La velocidad de una reacción es el
cambio de la concentración de un
reactivo o producto por unidad de
tiempo.
Puede variar frente a
diversos parámetros
pH
Enzima
Sustrato
Temperatura
•La actividad catalítica está relacionada con el estado iónico del sitio activo, y un
cambio del pH puede alterar los grupos ionizables dentro del sitio activo.
•Un pH muy alcalino puede provocar que el grupo amino pierda su protón: la
actividad enzimática puede disminuir.
•Se puede alterar la transformación del sustrato en producto.
•Cuanto mayor es la temperatura, mayor es la velocidad de reacción.
•A bajas temperaturas, la mayor parte de las enzimas muestra poca
actividad porque no hay suficiente cantidad de energía.
•Las enzimas son más activas a temperatura óptima y cuando se sobre
pasa la temperatura se desnaturaliza la enzima.
La Kcat es una medida de la
actividad catalítica de la
enzima.
La saturación se debe a
que todos los centros
activos están ocupados.
Punto en el que la velocidad de
reacción alcanza el máximo sin
aumento adicional a una
concentración particular de
sustrato
Representa número de moléculas de
sustrato convertidas en producto en
cada unidad de tiempo por una molécula
de enzima en condiciones de saturación.
La ecuación de Michaelis-Menten
describe cómo varía la velocidad
de la reacción en función de la
concentración del sustrato.
Su gráfica es una hipérbola,
puede reordenarse obteniendo
su expresión recíproca.
•Resulta útil transformar está ecuación en una expresión
algebraica que aporte datos concretos para los
parámetros cinéticos (Vmax y Km).
•La ecuación de Lineweaver-Burk se representa una
recata de pendiente Km/Vmax.
•Los datos experimentales mediante la ecuación de una
recta, permite obtener un valor de Vmax y Km.
•Un aumento en la concentración enzimática aumenta la velocidad de la
reacción catalizada; siempre que se disponga de sustrato al cual unirse.
•Una vez que todo el sustrato esté adherido, la reacción deja de acelerarse.
•Cuando la concentración de enzima se mantiene constante, la adición de más
sustrato aumentará la velocidad de la reacción.
•Si la concentración del sustrato es alta, puede saturar todas las moléculas de la
enzima ( la velocidad de la reacción alcanza su máximo y la adición de más
sustrato no aumenta más la velocidad de la reacción).
Angela Nayeli Bojorquez Meza. Grupo:310/sub 2.
