¡Descarga Unitat 2: LES PROTEÏNES y más Apuntes en PDF de Biología solo en Docsity!
TEMA 2: LES PROTEÏNES
LES PROTEÏNES :
Són macromolècules orgàniques (biopolímers) amb una massa molecular elevada. Es troben en totes les cèl·lules vives, són el 50% del pes sec d’una cèl·lula.
Instruments moleculars per mitjà dels quals s’expressa la informació genètica de l’ADN.
Estan constituïdes principalment per carboni, hidrogen, oxigen i nitrogen. (També poden contenir sofre, fòsfor i element addicionals com el ferro)
Formades per la unió d’aminoàcids → 20 tipus diferents = proteics
Es formen al citoplasma amb els ribosomes. Cada 3 nucleòtids d’ADN → 1 aminoàcid
Funcions:
- Estructural ex: queratina (als cabells, ungles… sintetitzada a l’epidermis)
- Enzimàtica
- Hormonal, regular metabolisme ex: insulina (contraresta l’acció d’altres hormones per tal de mantenir baix el nivell de glucosa en sang)
- Defensiva
- Transport ex: hemoglobina (transporta oxigen per la sang)
- Reserva
- Homeostàtica
- Anticongelant
- Activitat contràctil
AMINOÀCIDS :
Molècules que es caracteritzen per la següent fórmula general:
(-NH2): Grup funcional amino (inici) La seva principal característica és ser feblement bàsic i aportar polaritat.
(-COOH): Grup funcional carboxil (final) Es tracta d’un grup lleugerament àcid que també aporta polaritat a la molècula.
Grup R: cadena lateral, radical C (a): carboni asimètric central
Segons nº carbonis entre amino i carboxil l’anomenem aminoàcid alfa, beta, gamma, delta…
PROPIETATS AMINOÀCIDS:
- Compostos sòlids i cristal·lins
- Elevat punt de fusió
- Solubles en aigua
- Degut a que el carboni és asimètric, tots els aminoàcids excepte la glicina tenen activitat òptica, Esteroisomeria. Desvien el plà de la llum polaritzada que travessa una solució d’aminoàcids.
◆ Activitat òptica: desvia el pla de la llum polaritzada que travessa una solució d’aminoàcids:
- Cap a la dreta: Dextrogir (+)
- Cap a l’esquerra: Levogir (-)
◆ A l’espai, aminoàcid = tetraedre → 2 possibilitats:
- Configuració D (amino dreta)
- Configuració L (amino esquerre) - Comportament químic (en solució aquosa) AMFÒTER!: Poden comportar-se com a un àcid o una base depenent del PH en el que es trobin. Aquest efecte ajuda a contrarrestar una mica el medi en el que es troba.
La càrrega neta de l’aminoàcid varia:
- Catió: Amino ionitzat, PH àcid, actua com a base. Els H+ del medi són captats pel grup amino. Càrrega positiva del grup amino NH3+
- Anió: Carboxil ionitzat, PH bàsic. El grup carboxil cedeix un H+ al medi. Càrrega negativa COO-
- Zwitterió: PH punt isoelèctic. Ambdós grups estan ionitzats i queda càrrega neutra
El punt isoelèctric És el punt en què la càrrega dels aminoàcids és neutra. PI = (PK1 + PK2) / 2 Tenint en compte el PH del medi:
CLASSIFICACIÓ DELS AMINOÀCIDS:
Classifiquem els aminoàcids segons la polaritat.
1 Radicals bàsics ← presència amino
2 Radicals àcids ← presència carboxil
3 Radicals polars, hidròfils ← presència d’O
4 Radicals apolars, hidròfobs ← principalment C i H
ENLLAÇ PEPTÍDIC:
Enllaç covalent de tipus amida que es forma entre dos aminoàcids. Té caràcter polar. S’uneixen l’oxigen del carboxil i el nitrogen del grup amino. S’escapa H2O en condensació.
Les cadenes d’enllaços peptídics no poden tenir comportament amfòter, ja que els seus grups carboxil i amino no poden ionitzar-se. Només podrà tenir comportament amfòter si al radical és àcid o bàsic.
L’enllaç peptídic és un enllaç simple, però en casos es comporta com a enllaç doble. És un enllaç més curtet que un enllaç simple, cosa que li condiciona la mobilitat. A més no té capacitat de gir, ja que és covalent i comparteix electrons. Només trobem rotació en el carboni central per tal de distribuir millor l’espai alternant H i R.
Pèptid: conjunt d’aminoàcids units per enllaços peptídics. Segons el nº d’aminoàcids l’anomenem dipèptid, tripèptid, tetrapèptid… Entre 2 i 12 aminoàcids = oligopèptid Entre 12 i 100 aminoàcids = polipèpid
- 100 aminoàcids = proteïna
- Possibilitats de pèptids diferents: 20n Ex: en tres aminoàcids, 20 a la 3 possibilitats diferents.
FUNCIONS BIOLÒGIQUES DELS PÈPTIDS:
Exemples de pèptids petits que tenen un gran interès biològic, ja que tenen funcions importants al nostre cos:
- Neurotransmissors: Produïdes per les neurones, eliminen les sensacions doloroses. Ex: Encefalina, pentapèptid que fa la funció d’analgèsic, per disminuir el dolor neuronal.
- Hormones:
Ex: Oxitocina, nonapèptid (9) que provoca la contracció uterina i la secreció de llet per la glàndula mamària. Facilita el part i l’alimentació del nounat. Ex: Insulina: polipèptid sintetitzat al pàncrees endocrí que estimula l’absorció de glucosa per part de les cèl·lules. La seva manca causa la diabetis i, juntament amb el glucagó, regula el nivell de sucre al cos.
TRENCAMENT DE L’ENLLAÇ PEPTÍDIC:
L’enllaç peptídic pot trencar-se en presència d’aigua. Recuperar l’H2O i tornar al seu estat inicial d’aminoàcids independents. La reacció s’anomena hidròlisis.
COOH ← 1H i 1O
NH2 ← 1H
ESTRUCTURA DE LES PROTEÏNES:
La forma d’una proteïna és important ja que la seva conformació espacial és la responsable de la seva activitat biològica. Conformació nativa: aquella que les cadenes peptídiques acostumen a adoptar en condicions normals de PH i temperatura, ja que és més estable que la resta de formes possibles. Hi ha 4 nivells d’organització estructural:
PRIMÀRIA Seqüència lineal d’aminoàcids sustentada per enllaços peptídics. Determinada per la seqüència de nucleòtids de l’ADN. Ens permet deduir la proximitat evolutiva de les espècies. És la més important ja que determina la resta d’estructures. Indica el nombre, tipus i ordre dels aminoàcids que constitueixen el polipèptid o la proteïna. Ex: Al - Ko - Cer
SECUNDÀRIA Disposició que adopta l’estructura primària a l’espai.
- Hèlix a (espiral) Enrrollament de la cadena polipeptídica sobre si mateixa en forma d’hèlix en sentit dextrogir. (dreta). 3,6 aminoàcids per volta. 120º per pla amb enllaç peptídic. Enllaços que dónen estabilitat a l’estructura = ponts d’hidrogen intercatenaris que es formen cada 4 aminoàcids entre l’oxigen del carbonil i l’hidrogen de l’amino. Els radicals (cadenes laterals) no intervenen en el manteniment de l’estrucura. Queden a la part externa de l’hèlix, cap a fora. Ex: a-ceratina (proteïna abundant en les formacions epidèrmiques com la pell)
- Hèlix de col·làgen Varietat de l’hèlix a. Té una disposició diferent, ja que forma una hèlix levogira (gira cap a l’esquerra), és més allargada i és una estructura trenada. Aquesta característica li dóna més força, però també li dificulta la formació de ponts d’hidrogen. Conté una gran quantitat dels aminoàcids prolina i hidroxoprolina.
QUATERNÀRIA Associació de diferents proteïnes (vàries cadenes peptídiques amb cadascuna el seu principi i final) que trobem només a vegades en proteïnes complexes. Són estructures terciàries que s’enllacen per formar una macromolècula.
Cada cadena = subunitat: protòmer/monòmer → Unió = oligòmer
Enllaços febles: ponts d’hidrogen, unions electroestàtiques, interaccions hidrofòbiques i, en certs casos, ponts disulfur. ex: hemoglobina (4 subunitats) i tropocol·lagen.
Proteïnes amb funcions actives → Lligand (substància a la que unir-se) i substrats (lligands
que s’uneixen a enzims i transportadors de membrana)
DOMINIS ESTRUCTURALS
Parts de les proteïnes que tenen la mateixa funció i, per això, les trobem idèntiques a vàries proteïnes. Són una part de l’estructura secundària i, així mateix, una part del codi genètic. Aquestes “parts” són combinacions d’hèlix a i conformacions b que formen estructures compactes.
PROPIETATS DE LES PROTEÏNES: Aquestes propietats físiques i químiques depenen de la naturalesa del radical.
- Solubilitat: Una proteïna és soluble quan en un medi amb H2O queda envoltada completament per una capa de solvatació. Aquesta capa consisteix en H i O que han fet ponts d’hidrogen amb els H i O lliures dels radicals per diferència de càrrega. Totes les proteïnes globulars són solubles. En el moment en que deixen d’estar en contacte amb l’aigua tendeixen a precipitar.
- Desnaturalització: Quan la proteïna es troba en condicions especials o desfavorables (de PH, temperatura i pressió) pot desnaturalitzar-se.
La desnaturalització consisteix en el trencament dels enllaços que forment les estructures secundàries, terciàries i quaternàries. Queda reduïda a una estructura primària, seqüència d’aminoàcids sense forma ni funció.
Conseqüències immediates són:
- Disminució dràstica de la solubilitat de la proteïna, acompanyada freqüentment de precipitació.
- Pèrdua de totes les seves funcions biològiques
- Alteració de les seves propietats hidrodinàmiques
Els principals agents desnaturalitzants són el PH i la temperatura. Ex proteïna desnaturalitzada: ou fregit.
Renaturalització: a vegades la proteïna, amb el PH i temperatura idonis, pot renaturalitzar- se i tornar al seu estat inicial.
- Especifitat: És la propietat més característica. Com que cada proteïna prové d’un únic codi genètic, amb l’enorme quantitat de convinacions d’aminoàcids possibles, és impossible trobar dues proteïnes iguals. Proteïnes similars (mateixa funció) en espècies diferents = proteïnes homòlogues. L’anàlisi de les semblances entre proteïnes de diferents grups d’espècies ens permet establir el parentiu evolutiu de les espècies.
- Especifitat d’espècie
- Especifitat de funció
- Capacitat amortidora: Els grups amino i carboxils dels radicals de les proteïnes els permeten adoptar un comportament amfòter i fer de substàncies tampó. Poden comportar-se com un àcid o una base, alliberant o retirant protons (H +) del medi. Això permet que siguin capaces d’amortir les variacions del pH del medi en el que es troben.
ANNEXES
- A l’organisme trobem aminoàcids alfa i de configuració L
- Enllaços:
- intercatenaris: entre aminoàcids molt allunyats o d’altres cadenes
- intracatenaris: entre aminoàcids propers dins d’una mateixa cadena
En cas que l’estructura secundària només sigui d’hèlix a es considerarà proteïna estructural
Dispersions col·loidals = aigua amb altres components
Xaperones: agafen proteïnes gairebé acabades de fabricar i els acaben de donar forma (a l’estructura terciària). Aquest procés sol donar-se amb les proteïnes globulars.
