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Proteínas
Biología 2º Bachillerato Tajamar
Índice: Aminoácidos: Concepto y estructura general. Características. Concepto de aminoácido esencial. Enlace peptídico: Características. (El alumno deberá saber identificar el enlace peptídico en una secuencia peptídica) Estructura de las proteínas:
- Estructura primaria.
- Estructura secundaria (alfa-hélice y lámina plegada o lámina beta).
- Estructura terciaria (proteínas globulares).
- Estructura cuaternaria (ejemplos). Relación estructura-función. Propiedades de las proteínas: Especificidad, desnaturalización- renaturalización. Funciones de las proteínas: Función enzimática, estructural, hormonal, de señalización, transportadora, etc. Ejemplos
GRUPO CARBOXILO
GRUPO AMINO
La cadena lateral es distinta en cada aminoácido y
determina sus propiedades químicas y biológicas.
Fórmula general de un aminoácido
Biopolímeros de elevado peso molecular formadas por C, H, O y N;
pueden contener también S y P y, en menor proporción, Fe, Cu, Mg, I,
etc. Estos elementos se agrupan formando AMINOACIDOS
Alanina (Ala) Valina (Val) Leucina (Leu) (^) Isoleucina (Iso)
Metionina (Met)
Fenilalanina (Fen)
Triptófano (Trp)
Aminoácidos hidrófobos
Serina (Ser)
Glicocola (Gli)
Glutamina (Gln)
Treonina (Tr) Prolina (Prl)
Asparagina (Asn) Tirosina (Tir)
Cisteína (Cis)
Aminoácidos polares hidrofílicos
CARÁCTER ANFÓTERO DE LOS AMINOÁCIDOS
- En una disolución acuosa (pH neutro) forman iones dipolares.
- Son anfóteros: ión dipolar que se puede comportar como ácido o
como base según el pH de la disolución.
pH disminuye pH aumenta
El aminoácido se comporta
como una base.
El aminoácido se comporta
como un ácido.
Propiedades ácido-básicas de los aá.
O como un ácido y una base a la vez (cuando el pH es neutro) y
presentan un estado dipolar iónico conocido como zwitterión
Por ser el carbono α un carbono asimétrico, los aminoácidos
pueden presentar dos configuraciones espaciales.
D - aminoácido
El grupo amino está a la derecha
L - aminoácido
El grupo amino está a la izquierda
Al ser imágenes especulares se llaman estereoisómeros.
Isomería de los aminoácidos
Reaccionan el grupo carboxilo de un aminoácido y el amino de otro
Enlace
peptídico
Grupo N-terminal
Grupo C-terminal
Plano del
enlace
peptídico
Enlace peptídico
más corto que la mayoría
de los enlaces C-N.
de doble enlace.
del enlace se
encuentran sobre el
mismo plano.
- Los únicos enlaces que pueden girar son
los formados por C-C y C-N
Características del enlace peptídico
Estructura
primaria
Estructura
secundaria
Estructura
terciaria
Estructura
cuaternaria
Estructuras de las proteínas
- Todas las proteínas la tienen.
- Indica los aminoácidos que la forman
y el orden en el que están colocados.
- Está dispuesta en zigzag.
- El número de polipéptidos diferentes
que pueden formarse es:
20
n
Número de
aminoácidos
de la cadena
Para una cadena de 100
aminoácidos, el número de las
diferentes cadenas posibles sería:
1267650600228229401496703205376 ·10^100
Estructura primaria
- La cadena se va enrollando en
espiral.
intracatenarios mantienen la
estructura.
- La formación de estos enlaces
determina la longitud del paso
de rosca.
- La rotación es hacia la derecha.
Cada aminoácido gira 100° con
respecto al anterior. Hay 3,
residuos por vuelta.
- Los grupos -C=O se orientan en
la misma dirección y los -NH en
dirección contraria. Los radicales
quedan hacia el exterior de la α -
hélice.
Estructura secundaria: α -hélice
Carbono α
Carbono
carbonílico
Oxígeno
Nitrógeno
Hidrógeno
Radical
Enlace de
hidrógeno
Hélice α
0,54 nm
Disposición
antiparalela
Disposición
paralela
Las cadenas
polipeptídicas
se pueden
unir de dos
formas
distintas.
0,7 nm
Lámina β
Hélice α
Lámina β
Estructura
secundaria
Dominio
polipeptídico
Proteína con
dos
dominios
diferentes
Estructura cuaternaria
C 3032 H 4816 0872 S8 Fe 4
La desnaturalización es la pérdida de las estructuras
secundaria, terciaria y cuaternaria.
Puede estar provocada por cambios de pH, de temperatura
o por sustancias desnaturalizantes.
A veces la desnaturalización puede ser reversible
Desnaturalización
Renaturalización
PROTEÍNA NATIVA
PROTEÍNA DESNATURALIZADA
Desnaturalización y renaturalización
Debido a la gran diversidad estructural, las proteínas pueden
tener funciones diversas.
FUNCIÓN EJEMPLO
Ovoalbúmina, caseína, zeína, hordeína... Lipoproteínas, hemoglobina, hemocianina...
Actina, miosina, flagelina ...
Trombina, fibrinógeno, inmunoglobulinas...
Insulina, glucagón, somatotropina...
Glucoproteínas, histonas, queratina, colágeno, elastina...
Catalasa, ribonucleasa...
Albúmina...
DE RESERVA
DE TRANSPORTE
CONTRÁCTIL
PROTECTORA O DEFENSIVA
HORMONAL
ESTRUCTURAL
ENZIMÁTICA
HOMEOSTÁTICA
Diversidad funcional
PROTEÍNAS FIBROSAS PROTEÍNAS GLOBULARES
- Generalmente, los polipéptidos que las forman se encuentran dispuestos a lo largo de una sola dimensión.
- Son proteínas insolubles en agua.
- Tienen funciones estructurales o protectoras.
COLÁGENO
MIOSINA Y ACTINA
QUERATINAS
FIBRINA
ELASTINA
Se encuentra en tejido conjuntivo, piel, cartílago, hueso, tendones y córnea. Responsables de la contracción muscular.
Forman los cuernos, uñas, pelo y lana.
Interviene en la coagulación sanguínea.
Proteína elástica.
- Más complejas que las fibrosas.
- Plegadas en forma más o menos esférica.
GLOBULINAS
ALBÚMINAS
HISTONAS Y PROTAMINAS
Realizan transporte de moléculas o reserva de aminoácidos.
Diversas funciones, entre ellas las inmunoglobulinas que forman los anticuerpos.
Se asocian al ADN permitiendo su empaquetamiento.
Clasificación: holoproteínas
