Universidad Antonio Nariño – Biología integral – Circunvalar Bogotá
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INFORME LABORATORIO ENZIMAS
UNIVERSIDAD ANTONIO NARIÑO
Michael Steven Varon Raquejo
Facultad de odontología
Arelis Alexandra Coral
Biología Integral
Bogotá D.C
Noviembre 2021
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microscopia laboratorio informe, Monografías, Ensayos de Odontología
importancia de lka microscopia y de enzimas
Tipo: Monografías, Ensayos
2019/2020
1 / 10
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INFORME LABORATORIO ENZIMAS
UNIVERSIDAD ANTONIO NARIÑO
Michael Steven Varon Raquejo Facultad de odontología Arelis Alexandra Coral Biología Integral Bogotá D.C Noviembre 2021
ARTICULO CIENTIFICO – IMPORTANCIA DE LAS ENZIMAS
Michael Steven Varon Raquejo Universidad Antonio Nariño Sede circunvalar – Bogotá D.C
RESUMEN
Las enzimas son proteínas complejas que producen un cambio químico específico en todas las partes del cuerpo. Por ejemplo, pueden ayudar a descomponer los alimentos que consumimos para que el cuerpo los pueda usar. La coagulación de la sangre es otro ejemplo del trabajo de las enzimas. Las enzimas son necesarias para todas las funciones corporales. Se encuentran en cada órgano y célula del cuerpo, como en: la sangre, los líquidos intestinales, la boca (saliva), el estómago Las enzimas son la verdadera "clave de la vida", tanto para las bacterias como para el ser humano. Hoy día, se utilizan en gran medida para la fabricación de productos alimentarios. Las enzimas, esas moléculas proteínicas que encontramos en los organismos vivos, son auténticos "motivadores" de reacciones bioquímicas.
6. RESULTADOS
1. ¿Qué es la catalasa, donde se producen en la célula, qué beneficios ofrece al organismo? La catalasa es una enzima que se encuentra en organismos vivos y cataliza la descomposición del peróxido de hidrógeno (H202) en oxígeno y agua. Presente en mitocondrias y los peroxisomas de las células de todos los tejidos animales y vegetales. 2. ¿Qué diferencia hay entre una inhibición competitiva y la no competitiva? La acción de los inhibidores se puede encontrar en dos tipos como inhibidores competitivos e inhibidores no competitivos basados en el lugar de la enzima a la que se une el inhibidor. La diferencia clave entre la inhibición competitiva y la inhibición no competitiva es que en la inhibición competitiva, la unión de un inhibidor previene la unión de la molécula diana con el sitio activo de la enzima mientras que, en la inhibición no competitiva, un inhibidor reduce la actividad de una enzima. 3. ¿Qué es la diastasa, donde se produce, qué beneficios tiene? Es una enzima de origen vegetal que se encuentra en determinadas semillas germinadas y otras plantas. Su función es la de catalizar la hidrólisis, primero del almidón en dextrina e inmediatamente después, en azúcar o glucosa. La alfa-amilasa degrada el almidón en una mezcla de disacáridos: maltosa, maltotriosa trisacárido y oligosacáridos conocidos como dextrinas, que contienen las ramas de glucosa. 4. ¿Qué es un cofactor y que tipos se conocen? Es un compuesto químico no proteico o un ion metálico que se requiere para la actividad de una enzima como catalizador. Los cofactores pueden considerarse "moléculas auxiliares" que ayudan en las transformaciones bioquímicas. Se pueden dividir en dos tipos: iones inorgánicos y moléculas orgánicas complejas llamadas coenzimas. Las coenzimas se derivan principalmente de vitaminas y otros nutrientes esenciales orgánicos en pequeñas cantidades. 5. Defina centro activo y complejo enzima-sustrato Complejo enzima-sustrato: Fedra o enzima- trato es la estructura que se forma de la unión de una enzima con un sustrato (la molécula sobre la que actúa la enzima). Algunas proteínas o minerales tienen la capacidad de modificar los ligándose a los cuales son unidos, es decir, actúan como catalizadores moleculares. Su función es acelerar en varios órdenes de magnitud el ajuste del equilibrio químico y la velocidad de reacciones químicas, que sin ellas podrían tardar un gran tiempo. Estas proteínas son las denominadas enzimas. Para realizar esta aceleración del proceso lo que consigue la enzima es lograr la disminución de la energía de activación de la reacción. Centro activo: Región específica de una enzima donde interacciona o se une al sustrato, formándose un complejo enzima-sustrato. Generalmente está situado en las hendiduras de la enzima y contiene los residuos de los aminoácidos que participan en la formación y ruptura de enlaces, lo que origina la transformación del sustrato en el producto de la reacción.
Reconocimiento de la actividad de catalasa Observación de la reacción de catalasa a diferente temperatura y pH Efecto de la temperatura sobre la actividad de la catalasa.
7. DISCUSION ANALISIS
1 Solución hipertónica: tiene mayor osmolaridad en el medio externo, por lo que una célula en dicha solución pierde agua debido a la diferencia de presión, es decir, a la presión osmótica llegando incluso a morir por deshidratación. Solucion hipotonica: tiene menor concentración del soluto en el medio exterior en relación al medio interior de la célula, es decir, en el interior de la célula hay una cantidad des al mayor qué se encuentra en el medio en la que ella habita. Solución isotónica: son donde la solución concentrada de sales es la misma en ambos lados de la membrana de la célula, por lo tanto, la presión osmótica es la disolución isotónica es la misma que en los líquidos del cuerpo.