PROTEÏNES:
1 - CARACTERÍSTIQUES GENERALS:
Proteïnes són molècules orgàniques més abundants, 50% pes cel·lular sec. Importància per
nombroses funcions biològiques com molècules estructurals o processos biològics
(transport altres molècules, moviment, regulació hormonal, catalitzadores reaccions
metabòliques imprescindibles manteniment processos vitals). No generen energia. Una altra
característica és especificitat, cada organisme té proteïnes exclusives que marquen identitat
biològica. Proteïnes són polímeres, anomenats polipèptids, constituïts per unió molècules
anomenades aminoàcids.
2 - ELS AMINOÀCIDS:
Hidròlisi proteïnes allibera aminoàcids, la unió dels quals dona cadenes polipeptídiques.
Aminoàcids molècules amb grup amino (NH2) i grup carboxil (COOH). Es distingeixen a, B,
i, segons situació grup amino. Aminoàcids de proteïnes són a-aminoàcids. 20 aminoàcids
diferents diferenciats per grup unit a carboni a, anomenat grup R (cadena lateral). En éssers
vius un total de 150 aminoàcids que no parteix cadenes proteiques però amb funcions
pròpies com a neurotransmissors o precursors vitamínics.
2.1 - PROPIETATS DELS AMINOÀCIDS:
H3N- СОо° -H Propietats aminoàcids deriven Corucluid química. Substància amfòtera pot
ser àcid o base segons pH mitjà H2N- en què estigui. Aminoàcids en tenir grup carboxil
poden desprendre H° (caràcter àcid) i acceptar H* per grup amino (caràcter bàsic). En pH
normal medis biològics, ambdós pH àcid pH neutre pH bàsic grups ionitzats (aminoàcids
apareixen com a ions dobles). En pH més àcid H* mitjà captat per grup carboxil i només
queda càrrega, grup amino. Si pH bàsic, grup amino cedeix H* i aminoàcid queda amb
càrrega negativa del grup carboxil. Cadena lateral pot tenir grups ionitzables que participin
en càrrega Picare cminoccidos.
→ Electroforesi: Punt isoelèctric és valor pH per al qual aminoàcid té càrrega neta
O (tantes càrregues positives com negatives). Cada aminoàcid té punt isoelèctric
diferent per cadenes laterals diferents, per la qual cosa, electroforesi pot separar
aminoàcids.
→ Estereoisomeria: Com a carboni a asimètric, dos estereoisòmers diferent
activitat òptica. Per diferenciar-los, cadena lateral cap amunt i grup carboxil cap
avall. Grup amino a dreta (estereoisòmer D) o esquerra (estereoisòmer L).
→ Altres propietats: Existència grups polars (amino i carboxil) permet a
aminoàcids formar enllaços, hidrogen, per la qual cosa, punt fusió, ebullició i
solubilitat en aigua majors.
2.2 - NOMENCLATURA I CLASSIFICACIÓ AMINOÀCIDS:
Anomenar aminoàcids manera simple, tres primeres lletres nom. Aminoàcids de proteïnes
20, classificar segons naturalesa cadena lateral:
-Aminoàcids neutres: cadena lateral no té amino o carboxil, a pH neutre càrrega
elèctrica neta és 0.
Apolars: cadena lateral hidròfoba, poca solubilitat en aigua. Cisteïna, alanina
i prolina.
Polars: cadena lateral té grups hidròfils que permeten formar enllaços amb
molècules polars, solubles amb aigua. Serina, tirosina.
