¡Descarga Les proteïnes 1r BATX y más Apuntes en PDF de Biología solo en Docsity!
Les Proteïnes
- Què són les proteïnes?
Grans molècules orgàniques formades per CHON (polímers) Formades per la unió lineal o polimerització d’aminoàcids (monòmers)
- Algunes poden presentar P, Fe, Cu, Mg, etc
- Molècules fonamentals (50% pes sec) **- 4 Pròtomes units
- Els aminoàcids (aa)** Monòmers de les proteïnes, a partir d’ells es creen Compostos orgànics de baix pes molecular formats per:
- Un àtom de C central
- Un grup carboxil o àcid (-COOH)
- Un grup Amino (-NH 2 )
- Un àtom d’H
- Un radical variable (R) Segons aquest distingim 20 tipus d’aminoàcids
Els nostres aa essencials (No els podem sintetitzar, però els hem d’incloure en la dieta)
- Isoleucina, leusina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptòfan, valina.
Propietats físiques:
Són sòlids, cristal·lins, solubles en aigua i tenen un punt de fusió elevat. Activitat òptica: Gràcies al CⲀ asimètric (tots menys la glicerina): Llum cap a l’esquerra (levogirs) o dreta (dextrogirs). Hi ha: Isòmer D i isòmer L → (Només les formes L formen part de les proteïnes) Els estereoisòmers D i L són imatges especulars o enantiòmers entre si. (Efecte mirall, del revés)
Propietats químiques:
En dissolució aquosa els aa mostren un comportament amfòter. Amfòter: Poden ionitzar-se i comportar-se com a àcids o com a bases. (Els aa poden cedir o captar electrons)
- Molècules tampó: Regulen el pH del medi, pot agafar els protons i així doncs baixar l’acidesa. (Sals de fruita o anunci del bomber a l’estómac)
El grup àcid o carboxil allibera protons al medi. (Al medi l’acidifica) -COOH → -COO + H+
El grup bàsic o amino capta protons del medi. (Medi menys àcid) -NH 2 + H+ → -NH 3
El punt isoelèctric d’un aa és on la molècula presenta una càrrega neta igual
a 0 de pH.
En un medi bàsic (amb pocs H+)
- El grup àcid allibera H+ i es queda -COO
- El grup bàsic es queda en forma -NH 2
- La quantitat de H+ augmenta i passa a ser un medi neutre
- L’aminoàcid es quedarà carregat negativament
Catiònica⬆ Aniònica⬆
En un medi àcid (amb molts H+)
- El grup àcid capta H+ i es queda -COOH
- El grup bàsic es queda en forma -NH 3 +
- La quantitat de H+ del medi disminueix i passa a ser un medi neutre
- L’aminoàcid quedarà carregat positivament
- Polars amb càrrega negativa es comporten com un àcid La R presenta un grup àcid (-COOH) i quan el medi és neutre o bàsic estan carregats negativament. Poden cedir protons (H+) al medi. - Polars amb càrrega positiva són aa bàsics La R presenta un grup bàsic (-NH2), quan el pH del medi és neutre o àcid estan carregats positivament. El grup amino (-NH2) agafa protons i es queda com a NH3.
Pèptids. Enllaç peptídic
Dos o més aa units per un enllaç peptídic.
- Dipèptid: Dos aminoàcids
- Tripèptid: Tres aminoàcids
- Oligopèptid: Menys de 10 aa
- Polipèptid: Entre 11 i 100 aa
- Proteïna: Més de 100 aa
L’enllaç peptídic: Enllaç covalent (s’intercanviaven electrons) que s’estableix entre el grup carboxil -COOH del primer aminoàcid amb l’amino del següent. Es desprèn una molècula de H₂O. Enllaç tipus amida.
Es distingeixen 4 nivells d'organització:
Estructura primària. La seqüència dels aminoàcids de la proteïna. Estructura secundària. Interactuen entre elles i es creen ponts d’hidrogen, es divideixen en β làmina plegada i Ⲁ alphaèlics. Estructura terciària. S’organitzen a l’espai i creen interaccions entre ells. Estructura quaternària. L'associació de diverses cadenes polipeptídiques, s’uneix a altres per formar una estructura més gran.
Estructura secundària Com disposa l’espai o com s’organitza a l’espai. Es creen ponts d’hidrogen. Depèn del nombre d’enllaços d’hidrogen que presenta, la qual cosa depèn:
- Els aminoàcids que la formen
- La temperatura del medi en què es troba
A mesura que els aa van sent enllaçats durant la síntesi de la proteïna, la cadena polipeptídica adquireix una disposició o una altra.
(Alfa hèlix i beta)
Es coneixen tres tipus:
- L’hèlix (alfa) Forma un espiral
- La conformació (beta laminar) Els segments d’una cadena peptídica giren 180° i a continuació es pleguen en el mateix pla - L’hèlix del col·lagen Enrotllada: Helicoidal i plegada: Làmina
- La geometria dels aminoàcids que conformen el polipèptid determina, en part, l'estructura secundària de la proteïna.
- La metionina i l'àcid glutàmic, per exemple, participen en hèlixs α amb més freqüència que no pas en la conformació β. La valina i la isoleucina participen més en la conformació β.
- La prolina gairebé no participa en cap de les dues estructures anteriors, és especialment formadora de l'estructura coneguda com a hèlix de col·lagen
Hèlix Alfa: Hi ha 3-6 aa per volta. Per exemple l'alfa-queratina presenta una estructura hèlix alfa.
Hèlix col·lagen o triple hèlix Hèlix allargada (3 aa per volta) la seva estructura dificulta la formació d’enllaços d’hidrogen.
La insulina=Estructura secundària
L’estructura terciària
És la disposició en l’espai que presenta l’estructura secundària. Representa la disposició definitiva que adopta la proteïna a l'espai.
Hi ha dos tipus:
- Conformació globular Cadena polipeptídica es replega fortament, convertint-se en un glòbul compacte. Semblants a les micel·les, ja que els grups apolars se situen a l’interior i els polars a l’exterior. Es mantenen estables (mate la seva forma) gràcies als seus enllaços entre els radicals R dels aa.
- Pont disulfur (entre dues cisteïnes)
- Pont d’hidrogen entre grups R polars.
- Interaccions hidrofòbiques (forces de Van der Waals)
- Enllaços iònics entre grups R amb càrrega. - Conformació filamentosa Conformació més simple que la globular. Es formen estructures allargades i enrotllades al llarg d’un eix. Tenen una funció estructural. Són insolubles en aigua.
Estructura quaternària
La desnaturalització l’estructura quaternària, terciària i secundària, a causa de canvis del pH, la temperatura, la salinitat del medi o l’agitació molecular. Provoca que la proteïna adopti una conformació filamentosa i precipiti. Ex: Llet tallada
Renaturalització : algunes proteïnes poden recuperar la seva conformació originària, quan es torna a les condicions inicials del medi. Ex: allisament.
L’especificitat:
Les proteïnes són molt específiques de cada espècie, fins i tot d’un individu. Cada una realitza una funció única. Per exemple, l’hemoglobina només transporta l’O2.
- Les proteïnes específiques de cada individu, provoquen que en els trasplantaments d’òrgans, apareguin problemes de rebuig. El sistema immunitari de la persona que rep l’òrgan, detecta que les proteïnes de membrana de l’òrgan són diferents de les del propi cos i produeix defenses i rebuig.
- Les diferències d’una mateixa proteïna entre espècies, serveix per determinar el parentiu evolutiu.
Capacitat amortidora Comportament amfòter, cedeixen o absorbeixen protons.
La classificació de les proteïnes
Hi ha dos tipus:
- Holoproteïnes : Constituïdes exclusivament per aminoàcids proteïnes filamentoses Insolubles en aigua, principalment als animals. Funció estructural - Col·làgens: cartílag, os… - Alfa-queratines: cabells, ungles, plomes… - Tendons i vasos sanguinis - Beta-queratines: fil de seda proteïnes globulars Solubles en aigua i en dissolucions salines. Funció reguladora - Protamines: ADN dels espermatozoides - Histones: ADN del nucli - Albúmines: seroalbúmina sang - Globulines: ovoglobulina ou
- Heteroproteïnes : Proteïnes enllaçades amb aa i altres tipus de molècules
La part no proteica (un altre tipus de molècula) poden ser: pigment, glúcid, lípid, àcid fosfòric i àcid nucleic. cromoproteïnes : donen color (té pigment) Pigments porfirínics (anell amb catió metàl·lic). glicoproteïnes : Serveix com a comunicació química amb altres elements. lipoproteïnes : Com que els lípids són insolubles en H₂O, necessiten les proteïnes per mobilitzar-se. fosfoproteïnes : Caseïna: Proteïna que ajuda a passar de la llet al formatge (exemple). nucleoproteïnes : Les trobem a les histones, ajuden a la formació del cromosoma.
Les funcions de les proteïnes
Estructural : glicoproteïnes de la membrana plasmàtica, les histones i protamines del DNA, les queratines, les elastines, els col·làgens, etc. Reserva : ovoalbumina de l'ou, la caseïna de la llet, etc. Transport : l'hemoglobina (O2), seroalbúmina (substàncies per la sang), lipoproteïnes (lípids per la sang)... Enzimàtica : biocatalitzadors que afavoreixen les reaccions bioquímiques com la maltasa, la lipasa, l'amilasa... Hormonal : regulació del funcionament de l'organisme. Com la insulina, l'hormona del creixement... Defensa : immunoglobulines dels anticossos. Contràctil : Actina i miosina (contracció músculs), flagel·lina (moviment flagel). Homeostàtica : regulació pH.
