TEMA 9. REGULACIÓN DE ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA.
Aspectos a considerar
La existencia de compartimentos hace que las enzimas que sintetizan y degradan un compuesto estén
en lugares distintos rutas metabólicas contrarias.
La concentración de cada enzima no es la misma; es la que necesita la célula para que la reacción
catalice a la velocidad adecuada. Enzimas constitutivas (a la misma concentración siempre, las del
ciclo de Krebbs), e inducibles (su síntesis se induce cuando la célula lo necesita).
La manera más rápida de controlar una enzima, es controlando su actividad, no su síntesis o
degradación.
ALOSTERISMO
La representación de la velocidad inicial frente a la concentración de sustrato es una curva
sigmoidea. Son mucho más sensibles, y son fundamentales en el metabolismo.
El comportamiento sigmoideo permite que pequeños cambios en la concentración de sustrato
supongan grandes cambios en la velocidad. Por otra parte, en las enzimas alostéricas la presencia de
pequeñas cantidades de un efector alostérico produce también grandes cambios en su actividad.
Los inhibidores alostéricos tienen un papel modulador, a los cuales también son sensibles este tipo
de enzimas.
EQUILIBRIO POLIMERIZACIÓN/DESPOLIMERIZACIÓN
Están favorecidos o desfavorecidos según las condiciones que haya en el entorno. La acetil-CoA
carboxilasa se activa por polimerización, y es fundamental en la síntesis de lípidos. Esta
polimerización está favorecida por la presencia de citrato: a altas concentraciones del mismo, la
célula la sintetiza.
MODIFICACIÓN COVALENTE REVERSIBLE.
Consiste en la introducción covalente de un grupo (generalmente fosfato) en uno o varios
aminoácidos de la enzima. Esta modificación produce la activación o la inactivación de la enzima. El
grupo fosfato se suele introducir en serina, treonina o tirosina. Su introducción hace que la enzima se
inactive o se active.
La introducción de los grupos fosfato se produce a partir del ATP, y las enzimas que catalizan esta
reacción se llaman proteína-quinasas. Que sea reversible significa que se puede eliminar el grupo
fosfato por parte de una proteína fosfatasa.
La acetilación también es un ejemplo de modificación reversible covalente.
Activación de zimógenos (proteolisis irreversible).
Tiene lugar en enzimas muy agresivas, que pueden resultar perjudiciales para las células que las
producen, interesa que se activen sólo al llegar al lugar dónde tienen que actuar. Por ejemplo las
