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Le proteine, sostanze organiche azotate che costituiscono circa il 18% del peso corporeo e si trovano principalmente nei muscoli. Ogni proteina è formata dall'unione di un numero più o meno elevato di unità elementari detti aminoacidi. Le proteine sono composti quaternari e sono formate da quattro elementi chimici: carbonio, idrogeno, ossigeno e azoto. anche la struttura delle proteine e la loro classificazione in base alla forma e alla funzione.
Tipologia: Appunti
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Le proteine sono sostanze organiche azotate, di struttura molto complessa. esse costituiscono circa il 18% del peso corporeo e si trovano per la maggior parte dei muscoli. le proteine sono i principali costituenti del nostro organismo, ogni proteina è formata dall’unione di un numero più o meno elevato di unità elementari detti aminoacidi (AA). le proteine sono composti quaternari ossia sono formate da quattro elementi chimici: carbonio, idrogeno, ossigeno e azoto. finora sono stati scoperti oltre 500 aminoacidi diversi ma solo 20 sono presenti abitualmente chiamati ORDINARI, mentre quelli che si incontrano solo occasionalmente sono detti OCCASIONALI. nella proteina gli amminoacidi con gruppi idrofobi tendono ad avvicinarsi l’una all’altra per evitare l’acqua mentre gli amminoacidi idrofili sono in grado di stare a contatto con l’acqua. Gli amminoacidi sono bianchi, cristallini, di sapore variabile dal dolciastro, all’acido, all’amaro.
gli amminoacidi sono composti organici formati da un gruppo amminico, un gruppo carbossilico, un atomo di idrogeno e un gruppo R legati dallo stesso atomo di carbonio. Alcuni amminoacidi delle proteine non possono essere sintetizzati e sono chiamati amminoacidi essenziali (AAE), devono essere necessariamente introdotti con l’alimentazione. (10 bambini 8 adulti) -amminoacidi limitanti Il nostro organismo necessita di una certa quantità di ciascun AAE per sintetizzare le proteine di cui ha bisogno. Questi amminoacidi sono detti amminoacidi limitanti perché limitano il normale utilizzo della proteina da parte dell’organismo. -amminoacidi ramificati Gli amminoacidi ramificati, così chiamati proprio struttura spaziale, sono tre amminoacidi essenziali: Valina, Leucina, Isoleucina sono rapidamente metabolizzati dall’organismo. Vengono utilizzati a livello muscolare e raramente per la produzione di energia.
Gli amminoacidi si uniscono fra loro tramite un legame covalente, detto legame peptidico, ottenuto per eliminazione di una molecola d’acqua tra un gruppo carbossilico e uno amminico. La formazione del legame peptidico è una reazione di condensazione. L’unione di due amminoacidi forma un dipeptide, quella da tre forma un tripeptide, l’unione di molti amminoacidi forma un polipeptide e l’unione di un numero superiore a 50 forma una proteina. La scissione del legame peptidico avviene in presenza di acqua ed è nota come idrolisi proteica può venire per via chimica o per via enzimatica con la proteasi. L’idrolisi di una proteina porta alla formazione di peptidi intermedi e alla liberazione di amminoacidi.
Le proteine sono macromolecole costituite da amminoacidi. Le proprietà di una proteina dipendono dalla sua conformazione spaziale. ci sono quattro livelli di organizzazione strutturale: struttura primaria la struttura primaria è definita dal numero, dal tipo e dalla sequenza di amminoacidi con i loro legami peptidici. essa condiziona i livelli successivi dell’organizzazione proteica. A una certa struttura primaria corrisponde una determinata conformazione spaziale che risulta essere quella più stabile. struttura secondaria la struttura secondaria interessa i tratti più o meno lunghi della catena polipeptidica ciò significa che possono esistere diversi tipi di conformazione di una sola proteina. le forme principali sono: α-elica consiste in un avvolgimento a spirale caratteristica delle proteine fibrose come la cheratina β-foglietto è disposta a zig-zag struttura terziaria la struttura terziaria di una proteina è costituita danno altro ripiegamento nello spazio della catena polipeptidica. quest’ultima presenta tratti di strutture secondarie diverse, il risultato dà alla proteina una forma più o meno globulare e compatta. è tipica delle proteine globulari gli enzimi, gli ormoni e gli anticorpi. struttura quaternaria Le proteine costituite dall’unione di più catene presentano una struttura quaternaria. le diverse catene sono chiamate subunità e vengono stabilizzate con legami chimici. presentano un livello di organizzazione superiore e svolgono nell’organismo funzioni complesse come l’insulina e l’emoglobina.
degli alimenti come il congelamento e la pastorizzazione. Secondo la nomenclatura convenzionale, gli enzimi vengono denominati partendo dal nome del substrato con l’aggiunta del suffisso -ASI ad esempio saccarasi —> saccarosio
La digestione delle proteine inizia nello stomaco grazie l’azione idrolitica della pepsina. Essa viene prodotta dalle ghiandole gastriche in forma inattiva poi attivato grazie all’azione dell’acido cloridrico. La pepsina scinde i legami peptidici formando le catene di diverse dimensioni. Nello stomaco è presente anche la chimosina enzima che induce la coagulazione della caseina. La poltiglia di cibo formatosi nello stomaco viene inoltrata a piccole quantità nel duodeno dove la demolizione dei polipeptidi prosegue ad opera delle proteasi pancreatiche (tripsina chimotripsina carbossipeptidasi) in forma inattiva poi resi attivi nel lume intestinale grazie all’ enterochinasi mucosa duodenale. La demolizione dei frammenti proteici si completa per azione delle peptidasi che idrolizzano i legami peptidici fino ad ottenere un Pool di amminoacidi liberi. Gli amminoacidi liberati durante la digestione sono assorbiti a livello dei villi intestinali penetrando nei capillari sanguigni e tramite la vena porta arrivano al fegato dove sono utilizzati per diversi processi metabolici. Metabolismo degli amminoacidi le proteine cellulari sono sottoposte a un continuo ricambio detto turn-over proteico è un processo di demolizione (catabolismo) e di sintesi (anabolismo). Gli amminoacidi vengono utilizzati principalmente per la sintesi di nuove proteine e sono in parte demoliti e ossidati trasformati in composti intermedi. le trasformazioni più comuni: in base al tipo di composti intermedi si distinguono: amminoacidi glucogenetici Per la biosintesi del glucosio attraverso la gluconeogenesi e amminoacidi chetogenetici producono corpi chetonici. Eliminazione dell’azoto Il catabolismo degli AA comporta l'eliminazione dell'azoto mediante la perdita del gruppo amminico, che viene liberato come ammoniaca. L'ammoniaca, anche a basse concentrazioni,
è tossica per le cellule, perciò viene neutralizzata non appena prodotta. La conversione dell'ammoniaca in urea avviene nel fegato attraverso una serie di reazioni cicliche, nota come ciclo dell'urea. Queste reazioni hanno luogo in parte nei mitocondri e in parte nel citoplasma degli epatociti. L'urea cosi formata viene trasportata nel sangue fino al rene ed eliminata con le urine.
Le proteine degli alimenti non sono utili di per se, forniscono gli amminoacidi necessari per effettuare la sintesi delle proteine corporee. Le principali funzioni delle proteine sono: funzione plastica: le proteine sono i principali costituenti delle cellule, hanno il compito di formare nuovi tessuti e riparare. Sono quindi materiali di costruzioni le proteine fibrose funzione regolatrice: le proteine regolano il metabolismo corporeo. Come gli enzimi con la loro funzione catalizzatrice funzione energetica: l’organismo non può accumulare scorte proteiche. Gli aminoacidi introdotti con l’alimentazione in eccesso rispetto ai bisogni plastici sono avviati verso la produzione di energia. 1 grammo di proteine = 4 kcal = 17 kJ Livelli di assunzione di rifermento Per il normale turn-over proteico si ritiene adeguato un apporto di proteine pari al 10 15% del fabbisogno energetico. E anche da tener presente che il fabbisogno proteico aumenta tutte le situazioni fisiologiche in cui è necessaria la costruzione di nuovi tessuti in assenza di visita è proporzionale alla massa corporea perciò grammi di proteine per kilogrammo Secondo i LARN l’assunzione di proteine sono per adulti 0,9 g per chilo per i lattanti bambini e adolescenti tra 1,32 g e 0,9 g per chilo donne in gravidanza assunzione supplementare di 1 g, 8 g, 26 g al giorno per il primo, secondo e terzo trimestre donne in allattamento l’assunzione supplementare di 21 g al giorno i primi sei mesi dell’allattamento e 14 g al giorno per il periodo successivo. Le diete iperproteiche portano L’aumento di tessuto adiposo e di peso. le diete iperproteiche ma normocaloriche possono ridurre la densità minerale ossea e contribuire al osteoporosi e avere effetti sfavorevoli sulla funzionalità renale. Comporta carenza di vitamine, minerali e fibre alimentare. La carenza di proteine porta un deperimento generale dell’organismo con sintomi come perdita di peso, edema, perdita di capelli, pelle sottile, disidratata, pallida e fredda, maggiore suscettibilità alle malattie infettive ecc.. nei bambini e nota come kwashiokor. La malnutrizione proteico-energetica può anche derivare da altre patologie come anoressia nervosa o disturbi della funzionalità gastrointestinale.