CINÉTICA ENZIMÁTICA
DR.C. PATRICIA ZAMBRANO GAVILANES PH.D.
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Una introducción a la cinética enzimática, un campo de estudio que analiza la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas. Se explica la teoría de la acción enzimática propuesta por michaelis y menten en 1913, que describe el comportamiento hiperbólico de la velocidad en función de la concentración de sustrato. Se define y se explica el significado de los parámetros cinéticos clave, como la velocidad máxima (vmax) y la constante de michaelis-menten (km). Además, se introduce el diagrama de lineweaver-burk, una representación gráfica que permite determinar con mayor precisión estos parámetros. En general, este documento proporciona una base sólida para comprender los principios fundamentales de la cinética enzimática y su relevancia en el estudio del mecanismo de acción de las enzimas.
Tipo: Diapositivas
2022/2023
1 / 18
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CINÉTICA ENZIMÁTICA
DR.C. PATRICIA ZAMBRANO GAVILANES PH.D.
CINÉTICA
- La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones
catalizadas por enzimas. Estos estudios proporcionan
información directa acerca del mecanismo de la reacción
catalítica y de la especificidad de las enzimas.
- Enzimas^ aumentan^ la^ velocidad^ sin^ modificar la constante de equilibrio de la reacción.
TEORÌA DE LA ACCIÓN ENZIMÀTICA
En 1913 propusieron una ecuación de velocidad que explica el
comportamiento cinético de las enzimas
L. Michaelis M. Menten
- L.Michaelis^ y^ M. Menten^ en 1913, diseñaron un modelo o teoría general de la acción enzimática que explica el comportamiento hiperbólico de la velocidad con respecto a la concentración de sustrato.
- En el modelo postularon que la enzima (E) se combina en primer lugar con el sustrato (S), de forma reversible, formando el complejo enzima-sustrato (ES), que se descompone en un segundo paso dando la enzima libre (E) y el producto (P).
- La velocidad de la última reacción es baja, y el modelo supone que la probabilidad de que la enzima reaccione con el producto para volver a formar ES, es tan ínfima que resulta despreciable, quedando simplificado este último paso en una reacción prácticamente irreversible. ECUACIÓN DE MICHAELIS MENTEN
ECUACIÓN DE MICHAELIS-MENTEN
Como se acaba de mencionar, aunque es imposible medir exactamente la concentración de sustrato que da V max , las enzimas pueden caracterizarse mediante la concentración de sustrato a la cual la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad máxima. Esta concentración de sustrato se conoce como constante de Michaelis-Menten ( K M )
CONSTANTE DE MICHAELIS
SIGNIFICADO DE KM
KM Es un parámetro de afinidad con el sustrato.
- Mientras^ mayor^ sea^ KM^ la^ unión^ es^ más^ débil.
Representa la concentración de sustrato a la cual la mitad de
los sitios activos de la enzima están ocupados por moléculas
de sustrato.
El valor de KM varía considerablemente de una enzima a
otra.
KM depende de la temperatura, la naturaleza del sustrato, pH,
fuerza iónica. Por lo tanto su valor sirve para caracterizar
sistema enzima-sustrato en particular.
DIAGRAMA DE LINEWEAVER- BURK
- La ecuación de^ Michaelis-Menten^ puede transformarse^ algebraicamente para obtener representaciones rectilíneas en las que las medidas de Vmax y Km resulten más precisas. Una de las transformaciones se denomina de “doble recíproco” o ecuación de Lineweaver-Burk, y sería: