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Asignatura: Bioquímica, Profesor: , Carrera: Biologia, Universidad: UA
Tipo: Ejercicios
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Grado en Biología y Grado en Ciencias del Mar 1-
BIOQUÍMICA
1. Escriba ecuaciones para las disociaciones iónicas de glutamato y lisina. 2. Dibuje una curva de titulación adecuada para el ácido aspártico, marcando los ejes e indicando los puntos de equivalencia y los valores de pKa. 3. Calcule las concentraciones de todas las especies iónicas en una solución 0,25 M de histidina a pH 2,0 y pH 6,4. 4. La mioglobina y las subunidades de la hemoglobina son aproximadamente del mismo tamaño, y la estructura de una subunidad de la hemoglobina es muy similar a la estructura de la mioglobina. Dados estos hechos, explique por qué la hemoglobina tiene una relación de aminoácidos no polares/polares más elevada que la mioglobina. 5. El análisis de aminoácidos de un octapéptido dio la siguiente composición: 2 Arg, 1 Gly, 1 Met, 1 Trp, 1 Tyr, 1 Phe, 1 Lys
Se realizaron los siguientes tratamientos:
a. La degradación de Edman dio Gly.
b. El tratamiento con CNBr dio un pentapéptido y un tripéptido que contiene fenilalanina. c. El tratamiento con quimotripsina dio un tetrapéptido que contiene un aminoácido indol C-terminal y dos dipéptidos.
d. El tratamiento con tripsina dio un tetrapéptido, un dipéptido, y Lys y Phe como aminoácidos libres.
¿Cuál es la secuencia de aminoácidos de este octapéptido?
6. La tropomiosina es una proteína fibrosa del músculo que tiene un peso molecular de 70.000 dalton y está formada por dos cadenas polipeptídicas idénticas de 318 residuos aminoacídicos. Estas cadenas tienen conformación de alfa-hélice y discurren paralelas y arrolladas entre sí formando una trenza. Calcule la longitud de la molécula de tropomiosina, justificando la respuesta. ¿Cuál sería la longitud si la conformación de las cadenas fuese hoja beta?