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Este documento contiene preguntas relacionadas con el estudio de enzimas, desde su acción catalítica y componentes no proteicos, hasta su cinética y regulación. Aprenderás sobre cofactores, cofactores prostéticos, grupos prostéticos, cinética parabólica, inhibidores competitivos y no competitivos, y alostericidad.
Tipo: Exámenes
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Evaluación N° 1 - ENZIMAS 1)- Las Enzimas para su acción en un proceso catalítico requieren de un componente no proteico. Indicar la Opción Correcta a)- Un cofactor es un componente no proteico, inestable con la temperatura y de alta masa molecular, necesario para la acción de una enzima. b)- Una coenzima es un componente que está unido en forma iónica al complejo apoenzima y se denominan grupos prostéticos. c)- Un componente como es la vitamina es definido como coenzima y colabora con la enzima formando un complejo denominado apoenzima. d)- Un grupo prostético es el componente no aminoacídico que forma parte de la estructura de las proteínas simples, y están unidos covalentemente a la Holoproteína. 2)- La cinética de una reacción enzimática es graficada a través de una curva parabólica donde se grafica Velocidad de reacción frente a Concentración de sustrato. Indicar la opción Incorrecta. a)- Las enzimas michaelianas cuya cinética obedece a esa gráfica, permiten conocer la concentración optima de interacción con el sustrato. b)- La cinética enzimática estudia la velocidad de la reacción de una enzimas, proporcionan información indirecta e indefinida del mecanismo de la reacción catalítica y de la especificidad de la enzima. c)- El valor de Km para una enzima depende de cada sustrato particular y de las condiciones ambientales, tales como pH, temperatura y fuerza iónica. d)- La constante de Michaelis-Menten (Km) es la concentración de sustrato con la cual la velocidad de reacción enzimática alcanza un valor superior a la mitad de la velocidad máxima. 3 )- Al determinar los parámetros cinéticos de una enzima que se comporta según el modelo de Michaelis-Menten, en ausencia y en presencia de un inhibidor enzimático. Marcar la opción Correcta
a)- En una reacción enzimática en presencia de un inhibidor competitivo la [Km] es mayor sin inhibidor y la Vmax. esta inalterada. b)- En una reacción enzimática en presencia de un inhibidor no competitivo la [Km] es menor sin inhibidor y la Vmax. esta disminuida. c)- En una reacción enzimática en presencia de un inhibidor acompetitivo la [Km] es mayor sin inhibidor y la Vmax. esta inalterada. d)- En una reacción enzimática en presencia de un inhibidor no competitivo la [Km] esta inalterada y la Vmax. sin inhibidor es mayor. 4)- Indique la afirmación Correcta: a)- Una enzima presenta actividad alostérica cuando distintas sustancias compiten con el sustrato a nivel del centro catalítico. b)- Una enzima se regula covalentemente cuando su actividad es modificada por la unión de ciertos grupos químicos a residuos de la proteína. c)- Un zimógenos es una proenzima que presenta distintas estructuras moleculares que catalizan la misma reacción. d)- La inducción o represión genética permite modificar la actividad de una enzima haciéndola más o menos activa, respectivamente. 5)- Al determinar los parámetros cinéticos de una enzima que se comporta según el modelo de Michaelis-Menten, en ausencia y en presencia de un inhibidor enzimático. Marcar la opción Correcta a)- La Km (sin inhibidor) es de 2 y Km (con inhibidor) es 4 y la V max. esta disminuida o sea se trata de una Inhibición No Competitiva. b)- La Km (sin inhibidor) es de 2 y Km (con inhibidor) es 4 y la V max. esta inalterada o sea se trata de una Inhibición Competitiva. c)- La Vmax (sin inhibidor) es igual a la Vmax. (con inhibidor) y las Km se ven alteradas aumentando la Km (con inhibidor) o sea se trata de una Inhibición No Competitiva. d)- La Vmax (sin inhibidor) es mayor a la Vmax. (con inhibidor) y las Km se ven alteradas aumentando la Km (con inhibidor) o sea se trata de una Inhibición Competitiva.