Macromoléculas naturales., Diapositivas de Química

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Macromoléculas

naturales: proteínas

Integrantes:

Luis Eduardo Meza

Martínez.

Noe Jovany Isidoro Tobón.

2MH

Maestra: Erika Gilbert

Linares

Proteínas.

Las proteínas son las macromoléculas biológicas más importantes. Sus funciones son enormemente variadas aunque todas realizan su función mediante el mismo mecanismo, la unión selectiva a moléculas. Estas macromoléculas se sintetizan mediante los procesos de Transcripción y Traducción. Durante el proceso de transcripción se produce una copia de la información genética que se transporta como ARN mensajero hasta los ribosomas (un complejo formado por proteínas y ARN ribosómico). Acto seguido, en los ribosomas, esta información es leída y se realiza el ensamblaje ordenado de los aminoácidos suministrados por el ARN transferente en la proteína en crecimiento.

Función de transporte: Algunas proteínas como la Hemoglobina en los vertebrados, tienen la función de transportar distintos elementos necesarios para otras reacciones. También son ejemplos las lipoproteínas (transporte de lípidos), el citocromo (transporte de electrones). Función defensiva: Las inmunoglobulinas o anticuerpos son el más estudiado ejemplo de proteínas defensivas. Las mucinas, algunas toxinas bacterianas, venenos de serpientes son otros ejemplos de compuestos proteínicos con funciones defensivas. Función contráctil: La actina y la miosina son las encargadas de la contracción muscular. Otras como la dineína posibilitan el movimiento de cilios y flagelos Función de reserva: Algunas proteínas como la ovoalbúmina están específicamente diseñadas como reserva de aminoácidos.

Unidades básicas: aminoácidos

• Los aminoácidos son moléculas con un grupo amino (-NH2) y un grupo de ácido carboxílico (- COOH). Estas dos terminaciones son necesarias ya que serán las encargadas de realizar el enlace peptídico para formar la cadena de aminoácidos. Hay conocidos hasta el momento 20 tipos de aminoácidos constituyentes de las proteínas.
• ENLACES ENTRE ATOMOS:
• Entre los distintos tipos de enlaces entre átomos los principales y más estudiados son el enlace covalente, el enlace electro Valente o iónico y el enlace metálico. El enlace peptídico entre aminoácidos para formar proteínas es de tipo covalente.
• El enlace covalente:
• El enlace covalente es un tipo de enlace atómico en el que los dos átomos enlazados comparten al menos una pareja de electrones. De esta forma los dos átomos consiguen obtener una configuración más estable, aproximándose a la configuración de gas noble. Una primera pareja de electrones formará un enlace de tipo sigma (enlace frontal), y en algunos casos se podrán formar uno (enlace doble) o dos (enlace triple) solapamientos laterales de tipo pi.

Estructura de las proteínas

La correcta síntesis y funcionalidad de las proteínas dependen de varias condiciones externas. De este modo, no sólo el código genético influye en la estructura final de las proteínas, sino también las condiciones durante el proceso de fabricación y durante la vida útil de la proteína. La temperatura es el elemento modulador de mayor importancia. La temperatura favorece la reactividad, sin embargo altas temperaturas pueden producir la desnaturalización de la proteína. La desnaturalización de la proteína es la pérdida de funcionalidad de la misma y ocurre en las estructuras cuaternarias, terciarias y secundarias. La desnaturalización puede deberse de este modo, a una separación o modificación de la posición original de las subunidades, a la ruptura de enlaces intermoleculares o a la modificación de los patrones de disposición en el espacio regulares que forman la estructura secundaria. En algunos casos la desnaturalización es reversible, es el proceso conocido como renaturalización. El pH también será un factor importante. Los aminoácidos son sensibles al pH ya que tanto los extremos que no se encuentran formando enlace peptídico, como las cadenas laterales de algunos aminoácidos, poseen un carácter anfótero. Es decir, pueden actuar como ácidos o como bases.

Estructura primaria.

La estructura primaría de una proteína está determinada por el orden de los aminoácidos que la componen. En el caso de tener dos aminoácidos tendríamos un dipéptido, con tres un tripéptido y así hasta componer polipéptidos, finalmente si tenemos una cantidad grande de aminoácidos (al menos 50) hablaremos de proteína. Esta secuencia será el factor más importante que lleve a la proteína a formar una estructura espacial determinada, aunque ya hemos visto que hay más factores. Las mutaciones pueden variar la estructura primaria, realizando cambios conservadores o cambios que alteran la función de la proteína. Esta disposición espacial dependerá de las fuerzas intermoleculares que surjan entre los distintos aminoácidos: Aminoácidos hidrófobos: La alanina, la isoleucina, la valina, la leucina, la fenilalanina, la tirosina y el triptófano suelen encontrarse en regiones alejadas del medio acuoso. Aminoácidos polares: Treonina, serina, asparagina, glutamina, aspartato, glutamato, histidina, lisina y arginina: Suelen encontrarse en la parte en contacto con el agua, forman canales iónicos y posibilitan la solubilidad de las proteínas. Aminoácidos especiales: La cisteína será encargada de realizar puentes disulfuro, la glicina al ser muy pequeña permite una mayor libertad de movimiento siendo a veces un factor desestabilizante y la prolina, al ser cíclica permite cambios bruscos en la dirección (giros beta y giros gamma).

Estructura terciaria.

Son conformaciones tridimensionales únicas que asumen las proteínas al plegarse en sus estructuras nativas (con actividad biológica). Se debe a la formación de enlaces débiles entre las cadenas laterales. Dependiendo de esta estructura, las proteínas se clasifican en dos tipos: Proteínas fibrosas: constan de un solo tipo de estructura secundaria. Dispuestas en hebras largas son insolubles en agua y tienen estructural. Ejemplos son las a- queratinas, el colágeno y la elastina. Proteínas globulares: Constan de varios tipos de estructura secundaria. Se encuentran plegadas, en forma esférica o globular. Son solubles en agua. Principalmente son enzimas y proteínas reguladoras.

Les agradecemos la atención prestada.