Enzimas: Conceptos principales
1. Enzima: Son los catalizadores de las reacciones bioquímicas que suceden en los
organismos vivos, tienen una enorme variedad de funciones dentro de la célula:
degradan azúcares, sintetizan grasas y aminoácidos, copian fielmente la información
genética, participan en el reconocimiento y transmisión de señales del exterior y se
encargan de degradar subproductos tóxicos para la célula, entre muchas otras
funciones vitales.
2. Energía libre de activación: Es el aporte de energía inicial, que posteriormente se
compensa conforme progresa la reacción y se abrevia EA.
3. Sitio activo: Es la parte de la enzima que se une al sustrato.
4. Catalizador:
Es una sustancia que se puede añadir a una reacción para aumentar la
velocidad de reacción sin ser consumida en el proceso.
5. Factores que influyen en la actividad enzimática:
● La temperatura: aumentar la temperatura generalmente acelera una
reacción, y bajar la temperatura la hace más lenta. Sin embargo,
temperaturas extremadamente altas pueden causar que una enzima pierda
su forma (se desnaturalice) y deje de trabajar.
● pH: cada enzima tiene un rango óptimo de pH. Cambiar el pH fuera de este
rango hará más lenta la actividad de la enzima. Los valores de pH extremos
pueden causar la desnaturalización de la enzima.
● Concentración de la enzima: aumentar la concentración de la enzima
acelerará la reacción, siempre que se disponga de sustrato al cual unirse.
Una vez que todo el sustrato esté adherido, la reacción deja de acelerarse,
puesto que no hay algo a lo que las enzimas adicionales se puedan unir.
● Concentración de substrato: aumentar la concentración de sustrato también
aumenta la velocidad de reacción hasta un cierto punto. Una vez que todas
las enzimas se han adherido, cualquier aumento de sustrato no tendrá efecto
alguno en la velocidad de reacción, ya que las enzimas disponibles estarán
saturadas y trabajando a su máxima capacidad.
6. Cofactores: son metales o iones inorgánicos pequeños como Fe, Mg, Mn, Zn, Co.
Ayudan a convertir una enzima inactiva apoenzimas en la forma activa holoenzimas.
7. Modelo del ajuste inducido: Una enzima cambia su forma ligeramente cuando se
une a su sustrato, lo que da como resultado un ajuste más preciso. A este ajuste de
la enzima para encajar muy finamente con el sustrato se le llama ajuste inducido.
8. Cinética enzimática: Es la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas.
9. Cinética de Michaelis-Menten: Describe cómo se incrementa la velocidad de una
reacción catalizada enzimáticamente a medida que aumenta la concentración del
sustrato.
10. Inhibición enzimática (Ism)
Inhibidores: pequeña moléculas químicas o iones que interfieren con las
reacciones ralentizándolas o deteniéndolas
Hay dos tipos de inhibidores enzimáticos:
Reversibles: Unión no covalente de un inhibidor a la enzima.
Irreversibles: Unión covalente del inhibidor al la enzima.
