Cinetica enzimatica, Diapositivas de Bioquímica

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Tema 7

Cinética Enzimática

1. DEFINICIONES

TEMA 7

CINÉTICA ENZIMÁTICA

**_2. CINÉTICA ENZIMÁTICA

3. INHIBICIONES EN REACCIONES ENZIMÁTICAS_** ¿CÓMO ACTÚAN LOS ENZIMAS? MODELO DE MICHAELIS-MENTEN **_INHIBICIÓN COMPETITIVA Y NO COMPETITIVA
4. MODULACIÓN ALOSTÉRICA DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA_** REPRESENTACIONES

Son Proteínas de alto peso molecular (macromoléculas, 104 a 10^6 g/mol, 10^2 a 10^4 aminoácidos) Su actividad depende de la integridad de su conformación proteica. Metales pueden formar parte de su centro activo, o de otra parte de la enzima (co-factor). Los reactivos de la reacciones catalizadas por enzimas se denominan sustratos. Los enzimas son catalizadores específicos: cada enzima cataliza un solo tipo de reacción, y casi siempre actúa sobre un único sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos.

¿Cómo actúan los enzimas?

En una reacción catalizada por un enzima:

• La sustancia sobre la que actúa el enzima ( sustrato ).
• El sustrato se une a una región concreta del enzima ( centro activo ). - Un sitio de unión formado por los aminoácidos que están en contacto directo con el sustrato. - Un sitio catalítico, formado por los aminoácidos directamente implicados en el mecanismo de la reacción.
• Formados los productos el enzima puede comenzar un nuevo ciclo de reacción

Estudio de la velocidad de reacciones catalizadas enzimáticamente

La velocidad de una reacción catalizada por un enzima depende de

1. la concentración de moléculas de sustrato [S]

2. la temperatura

3. la presencia de inhibidores

4. pH del medio, que afecta a la conformación (estructura

espacial) de la molécula enzimática

CINÉTICA ENZIMÁTICA

CINÉTICA ENZIMÁTICA Aparentemente:

MODELO DE MICHAELIS-MENTEN

Modelo matemático:

Definiciones:

MODELO DE MICHAELIS-MENTEN

MODELO DE MICHAELIS-MENTEN

Representación de Lineweaver-Burk

Representa 1/v frente a 1/s y permite determinar a partir de medidas

experimentales parámetros básicos de la cinética enzimática como la

constante de Michaelis y la velocidad máxima de reacción

Representación de Hanes-Woolf [S] [S] v -Km K Kmm V Vmaxmax 1 Vmax Pendiente =

[S]

max

V

max

V

m

K

v

[S]

Vmax Km Pendiente = -1/Km ([S]o-[S]) t Vmax 2,3log[S]o t [S] t ([S] [S]) K 1 K V [S] [S] log t 2, o m m o max − = − Representación integrada de Michaelis-Menten

El inhibidor reduce la velocidad de reacción, pero la velocidad máxima (concentraciones de sustrato grandes) sigue siendo la misma Inhibición competitiva

Inhibición competitiva