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Actividad enzimática Enzima Sustrato Actividad enzimática de la catalasa y la papaína Elaborado por: Torres Nazario Lorena Itzazily
Tipo: Guías, Proyectos, Investigaciones
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Protocolo de prácticas
1. Datos generales Ciclo escolar: __2019-2020__Institución: Escuela Nacional Preparatoria No.1 “Gabino Barreda” Asignatura BIOLOGÍA V Clave: ____1502_____________ Profesor Titular: Ramírez Krauss Iliana Grupo:605 Sección: B Horario de Laboratorio: Viernes: 12:00-1:40 pm Práctica No. 1 Unidad didáctica_________________________________________________ Nombre de la práctica: **Actividad enzimática
cataliza. La energía de activación de una reacción química es como se podría imaginar como una (a continuación un ejemplo chusco) por ejemplo, aquella “barrera” que tienes que superar para levantarte de la cama. Incluso las reacciones que liberan energía (exergónicas) requieren cierto aporte de energía para comenzar antes de que puedan proceder con sus pasos de liberación de energía. Este aporte de energía inicial, que posteriormente se compensa conforme progresa la reacción, se llama energía de activación y se abrevia EA. Para que una reacción se lleve a cabo deben romperse algunos o todos los enlaces químicos de los reactivos para que puedan formarse los enlaces nuevos de los productos. Para que los enlaces lleguen a un estado que les permita romperse, la molécula debe retorcerse (doblarse o deformarse) en un estado inestable denominado estado de transición. En general, el estado de transición de una reacción siempre tiene un nivel de energía mayor que los reactivos o productos, de forma que EA siempre tiene un valor positivo, independientemente de si la reacción es endergónica o exergónica en su totalidad. La energía de activación que se muestra en el diagrama siguiente es para la reacción directa (reactivos-productos) la cual es exergónica. Si la reacción ocurriera de manera inversa (endergónica), el estado de transición permanecerá igual, pero la energía de activación sería más alta.
de sustrato convertidas en producto por molécula de enzima y unidad de tiempo, en condiciones saturantes del sustrato e indica el número máximo de ciclos catalíticos por sitio activo y por unidad de tiempo. El complejo enzima-sustrato. Para que tenga lugar una reacción química, los reactantes deben colisionar con suficiente energía de modo que los enlaces existentes se rompan y se formen enlaces nuevos. Dado que los sitios activos están finamente ajustados para ayudar a que suceda una reacción química, pueden ser muy sensibles a los cambios en el ambiente de la enzima. Los factores que pueden afectar el sitio activo y la función de la enzima son: ● La temperatura. Una mayor temperatura generalmente provoca una mayor velocidad de reacción, independientemente de que la reacción esté catalizada por una enzima o no. Sin embargo, aumentar o disminuir la temperatura fuera del rango tolerable de la enzima puede afectar los enlaces químicos en el sitio activo, y causar que sean menos adecuados para la unión con los sustratos. ● El pH. El pH también puede afectar la función enzimática. Los residuos de los aminoácidos del sitio activo a menudo tienen propiedades ácidas o básicas que son importantes para la catálisis. Los cambios en pH pueden afectar estos residuos y dificultar la unión con el sustrato. Las enzimas funcionan mejor dentro de cierto rango de pH, y tal como sucede con la temperatura, los valores extremos de pH (ácido o básico) pueden hacer que las enzimas se desnaturalicen.
5. Objetivo: El alumno deberá comprobar la actividad enzimática de la catalasa y la papaína preparando las muestras planteadas por la profesora. 6. Hipótesis: Se piensa que al realizar la reacción del jamón con el reactivo de Biuret, el decantado se tiña morado, mientras que, al combinar el compuesto formado de jamón y agua con las semillas de papaya, este no proceda a teñirse por la reacción de las enzimas de alguno de los dos reactivos.
7. Plan de Investigación Tipo de investigación : Experimental y observacional. Lugar: Laboratorio de biología. Instrumentos de investigación: La práctica, la investigación documental, la observación y la toma de notas y el registro de los resultados. Programa de actividades: Protocolo de prácticas. Actividad: Fecha: 8. Procedimiento
El Jamón es una excelente fuente de proteínas, imprescindibles para el desarrollo muscular y contiene todos los aminoácidos esenciales, que no podemos sintetizar y que nuestro organismo precisa. La papaína, es un enzima proteolítica (que deshace las proteínas de los alimentos), similar a la pepsina que está en nuestro jugo gástrico, lo que le confiere sus beneficiosas propiedades digestivas.
(A) Papa cruda reacciona burbujeando ya que su estructura permanece (B) Papa cocida no reacciona ya que al cocerla se rompe la estructura (C) Jamón el reactivo de Biuret se torna de color morado debido a la presencia de enlaces peptídicos (D) Jamón con semillas de papaya el reactivo de Biuret no se torna de color morado porque la papaína rompe los enlaces peptídicos.
13. Conclusiones. 1.- La enzima a temperaturas muy altas, tiende a perder sus propiedades y desnaturalizarse, posteriormente se coagula la parte de la proteína enzimática. Todo esto hace que desaparezca la actividad enzimática. 2.- Las enzimas no se consumen ni se alteran durante la reacción, por lo que pueden actuar en pequeñas cantidades ya que una enzima puede catalizar varias reacciones. 3.- Conforme el pH alcalino va aumentando, la velocidad de reacción de la enzima disminuye, por lo tanto, a pH ácido la velocidad de reacción de la enzima es ligeramente mayor. 4.- La elevación de la temperatura incrementa la velocidad de una reacción catalizada por enzimas. Al principio la velocidad de reacción aumenta cuando la temperatura se eleva debido al incremento de la energía cinética de la energía de las moléculas reactantes. Sin embargo, al final, la energía cinética de la enzima excede a la barrera energética para romper los enlaces débiles de hidrogeno que conservan su estructura secundaria y terciaria. 5.- Como todas las proteínas, las enzimas desempeñan su función por los residuos de aminoácidos; algunos confieren a su superficie una distribución de cargas eléctricas. 6.- La catalasa y peroxidasa difieren marcadamente en sus características como proteínas, pero tienen algo en común en el mecanismo de acción.