¡Descarga Les proteines y más Apuntes en PDF de Biología solo en Docsity!
1. Els pròtids: Concepte i classificació.
2. Els aminoàcids:
Definició
Propietats
Classificació.
Aminoàcids essencials i
no essencials
3. L’enllaç peptídic
4. Estructura de les proteïnes
4.1 Estructura primària
4.2 Estructura secundària
4.3 Estructura terciària
4.4 Estructura quaternària
5. Propietats de les proteïnes
6. Classificació de les proteïnes
6.1 Holoproteïnes
6.2 Heteroproteïnes
7. Funcions de les proteïnes
IES Guillem Cifre de Colonya. BIOLOGIA BATXILLERAT 2. Professor: Bartomeu Vilanova Suau
LES PROTEÏNES
1
ELS PRÒTIDS:
Concepte i classificació
Concepte de proteïna
Una proteïna es pot definir com un polímer no ramificat format per l’unió d’aminoàcids.
Un aminoàcid és una biomolècula orgànica de pes molecular baix constituïda per un carboni al qual hi ha units un grup amino (—NH 2 ), un grup àcid (—COOH), un hidrogen (—H) i un grup (radical) variable, que se sol simbolitzar amb una (—R). Per això les proteïnes són biopolímers (macromolècules orgàniques) d’elevat pes molecular, constituïts bàsicament per carboni (C), hidrogen (H), oxigen (O) i nitrogen (N), i generalment també sofre (S). Algunes contenen, a més, fòsfor (P) , ferro (Fe) , coure (Cu) , iode (I) , etc.
Els enllaços químics entre aminoàcids s’anomenen enllaços peptídics, i les cadenes que es formen, pèptids.
Si bé les proteïnes són cadenes d’aminoàcids, no totes les cadenes d’aminoàcids tenen aquesta consideració i es pot establir la següent classificació:
Pèptits
Oligopèptids: Quan el nombre d’aminoàcids és dos, s’anomena dipèptid; si és tres, tripèptid, etc. Si és inferior a deu, s’anomena oligopèptid. Polipèptids: de 10 a 80 o 100 aminoàcids.
Proteïnes : Quan el nombre d’aminoàcid és superior a 50, o tenen un pes molecular superior a 5000 daltons.
Holoproteïnes: Si només hi ha aminoàcids. Heteroproteïnes: Quan s’hi afegeixen altres components no proteics.
En la naturalesa, la forma L és la més abundant.
El comportament químic amfòter
En dissolució aquosa, els aminoàcids mostren un comportament amfòter, és a dir, es poden ionitzar, segons el pH
a) En dissolucions neutres actuen com a ions dipolars ( zwitterió ) amb càrregues positives i negatives en la mateixa molècula. b) En medi àcid es comporten com a bases (els grups —NH 2 , capten protons i així queden com a —NH 3 +) c) En medis bàsics es comporten com a àcids (els grups —COOH alliberen protons, i així queden com a — COO-^ ). d) Existeix un valor de pH al qual la molècula no té càrrega elèctrica neta, és el punt isoelèctric (pI).
Per damunt el punt isoelèctric els aminoàcids presenten càrrega negativa, per davall presenten càrrega positiva. Cada aminoàcid té un ph determinat, això permet diferenciar-los entre si en una barreja quan es sotmet a un camp elèctric.
La classificació dels aminoàcids
Segons el radical R que s’enllaci al carboni , els aminoàcids es poden classificar en:
Aminoàcids alifàtics. Són els aminoàcids en els quals el radical R és una cadena hidrocarbonada oberta, que, a més, pot tenir grups —COOH i —NH 2 Els aminoàcids alifàtics es classifiquen en:
Neutres. Si el radical R no posseeix grups carboxil ni amino. Àcids. Si el radical R presenta grups carboxil, però no amino. Bàsics Si el radical R té grups amino, però no grups carboxil.
Aminoàcids aromàtics. Són aquells el radical R dels quals és una cadena tancada, generalment relacionada amb el benzè.
Aminoácids heterocíclics. Són aquells el radical R dels quals és una cadena tancada, generalment complexa i amb alguns àtoms diferents del carboni i de l’hidrogen.
Por la polaridad del grupo R
Apolares Ala. Val. Leu. Ile. Pro. Phe. Trp. Met Polares sin carga Gly. Ser. Thr. Cys. Tyr. Asn. Gln Polares con carga - Asp. Glu Polares con carga + Lys. Arg. His
Por su estructura química
Alifáticos Hidrocarbonados Gly. Ala. Val. Leu. Ile Azufrados Met. Cys Alcohol Ser. Thr Ácido Asp. Glu Amino Lys. Arg Amida Asn. Gln
Aromáticos Phe. Tyr Heterocíclicos Pro. Trp. His
Aminoàcids essencials i no proteics
L’organisme fabrica les seves pròpies proteïnes a partir dels aminoàcids lliures en la cèl·lula, per la qual cosa no hi ha cap proteïna que sigui imprescindible en la dieta. Tanmateix, hi ha alguns aminoàcids que no es poden sintetitzar i s’han d’incloure en l’alimentació, són els aminoàcids essencials.
En l’espècie humana, els aminoàcids essencials són: valina, leucina, isoleucina, metionina, fenilalanina, treonina, triptòfan i lisina. Per a lactants i nins petits també ho són l’arginina i la histidina.
A més del 20 -aminoàcids corrents es coneixen 150 que no formen part de proteïnes, són els aminoàcids no proteics. Alguns són molècules resultants del metabolisme, o transmissors de l’impuls nerviós, formen part de la paret bacteriana... De molts d’ells no es coneixen les funcions.
Ed Santillana
3
L’ENLLAÇ PEPTÍDIC
Els pèptids estan formats per la unió d’aminoàcids per mitjà d’un enllaç peptídic.
L’enllaç peptídic és un enllaç covalent que s’estableix entre el grup carboxil d’un aminoàcid i el grup amino del següent, enllaç que dóna lloc al despreniment d’una molècula d’aigua. El resultat és la formació d’un enllaç amida.
La disposició en l’espai d’un enllaç peptídic és tal que els àtoms del grup carboxil i del grup amino se situen en un mateix pla, amb distàncies i angles fixos.
L’enllaç peptídic té un comportament similar al d’un enllaç doble, és a dir, presenta una certa rigidesa que immobilitza en un pla els àtoms que el formen.
Els enllaços peptídics són polars, tendeixen a interactuar entre sí, i amb les cadenes laterals polars, per a formar enllaços d’hidrògen.
Exemples de proteïnes amb aquesta estructura són les -queratines de la pell, ungles, pèls, llana...
Conformació
La conformació , làmina plegada o làmina s’origina per acoblament de segments estesos de dues cadena polipeptídiques, que es disposen de manera adjacent i s’uneixen entre si per ponts d’hidrogen transversals. Adopten la forma d’un full plegat, en zig.zag.
Els segments adjacents de la làmina plegada poden estar pròxims en l’estructura primària, trobar-se en zones distintes o, fins i tot, formar part de cadenes polipeptídiques diferents.
Quan els ponts d’hidrogen s’estableixen entre diferents cadenes polipeptídiques adjacents, poden adoptar disposicions paral·lela o estar en direccions oposades, antiparal·lela. La disposició antiparal·lela és més estable.
Els grups R estan per damunt o davall els plans en zig-zag de la làmina plegada.
Els aminoàcids que apareixen amb freqüència a la làmina plegada son: Alanina, glicina, metionina, valina i isoleucina.
Exemples de proteïnes que presenten aquesta estructura: La -queratina de la seda o fibroïna i moltes proteínes globulars presenten segments amb conformació alternats amb d’altres d’estructu- ra a-hèlix_._
Hélix de col.lagen
A més de l’estructura -hèlix i -plegada n’hi ha d’altres, entre les quals destacam la del col.lagen, proteïna molt abundant als vertebrats: al teixit connectiu, ossos, tendons, pell etc.
El col.lagen té una disposició en hèlix especial, una mida més allargada que la - hèlix, a causa de l’abundància de prolina i hidroxiprolina. Es forma una superhèlix deguda a l’associació de tres hèlixs, unides per mitjà d’enllaços covalents i enllaços febles de tipus pont d’hidrògen.
L’ebullició en aigua la converteix en gelatina, una mescla de polipèptids.
Altres particularitats de l’estructura secundària
IES Guillem Cifre de Colonya. BIOLOGIA BATXILLERAT 2. Professor: Bartomeu Vilanova Suau
Els girs
L’anàlisi d’estructures tridimensionals de nombroses proteïnes revela que moltes de les seves inversions de la cadena es duen a terme mitjançant un element estructural comú, anomenat gir , gir revertit o plec en forquilla.
En aquests girs, el grup CO d’una resta n d’un polipèptid enllaça per un pont d’hidrogen amb el grup NH de la resta (n+3) amb la qual cosa la cadena polipeptídica canvia bruscament de direcció.
Els girs sovint es troben a les regions que connecten els extrems de dos segments adjacents i antiparal.lels d’una làmina plegada
Motius estructurals
Hi ha agrupacions molt estables de diverses estructures secundàries i de connexions entre sí, presents en nombroses proteïnes globulars, que s’anomenen motius estructurals , i es repeteixen en diferents zones de la cadena polipeptídica.
Els més freqüents són:
- Motius . Làmines paral.leles unides per una hèlix - Menadres. Formats per làmines antiparal.leles, - Greques. Làmines antiparal.leles adjacents unides de manera no seqüèncial.
Estructura globular
L’estructura secundària es plega successivament i origina una estructura esferoïdal compacta. . La conformació globular de les proteïnes en facilita la solubilitat en aigua i en dissolucions salines. Això els permet fer funcions de transport i reguladores (enzimàtiques i hormonals)
Aquestes proteïnes acostumen a tenir diversos trams d’helix , làmines i girs i estructures secundàries en posicions diferents.
Les cadenes laterals apolars es disposen cap a l’interior de la molècula per evitar les interaccions amb l’aigua i, d’aquesta manera, es forma un nucli compacte hidrofòbic.
Les cadenes laterals polars es troben a l’exterior, fet que permet que aquestes proteïnes siguin solubles en aigua i en solucions salines. Una excepció són les proteïnes de membrana, que estan envoltades per un ambient apolar a causa dels lípids)
Importància de l’estructura terciària
L’estructura terciària determina les funcions biològiques de les proteïnes. El canvi d’un sol aminoàcid de l’estructura primària pot donar lloc a un plegament diferent, atès que es poden originar enllaços diferents, amb la qual cosa es pot alterar la funció de la proteïna. Per exemple, l’origen d’algunes malalties degeneratives, com ara l’Alzheimer, s’associa amb l'acumulació de certes proteïnes plegades anormalment al cervell.
Dominis estructurals
En les proteïnes de mida grossa es distingeixen determinades combinacions d’hèlix i llàmines , que formen unitats compactes molt estables, o dominis estructurals , que poden contenir des de 40 fins a 300 aminoàcids. Molts dominis són exclusius i procedeixen d’una seqüència única d’un gen o una família gènica, però altres apareixen en una gran varietat de proteïnes.
Probablement, moltes proteïnes han evolucionat per mitjà de la unió de dominis preexistents, que s’han recombinat entri si originant noves combinacions. Els dominis se solen connectar entre si mitjançant porcions proteiques flexibles que fan de frontissa.
Sovint els dominis són seleccionats al llarg de l’evolució, perquè tenen una funció important dins la proteïna. Per exemple, els enzims que presenten com a coenzims certs nucleòtids (com ara NAD+, FAD o AMP) amb estructures i funcions diferents, mostren a la seva superfície el mateix domini, que és l’àrea d’unió dels nucleòtids als enzims.
4.4 ESTRUCTURA QUATERNÀRIA
L’estructura quaternària es presenta en les proteïnes formades per la unió de diverses cadenes polipeptídiques. Cada cadena és una subunitat, anomenada monòmer o protòmer , la unió de monòmers constitueix un oligòmer.
En l’estructura quaternària és molt important el nombre, la naturalesa i la manera com s’associen a l’espai els diversos monòmers.
Els monòmers que s’associen poden ser: exactament iguals, molt semblants o diferents estructuralment i funcionalment.
L’estructura quaternària es característica de les proteïnes complexes, com ara els enzims i els anticossos.
La unió de les cadenes polipeptídiques amb estructura terciària per originar l’estructura quaternària es fa a través de la superfície, on hi ha grups polars. Les principals forces que estabilitzen l’estructura quaternària es deuen a enllaços febles, com ara ponts d’hidrogen, unions electrostàtiques, interaccions hidrofòbiques i forces de Van der Waals. En certs casos també es poden formar ponts disulfur.
Els enllaços febles que pleguen la proteïna permeten modificacions en la seva estructura que poden ser molt importants per a la seva funció biològica.
La unió del protòmers origina estructures de rang més gran, com, per exemple, dímers (com els citocrom c) o tetràmers (com l’hemoglobina). Els polímers poden formar complexos supramoleculars, com ara els filaments d’actina i miosina etc.
Especifitat
En la seqüència d’aminoàcids les proteïnes presenten sectors estables i sectors variables , en els quals alguns aminoàcids poden ser substituïts per d’altres de diferents sense que s’ alteri la funcionalitat de la molècula.
Això ha donat lloc, durant el procés evolutiu, a una gran variabilitat de molècules proteiques, fet que permet que cada espècie tingui proteïnes específiques i que, fins i tot, apareguin diferències entre individus de la mateixa espècie
Les diferències entre proteïnes amb la mateixa funció, són grans entre espècies allunyades evolutivament, i escasses entre espècies emparentades.
Capacitat amortidora
Les proteïnes com que estan constituïdes per aminoàcids, tenen un comportament amfòter. Tendeixen a neutralitzar les variacions de pH del medi, ja que es poden comportar com un àcid o una base i, per tant, alliberar o retirar protons del medi.
6
CLASSIFICACIÓ DE LES PROTEÏNES
6.1 HOLOPROTEÏNES
Segons L‘estructura terciària que tinguin, les holoproteïnes es poden classificar en dos grups: filamentoses o escleroproteïnes i globulars o esferoproteïnes.
Proteïnes filamentoses
Són insolubles en aigua i es troben principalment en animals.
Pertanyen a aquest grup:
Col.lagen: En teixits conjuntius, cartilaginosos, tegumentaris i ossis Miosina. Responsable de la contracció muscular Ceratines. La -ceratina es troba a la pell, cabells, escates, ungles, llana, banyes, etc La - ceratina forma fibres de seda i les teranyines Elastines. En tendons i vasos sanguinis Fibrina. Intervé en la coagulació sanguínia.
Proteïnes globulars
Generalment són solubles en aigua i en dissolucions polars. Pertanyen a aquest grup:
Protamines. Es troben associades a l’ADN en els espermatozoides.
Histones. Es troben associades a l’ADN del nucli (tret de l’espermatozoide) Prlamines. Es troben a les llavors vegetals: com la zeïna del blat de moro. Glutenines. : Com la glutenina del blat. Albumines. Com la seroalbumina de la sang, l’ovoalbumina, la lactoalbumina, i la globulina de l’hemoglobina. Globulines. L’ovoglobulina, lactoglobulina, seroglobulines, immunoglobulines etc.
6.2 HETEROPROTEÏNES
Les heteroproteïnes són molécules formades per la unió d’un grup proteic amb un altre de no proteic , anomenat grup prostètic..
Segons el sen grup prostètic, les heteroproteïnes es classifiquen en:
Glicoproteïnes (ja vistes)
El grup prostètic conté molècules de glúcids.
Exemples: Hormones: FSH, LH, TSH. Mucines de secreció, com les salivals. Glicoproteïnes de la sang (protombina, immunoglogulines...) Glicocàlix de les membranes cel.lulars. Alguns enzims
Lipoproteïnes (ja vistes)
Se formen quan alguns lípids poc solubles en aigua s’associen amb proteÏnes i d’aquesta manera són transportades pel plasma.
Exemples: són la LDL (Lipoproteïna de baixa densitat) i la HDL (Lipoproteïna d’alta densitat) que intervenen en el transport de colesterol. Un alt contingut de LDL suposa un risc d’arterioesclerosi i un alt contingut de HDL el redueix.
Nucleoproteïnes
Són complexes entre àcids nucleics i proteïnes com les histones i les protamines.
Fosfoproteïnes
Contenen àcid ortofosfòric. Exemples: La caseïna de la llet i la vitelina del vermell de l’ou.
Cromoproteïnes
Les cromoproteïnes posseeixen com a grup prostètic una substància pintada, per això també reben el nom de pigments.
Exemples: Pigments porfirínics (contenen porfirina): hemoglobina, mioglobina, peroxidases, citocroms o vitamina B12. Pigments no porfirínics : hemocianina, hemeritrina (pigments respiratoris) .
Funció enzimàtica
Els enzims són proteïnes que tenen una acció biocatalitzadora, és a dir, que afavoreixen les reaccions químiques que tenen lloc a les cèl·lules dels organismes, ja que redueixen els requeriments d’energia d’activació que aquestes reaccions necessiten per desenvolupar-se.
Possiblement, la funció enzimàtica és la més important de les que exerceixen les proteïnes. Hi ha un gran nombre d’enzims, aproximadament un miler, i tots tenen un grau d’especialització molt elevat. Entre aquests cal destacar la tripsina. la ribonucleasa, la catalasa, la peroxidasa. els citocroms, etc.
Funció hormonal
Són biocatalitzadors que es diferencien dels enzims en el fet que no actuen localment, sinó que es distribueixen per la sang i actuen per tot l’organisme. Exemples: la insulina del páncrees, la tiroxina na de la tiroide, les hormones de la hipòfisi.
Funció de defensa
Les -globulines o immunoglobulines: que constitueixen els anticossos. Tenen la funció d’associar-se a les substàncies estranyes que penetren a I’organisme (antígens) i neutralitzar-les. La trombina i el fibrinogen que participen la coagulació de la sang quan es produeix una ferida. Les mucines del tracte digestiu i respiratori, que presenten funcions bactericides Molts antibiòtics, fabricats per bacteris i fongs també són péptids
Funció contràctil
Actina i la miosina: proteïnes que s’associen entre si i formen miofibrilles, estructures que permeten la contracció i relaxació de les fibres músculars Altres com: la dineïna, la tubulina, la flagel.lina que intervenen en la mobilitat cel.lular
Funció de reserva
Exemples:
- L’ovoalbunina de la clara d’ou.
- La caseïna de la llet.
- La zeïna del del blat de moro.
- La gliadina de la llavor del blat.
- L’hordeïna de la llavor de l’ordi.
Funció homeostàtica
Algunes proteïnes sanguínies participen en la regulació del pH gràcies a la capacitat amortidora que tenen.
Funció reguladora
Algunes proteïnes regulen l’expressió de certs gens i unes altres regulen la divisió cel.lular (com la ciclina).
IES Guillem Cifre de Colonya. BIOLOGIA BATXILLERAT 2. Professor: Bartomeu Vilanova Suau
COMPLEMENTS
Tema 4: Les proteïnes
