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SEMINARIO 3
RETÍCULO ENDOPLÁSMICO, APARATO DE
GOLGI Y LISOSOMAS
Alejandro Martínez Cocheteux
1ºB
1.- ¿Dónde esperaría observar microsomas en una electromicrografía de una célula hepática?
Los microsomas son pequeñas vesículas cerradas, que resultan de la fragmentación del retículo endoplasmático, cuando las células se homogenizan. Existiendo dos tipos; si provienen del RE Rugoso, hablaremos de microsomas rugosos recubiertos de ribosomas; si provienen del liso, hablaremos de microsomas lisos. En el caso del hígado, la gran cantidad de RE liso que posee, harán que la mayoría de los microsomas que encontremos en una célula hepática sean microsomas lisos.
Por lo tanto, los microsomas se encontrarán en el citoplasma celular, resultantes de la fragmentación del RE, en el caso de células hepáticas, una gran parte de la fragmentación del liso.
2.- Dado que las proteínas que median la inserción de las proteínas de la membrana del retículo endoplásmico son a su vez proteínas de la membrana del retículo endoplásmico ¿cómo han llegado allí?
El RE contiene proteínas en su membrana debido a que, este se extiende desde la membrana nuclear, de donde provienen dichas proteínas. Estas también pueden llegar hasta el retículo endoplasmático en el interior de vesículas.
3.- Está estudiando la translocación postraduccional de una proteína en microsomas purificados, pero encuentra que la importación es muy poco eficiente. ¿Cuál de los factores siguientes es de esperar que aumente la eficiencia de la importación si se añade a la mezcla de proteínas y microsomas? Razone la respuesta.
A. BiP B. Hsp70 citosólica C. Ribosomas libres D. Complejo Sec E. SRP
Hsp 70 y el complejo Sec61 no es que aumenten la eficiencia de la impostación, si no que sin su presencia no puede producirse la translocación, por tanto, deben de estar presentes sí o sí. Los ribosomas libres, no resultan necesarios ya que ya se encuentran las proteínas, y la SRP no funciona translocación postraduccional.
Por tanto, serán las BiP ya que en su ausencia la proteína puede translocarse igualmente, pero con su presencia ayudan a impulsar a esta evitando que retroceda, por lo que sí estarían aumentando la eficiencia de la importación.
4.- Examine la proteína transmembrana de paso múltiple de la Figura siguiente. ¿Qué puede predecir sobre cuál será el efecto de transformar el primer segmento hidrofóbico transmembrana en un segmento hidrofílico? Esboce la distribución en la membrana del ER de la proteína modificada.
Quedaria el extremo N-terminalen el citoplasma si se cambia el primer segmento a un segmento hidrofílico.
5.- Si eliminara la señal de recuperación al ER de la proteína disulfuro isomerasa (PDI) que habitualmente es una proteína soluble residente en el ER ¿Dónde esperaría encontrar a la proteína PDI modificada?
Al eliminar la señal de recuperación y siendo soluble, la PDI modificada permanecería en el citoplasma celular.
6.- La mayoría de las proteínas usadas para fines terapéuticos son proteínas secretoras estabilizadas por puentes disulfuro. ¿Por qué no pueden usarse células bacterianas para la producción masiva de estas proteínas previa inserción de su gen en el genoma bacteriano, aunque tengan todas las secuencias señal?
No pueden usarse células bacterianas debido a que en bacterias no hay retículo endoplasmático, por tanto, no tendrían señal, y el proceso no serviría de nada.
7.- ¿Por qué la respuesta a las proteínas mal plegadas en el retículo endoplásmico es beneficiosa para la célula?
Debido a que las proteínas plegadas de forma anómala o incorrectamente, son dianas de degradación, y son retiradas del ER gracias al proceso de degradación asociada al RE (ERAD). Por lo que se identifican las proteínas mal plegadas, salen del RE y vuelven al citosol, y son degradadas por el sistema de ubicuitina-proteasoma.
8primera parte de la proteína 8.- Imagine que ha modificado una serie de genes cada uno de los cuales codifica una proteína con un par de secuencias conflictivas que especifican el transporte hacia compartimentos distintos. Si los genes se expresan en una célula, prediga que señal mandará en cada una de las siguientes combinaciones. Explique el razonamiento. A. Señales de importación al núcleo y de importación al RE. B. Señales de importación al núcleo y de exportación desde el núcleo. En el caso A, la señal de importación al RE mandará sobre la de importación al núcleo porque la de importación al RE está en el extremo amino terminal de la proteína (primera parte de la proteína que se sintetiza en los ribosomas) la PRS se une a la señal inhibiéndola síntesis de la proteína hasta que no es transportada con su ribosoma a un translocón del RE y es traslocada a la luz del mismo. En el caso B depende de donde se encuentre la proteína:si está en el citosolactúa la señal de importación al núcleo, y si se encuentra en el interior actúa la señal de exportación.
