnstoffzyklus)
- Funktion: Entsorgung von Ammoniak
- Schlüsselreaktion: Ammoniak + Bicarbonat mittels Carbamylphosphat-Synthetase
unter ATP-Verbrauch →
Carbamylphosphat
- Radikal Carbamyl auf Ornithin übertragen → Citrullin
Zwischenprodukte: Arginin (Arginase + H 2
O: zu Ornithin und Harnstoff) und Fumarat (in
Citrat-Zyklus)
Kompartimentierung von Zellen
Plasmalemma = Plasmamembran ≠
Zellwand Protoplast: durch Plasmalemma
nach außen abgegrenzt
Tonoplast = Membran der Vakuole (kann bis zu 90% des
Volumens ausmachen) Cytoplasma: bestehend aus Cytosol und
Organellen
- Mitochondrien
- Zellkern
- Chloroplasten
- Endoplasmatisches Retikulum (ER)
- Golgi-Apparat = Gesamtheit der Dictyosomen
Symplast = Kontinuum von
einzelnen Zellen entsteht durch
Plasmodesmen
Raum außerhalb des Plasmalemmas = Apoplast
Wichtige Seitengruppen von Aminosäuren
Methylgruppe (R-CH 3
) lipophil →hydrophobe Bindung
Sulfhydrilgruppe (R-SH) reaktionsfreudig → Redox-Reaktion
Carboxylgruppe (R-COOH) sauer → R-COOH → R-COO
+ H
Aminogruppe (R-NH 2
) basisch → R-NH 2
+ H
→ R-NH
3
Hydroxy-AS
Serin (Ser) > Threonin (Thr)
Aromatische AS
Entkoppler
➢ Abbau des elektrochemischen Protonengradienten ohne ATP-Synthese
Bsp. Ammonium (NH 4
): ähnlicher Ionendurchmesser wie Kalium, über
Kaliumkanäle in Matrix; partielle
Dissoziation zu Ammoniak (NH 3
) → diffundiert in
Intermembranraum, weil ungeladen → Aufnahme eines Protons, erneut in Matrix
Bsp. Entkopplungsproteine: in Pflanzen, um überschüssige Energie in Wärme
umzuwandeln: alternative Atmung (durch alternative Oxidase: erhält e
direkt von
Ubichinon); in braunem Fettgewebe von Tieren (Winterschlaf)
Unterschiedliche Zentralatome
Chlorophyll → Magnesium
Cytochrome → Eisen
Hämoglobin → Eisen
Myoglobin → Eisen
Plastocyanin → Kupfer
Strukturpolysaccharide
Pflanzliche Zellwand Pilzliche Zellwand Bakterielle Zellwand
Pectin (bereits im jungen Zustand) Chitin Murein aus Peptidoglycanen
Pectinat Teichonat
Cellulose (wichtigstes
Strukturpolysaccharid)
[nur in relativ dicker Mureinschicht
Hemicellulose enthalten = Gram-positiv]
Kallose
Weitere Elemente der pflanzlichen
Zellwand: Proteine, Lignin, Suberin
Mucopolysaccharide im menschlichen Organismus
Hyaluronat
Chondroitinsulfat
Keratansulfat
Heparin
Reduzierende und nicht-reduzierende
Disaccharide
Reduzierende Disaccharide
- Maltose
- Lactose
- Isomaltose
- Cellobiose
Nicht-Reduzierende Disaccharide
Verschiedene Kohlenhydrate und ihre Bindungen
- Stärke: 1α→ 4 - Glucan (Amylose) und 1α→ 6 - Glucan (Amylopektin)
- Saccharose: 1α→2ß-Glucosido-Fructosid
- Cellulose: 1ß→ 4 - Glucan
- Kallose: 1ß→ 3 - Glucan
- Maltose: 1α→ 4 - Glucosido-Glucosid
- Lactose: 1ß→ 4 - Galactosido-Glucosid
Speicherung von Stärke, Saccharose und Inulin in der Pflanze
Stärke
- In Amyloplasten
- Saccharose ins Cytosol geliefert,
Spaltung im Cytosol und Aufnahme
von Glucose- 1 - Phosphat in die
Amyloplasten
- Sog für Glucosephosphat (also auch
Saccharose) durch Stärkesynthese
Saccharose
- In Vakuolen
- Gelangt passiv in das Cytosol
- Protonengradient am
Tonoplasten sorgt für
Aufnahme der Saccharose in
die Vakuole (Antiporter)
→aktiver Transport in
Vakuole
Inulin
Saccharose durch
SST und FFT
innerhalb der
Vakuole
Bausteine (Lipoide) von Biomembranen:
bilden Matrix, in die Proteine eingebettet sind
➢ Phospholipide
➢ Glycolipide
➢ Sulfolipide
➢ Sphingolipide
➢ Sterole
Neusynthese von Biomembranen im Golgi-Apparat des Endoplasmatischen Retikulums
Weitere Lipoide:
Wachse, Terpene, Geraniol, Kautschuk
Sterole (Steroide, Sterine)
- Ringverbindungen mit Steran als Grundgerüst
➢ Cholesterin (wichtigster Vertreter)
➢ Phytosterole (Membranbausteine, beeinflussen Fluidität; Anpassung der Pflanze an
Umweltstress)
Cholecalciferol (Vitamin D 3
) aus Dehydrocholesterol
Calcitriol (Hormon) aus Ergocalciferol (Vitamin D 2
➢ Sexualhormone: Oestrogen, Testosteron, Progesteron
➢ Sekundäre Pflanzeninhaltsstoffe (Toxine): Solanin, Digitoxigenin, Strophantin
Fettlösliche Vitamine
- Vitamin E (Tocopherol) →Isoprenabkömmling
- Vitamin D (Cholecalciferol) →vom Cholesterol abgeleitet
- Vitamin K →Isoprenabkömmling
- Vitamin A (Retinol) →Iononring und Isoprenkette
Bindungen in der Lipiddoppelschicht
o stabil, empfindlich gegenüber apolaren Lösungsmitteln
o stark abhängig vom pH-Wert
o empfindlich gegenüber hohen pH-Werten und hohen Na
2+
- Konzentrationen
- Wasserstoffbrücken
o empfindlich gegenüber hohen Temperaturen
Biotin (Vitamin H)
= zyklisches Harnstoffderivat mit Tiophenring
- essentiell
- dient in der Aktivierung der Malonylsäure als prosthetische Gruppe
- Mangel durch Avidin (Eiklar)
Teilreaktionsbereiche der Fettsäure-Synthase (Kettenverlängerung)
- Acetyl-Transferase
- Malonyl-Transferase
- Kondensationsenzym
- Reduktase
- Dehydratase
- Reduktase
- Acyl-Transferase
Coenzyme NADH+H
+
und ATP
- ATP: überwiegend anabolische Reaktionen
- NADH+H
: überwiegend katabolische Reaktionen
Proteinstruktur
Primärstruktur (= AS-Sequenz)
- Entscheidend für die Proteineigenschaften, da Seitengruppen chemische Interaktionen
ermöglichen
Peptidbindungen
Sekundärstruktur
- durch HBBs
- α-Helix oder ß-Faltblatt-
Struktur Tertiärstruktur
- spontane dreidimensionale Faltung des Proteins
- resultiert aus Primärstruktur
- unterstützt durch Chaperone
- Bindungsarten:
o HBBs (empfindlich ggü. Hitze → Denaturierung)
o Ionenbindungen (zw. Sauren und basischen AS-Resten; ggü. extremen pH-
Werten und hohen freien Ionenkonzentrationen empfindlich)
o Ca-Brücken (durch Ca
2+
hergestellt; ggü. extremen pH-Werten
und hohen freien Ionenkonzentrationen empfindlich)
o Disulfidbrücken (durch Oxidation zweier Thiolgruppen)
o Hydrophobe
Bindungen Quartärstruktur
- Zwei oder mehrere Polypeptide lagern sich zu einem großen Proteinverband zusammen
Genexpression
= zweistufige Übertragung in Proteine
➢ Transkription: Ausbildung der einsträngigen mRNA
➢ Translation: Übersetzung der Informationen der mRNA in Proteinstruktur
vor der Genexpression:
- Replikation: Verdoppelung der DNA
- Reverse Transkription (z.B. durch Retroviren): speichern selbst keine DNA, sondern
nur RNA → diese muss mithilfe des Stoffwechsels der Wirtszelle in DNA
umgeschrieben werden
RNA und DNA
RNA
Basen:
- Adenin
- Guanin
- Cytosin
- Uracil
Zucker:
Ribose
DNA
Basen:
- Adenin
- Guanin
- Cytosin
- Thymin
Zucker:
Desoxyribose
Einfachstrang Doppelstrang (Doppelhelix)
mit komplementärer Basenpaarung durch HBBs:
G≡C
T=A
Transkription
(nur für die Zelle wichtige Informationen sollen abgelesen werden)
- Partielle Entwindung des DNA-Doppelstranges
- RNA-Polymerase liest Basensequenz ab
Pyrimidinreicher Strang als Matrize, Energie durch ATP, GTP, UTP, CTP für Aufbau von
Esterbindungen
- Temporäre Bildung eines Doppelstranges aus DNA und RNA (=Hybridisierung)
Unterschiede zwischen eukaryotischer und prokaryotischer Transkription:
Eukaryoten Prokaryoten
Lokalisation und
Konstitution der
DNA
im Zellkern in Nucleosomen verknäult
→Chromosomen müssen erst
enzymatisch entknäult werden
in freien Ketten im Cytosol
→ direkt zugänglich
Aufbau der
RNA-
Polymerase
Wesentlich komplizierter,
Einteilung in verschiedene Klassen
mit unterschiedlichen
Untereinheiten
Vergleichsweise einfach,
mehrere
Untereinheiten
(„Lokomotive“)
Regulation
der
Transkriptio
n
Transkriptionsfaktoren:
erkennen Promotoren;
zusätzl. regulatorische
Abschnitte: Enhancer,
Silencer Posttranskriptional:
Splicing, Introns
(Antisense-RNA, Riboswitch-RNA)
Promotoren →
reguliert durch
Aktivatoren und
Repressoren
Nucleosomen = Grundeinheit der Chromosomen,
enthalten Histone weitere RNA-Formen, die gebildet
werden:
➢ Ribosomale RNA (rRNA): Bestandteil der Ribosomen, an denen die Peptidsynthese
erfolgt
➢ Transfer-RNA (tRNA): besonders strukturierte RNA (kleeblattförmig), die spezifisch
die einzelnen AS bindet und den Ribosomen für die Verknüpfung von Peptiden zur
Verfügung steht;
Besitzt spezifisches Anticodon, das zum mRNA-Codon komplementär ist
