Aminoácidos, Proteínas e Polímeros: Introdução, Características e Funções, Resumos de Química Orgânica

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Química Orgânica III

**- Introdução;

• Aminoácidos e suas Características;
• Proteínas e suas Características;
• Polímeros Sintéticos e suas Características.**
  • Apresentar aminoácidos, proteínas e as principais características de ambos;
  • Mostrar reações de aminoácidos e proteínas;
  • Defi nição de polímeros sintéticos, suas principais características e propriedades;
  • Reações importantes envolvendo polímeros sintéticos.

OBJETIVOS DE APRENDIZADO

Aminoácidos, Proteínas e Polímeros

Orientações de estudo Para que o conteúdo desta Disciplina seja bem aproveitado e haja maior aplicabilidade na sua formação acadêmica e atuação profissional, siga algumas recomendações básicas:

Assim:

Organize seus estudos de maneira que passem a fazer parte da sua rotina. Por exemplo, você poderá determinar um dia e horário fixos como seu “momento do estudo”;

Procure se alimentar e se hidratar quando for estudar; lembre-se de que uma alimentação saudável pode proporcionar melhor aproveitamento do estudo;

No material de cada Unidade, há leituras indicadas e, entre elas, artigos científicos, livros, vídeos e sites para aprofundar os conhecimentos adquiridos ao longo da Unidade. Além disso, você tam- bém encontrará sugestões de conteúdo extra no item Material Complementar, que ampliarão sua interpretação e auxiliarão no pleno entendimento dos temas abordados;

Após o contato com o conteúdo proposto, participe dos debates mediados em fóruns de discus- são, pois irão auxiliar a verificar o quanto você absorveu de conhecimento, além de propiciar o contato com seus colegas e tutores, o que se apresenta como rico espaço de troca de ideias e de aprendizagem.

Organize seus estudos de maneira que passem a fazer parte

Mantenha o foco!

Evite se distrair com

as redes sociais.

Mantenha o foco!

Evite se distrair com

as redes sociais.

Determine um

horário fixo

para estudar.

Aproveite as

indicações

de Material

Complementar.

Procure se alimentar e se hidratar quando for estudar; lembre-se de que uma

Não se esqueça

de se alimentar

e de se manter

hidratado.

Aproveite as

Conserve seu

material e local de

estudos sempre

organizados.

Procure manter

contato com seus

colegas e tutores

para trocar ideias!

Isso amplia a

aprendizagem.

Seja original!

Nunca plagie

trabalhos.

UNIDADE Aminoácidos, Proteínas e Polímeros

Introdução

Olá, tudo bem com você? Seja bem-vindo(a) a mais uma unidade de química orgânica! Nesta unidade, estudaremos uma das mais importantes classes de bio- moléculas existentes: as proteínas. Estas macromoléculas são fundamentais para o bom funcionamento do metabolismo dos seres vivos. De todos os grupos de macro- moléculas que conhecemos até o momento, as proteínas são as que desempenham a mais vasta gama de funções (Figura 1).

Uma dessas funções é relacionada a hormônios. Enquanto você estuda esta unidade, seu pâncreas está produzindo insulina, que é uma proteína responsável por absorver glicose de seu organismo. Este processo é fundamental, pois é res- ponsável por controlar a concentração de glicose no sangue que, se estiver muito alta, pode provocar doenças, como o diabetes, por exemplo.

Figura 1 – As proteínas desempenham diversas funções relacionadas ao metabolismo do corpo humano Fonte: Getty Images

Todas as proteínas são formadas pelos chamados aminoácidos. Cada uma das proteínas possui uma função biológica bem específica, e isto se deve aos diferen- tes arranjos de aminoácidos em suas moléculas. Alguns aminoácidos são natural- mente produzidos pelo organismo, no entanto, para que o metabolismo seja mais eficiente, é necessário ingerir outros aminoácidos (que o corpo não produz) por meio da alimentação.

Até o momento, só estudamos macromoléculas relacionadas a processos biológi- cos (carboidratos, lipídios e proteínas). Porém, outros polímeros sintéticos também são muito importantes para facilitar nosso dia a dia, como o poliestireno, por exemplo. Este polímero sintético é muito usado como isolante. O poliestireno é comumente conhecido por nós como isopor (Figura 2).

UNIDADE Aminoácidos, Proteínas e Polímeros

O nome aminoácido vem justamente da junção entre amina (grupo amina) e ácido (grupo

Explor carboxila, formador de ácidos carboxílicos).

Esta configuração estrutural te lembra alguma coisa? Isso mesmo, quiralidade. O carbono α é assimétrico, portanto, os aminoácidos apresentam isomeria óptica. O que diferencia um aminoácido de outro é a configuração da cadeia carbônica ramificada (-R). Esta diferença é que garante que cada aminoácido tenha caracte- rísticas específicas. O único aminoácido que não apresenta quiralidade é a glicina. A estrutura da molécula da glicina pode ser observada na Figura 4.

C

H O

H

NH 2

OH

carbono central α grupo amina

átomos de hidrogênio

grupo carboxila

Figura 4 – Fórmula estrutural do aminoácido glicina. Como o carbono central α não apresenta quatro ligantes diferentes (o átomo de carbono se liga a dois átomos de hidrogênio), a molécula da glicina não apresenta quiralidade Fonte: Acervo do conteudista

Classificação dos Aminoácidos

Existem 20 aminoácidos muito comuns que podem ser produzidos na natureza e encontrados nas proteínas. Estes aminoácidos podem ser classificados como es- senciais ou não essenciais.

Um aminoácido não essencial é aquele que é produzido naturalmente pelo organismo. Estes aminoácidos são os seguintes: alanina, ácido aspártico, ácido glutâmico, cisteína, glicina, glutamina, hidroxiprolina, prolina, serina e tirosina (SOLOMONS; FRYHLE, 2012).

Já os aminoácidos essenciais são aqueles que temos que ingerir por meio de nossa alimentação, pois nosso organismo não é capaz de sintetizá-los. Estes ami- noácidos podem ser obtidos pela ingestão de alimentos ricos em proteínas, como carne, ovos e derivados do leite, por exemplo. Os aminoácidos essenciais são os seguintes: fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptofano e valina (SOLOMONS; FRYHLE, 2012).

Se você contar, observará que, de 20 aminoácidos possíveis, só foram citados

18. Na verdade, a divisão de aminoácidos entre essenciais e não essenciais ainda não é completamente clara para os estudiosos do tema, principalmente referente aos aminoácidos arginina e histidina. Ambos podem ser produzidos pelo nosso

organismo, no entanto, também é necessário que haja a ingestão de alimentos que contenham estes aminoácidos para complementação (MCMURRY, 2016).

Além da classificação de acordo com a capacidade ou não de serem sintetizados pelo organismo, os aminoácidos também podem ser classificados de acordo com seu comportamento em solução aquosa.

Importante!

Para entender melhor o comportamento dos aminoácidos em solução aquosa, vamos

relembrar a definição ácido-base de Brønsted-Lowry. Segundo Brønsted e Lowry, em

solução aquosa, uma substância apresenta caráter ácido se tem tendência a doar um

próton (H+). Por outro lado, se o composto tem tendência a receber um próton (H+), a

espécie em questão possui caráter básico (RUSSELL, 1994).

Importante!

Quando em contato com a água, os aminoácidos formam íons dipolares (com dois pólos), conhecidos como zwitterions. Na verdade, na grande maioria das ve- zes, os aminoácidos são encontrados na forma de íons, em um equilíbrio entre o íon dipolar e suas respectivas formas aniônica e catiônica. O que ditará qual forma do íon será predominante é o pH do meio e as características específicas de cada aminoácido. Se o pH da solução aquosa for ácido, o íon dipolar reagirá como base. Se o pH for básico, reagirá como ácido. (MCMURRY, 2016).

Como o meio reacional dos aminoácidos são as nossas células, devemos levar em consideração nosso pH fisiológico. Geralmente, este pH é neutro. Neste caso, ocorre a protonação do grupo amina (recepção de um próton H+^ - aminoácido adquire uma carga positiva) e a desprotonação do grupo carboxila (doação de um próton H+^ - aminoácido adquire uma carga negativa). Estes íons são classificados da seguinte forma (SOLOMONS; FRYHLE, 2012; MCMURRY, 2016):

• (^) Neutros: alanina, aspargina, cisteína, glutamina, glicina, isoleucina, leucina, metionina, fenilalanina, prolina, serina (Figura 5), treonina, triptofano, tirosina e valina;

C

H O

NH 3 +

HO O -

carbono central α

Figura 5 – Fórmula estrutural da molécula da serina. Observe que, por possuir uma extremidade mais ácida e outra mais básica, seu caráter pode ser caracterizado como neutro Fonte: Acervo do conteudista

• (^) Básicos: arginina, histidina, lisina (Figura 6);

primeiramente, há a formação de uma aminonitrila e, em seguida, este produto sofre hidrólise ácida e forma um aminoácido. Veja um esquema simplificado deste processo na Figura 8.

R

O CN

NH 3

HCN

H R NH 3 +

CO 2 -

R NH 3 +

H 2 O

ácido, Δ

Figura 8 – Síntese de Strecker: um método eficiente para síntese de -aminoácidos Fonte: Adaptado de Solomons, Fryhle, 2012

Os aminoácidos podem exercer várias funções, como mensageiros químicos, por exemplo. No entanto, a função mais importante dos aminoácidos é a formação de proteínas e peptídeos. Isso só é possível quando ocorrem as chamadas liga-

ções peptídicas.

Ligações Peptídicas

Ligações peptídicas são ligações amida que ocorrem entre aminoácidos. Estas ligações são do tipo covalente simples e acontecem quando um grupo amino de um aminoácido reage com o grupo carboxila de outro. Durante esta reação, ocorre também a liberação de uma molécula de água. Ou seja, quando há a união entre dois aminoácidos, ocorre uma reação de condensação (MCMURRY, 2016).

Observe um esquema sobre a formação de ligações peptídicas na Figura 9.

C

H O

R

Eliminação de H 2 O

Ligação peptídica

H 2 N O -^ + C

H O

R’

H 3 N+^ OH C OH

H O

R H

H 2 N N C

H O

R’

Figura 9 – Formação de uma ligação peptídica – união entre dois aminoácidos para formação de peptídeos Fonte: Acervo do conteudista

Como já foi dito, as ligações peptídicas formam os chamados peptídeos, e os aminoácidos presentes nas moléculas dos peptídeos são chamados de resíduos de aminoácidos. Os peptídeos podem ser classificados de acordo com a quantidade de aminoácidos em suas moléculas da seguinte forma:

• (^) Dipeptídeos: dois aminoácidos na molécula;
• (^) Tripeptídeos: três aminoácidos na molécula;
• (^) Oligopeptídeos: de três a dez aminoácidos na molécula;
• (^) Polipeptídeos: mais de dez aminoácidos na molécula.

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Os peptídeos, assim como as proteínas, desempenham funções importantes no organismo dos seres vivos, tais como o auxílio em atividades celulares e a regulação hormonal. Um dipeptídeo bastante conhecido é o aspartame (Figura 10). Ele é um dipeptídeo sintético, formado pela união dos aminoácidos ácido aspártico e fenilalanina, muito usado como adoçante artificial, substituindo a sacarose.

Figura 10 – O aspartame é muito utilizado para substituir a sacarose (açúcar comum), principalmente em produtos light e zero Fonte: Getty Images

Observe a fórmula estrutural do aspartame na Figura 11.

Figura 11 – Fórmula estrutural do aspartame, um dipeptídeo sintético, formado pela união dos aminoácidos ácido aspártico e fenilalanina Fonte: Getty Images

Mas, você pode estar se perguntando: existe diferença entre um peptídeo e uma proteína? A resposta é sim. Os peptídeos (dipeptídeos, tripeptídeos etc.) são forma- dos por uma quantidade menor de moléculas do que as proteínas. As proteínas são formadas por filamentos de polipetídeos, ou seja, são muito maiores e, consequen- temente, possuem um peso molecular bem maior que os peptídeos mais simples.

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Estrutura das Proteínas

Quando falamos de proteínas, é importante estudarmos as estruturas destas macromoléculas, pois a função de cada uma delas depende justamente de suas es- truturas. No entanto, como as proteínas são moléculas muito grandes, para carac- terizá-las melhor, é necessário dividir a estrutura destas macromoléculas em quatro níveis, que são os seguintes (MCMURRY, 2016):

• (^) Estrutura primária: é a base estrutural das proteínas e também a mais sim- ples. Trata-se da estrutura que consiste na sequência de aminoácidos da proteína. Observe um exemplo na Figura 13:

Arg Lis Val Lis Glu Gli Gli

Pro Arg Leu Pro Leu Val Glu

Phe Pro Glu Phe Leu Arg Phe

Gli Val Leu Arg Pro Lis Lis

Figura 13 – Desenho esquemático da estrutura primária de uma proteína Fonte: Acervo do conteudista

• (^) Estrutura secundária: esta estrutura está ligada à atração entre aminoácidos que estão próximos um do outro. Em outras palavras, se refere a como os pe- quenos fragmentos de peptídeos se organizam, de forma regular. As formas de organização mais comuns de estrutura secundária de proteínas são: α–hélice e folha β–pragueada. A α–hélice se assemelha a uma mola um pouco estendida e seu padrão é mantido devido às ligações de hidrogênio entre os grupos C=O e N-H. Já a folha β–pragueada é mais desenrolada. Veja um exemplo de cada uma destas estruturas nas Figuras 14 e 15:

Figura 14 – Tipo de estrutura secundária de uma proteína: α-hélice. A parte helicoidal da molécula é caracterizada como estrutura de α-hélice Fonte: Getty Images

Figura 15 – Tipo de estrutura secundária de uma proteína: folha β-pragueada. Note que a estrutura é bem mais desenrolada que a α-hélice, como se fossem fitas daquelas que usamos para enfeitar presentes Fonte: Getty Images

• (^) Estrutura terciária: a estrutura terciária se refere à maneira como a molécula inteira da proteína se organiza, ou seja, como é seu arranjo em um espaço tridi- mensional. Veja um exemplo na Figura 16. Esta estrutura depende de ligações intramoleculares bem delicadas. É por isso que é tão fácil haver a chamada des- naturação de proteínas. Algumas proteínas especiais, as enzimas, perdem toda sua atividade com uma mudança não tão drástica de pH, por exemplo:

Figura 16 – Estrutura terciária: organização entre os átomos de uma molécula inteira de uma proteína. Observe que ela possui estruturas secundárias do tipo α-hélice e também do tipo folha β-pragueada Fonte: Getty Images

• (^) Estrutura quaternária: algumas proteínas são formadas por apenas uma ca- deia polipeptídica. Neste caso, não há uma estrutura quaternária. Este tipo de

A grande maioria das enzimas é capaz de reagir somente com um substrato. Uma das princi-

Explor pais características das enzimas é a especificidade.

Você se lembra do químico Hermann Emil Fischer, que conhecemos quando estudamos os carboidratos? Ele foi o criador da projeção de Fischer, muito usada para representar a fórmula estrutural dos sacarídeos. Mas, além disso, Fischer tam- bém contribuiu muito com o estudo das proteínas, propondo um modelo para a reação entre uma enzima e seu substrato conhecido como chave-fechadura.

O modelo chave-fechadura desenvolvido por Fischer, como o próprio nome já diz, comparava a reação de uma enzima e seu substrato com o que ocorre entre uma fechadura e uma chave: cada chave abre apenas uma fechadura, encaixando- -se perfeitamente nela. No caso, o substrato se encaixaria no sítio ativo da enzima, como uma peça em um quebra-cabeças. Este modelo explica a especificidade das enzimas. Veja um exemplo disso na Figura 18.

substrato

substrato

perfeito

enzima

sítio ativo

encaixe

enzima

sítio ativo

não há reação!

Figura 18 – Modelo chave-fechadura proposto por Hermann Emil Fischer Fonte: Acervo do conteudista

A ideia de Fischer, no entanto, apresentava algumas lacunas. Uma delas era a de que o modelo considerava as estruturas da enzima e do substrato como inflexíveis, não passíveis de mudança alguma durante a reação. No entanto, algum tempo depois, o bioquímico Daniel E. Koshland Jr. e seus colaboradores propuseram um modelo conhecido como teoria do encaixe induzido, baseando-se nos estudos de Fischer. Neste novo modelo existe certa flexibilidade, pois o substrato pode acarretar uma mudança na conformação da enzima. Este modelo é o mais aceito, atualmente (BIRCH, 2018).

Enzimas são ótimos catalisadores, ou seja, são substâncias que aceleram a velo- cidade de reações químicas. Elas são responsáveis por acelerar vários processos me-

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tabólicos em nosso organismo, como a própria digestão, por exemplo. No entanto, é importante ressaltar que certos fatores podem influenciar a atividade de enzimas, como por exemplo: pH, temperatura, concentração de enzimas e substratos etc.

• (^) Exemplo 1: (CETRO, 2013) As proteínas são as moléculas orgânicas mais abundantes e importantes das células e perfazem 50% ou mais de seu peso seco. São encontradas em todas as partes de todas as células, uma vez que são fundamentais, sob todos os aspectos, na estrutura e função celulares. Exis- tem muitas espécies diferentes de proteínas, cada uma especializada para uma função biológica diversa. Além disso, a maior parte da informação genética é expressa pelas proteínas. A respeito das proteínas, é correto afirmar que: a) São constituídas por aminoácidos essenciais, ligados entre si por ligações peptídicas. b) São constituídas por aminoácidos ligados entre si por ligações peptídi- cas, não contendo enxofre em sua composição. c) A estrutura secundária é dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na sequência primária da proteína. d) Sua hidrólise libera somente aminoácidos. e) Proteínas monoméricas são formadas por apenas um tipo de aminoácido.

Solução: Vamos analisar cada uma das alternativas. Em primeiro lugar, come- çaremos com a alternativa A, que afirma que as proteínas são constituídas apenas por aminoácidos essenciais. Já podemos concluir, portanto, que esta afirmativa é incorreta, pois as proteínas podem ser constituídas tanto por aminoácidos essen- ciais quanto não essenciais, ou até mesmo uma mistura dos dois tipos. Analisando a afirmativa B, podemos também verificar que ela é incorreta, pois várias proteínas contêm enxofre em sua composição. Agora, analisando a letra C e verificando o que já aprendemos anteriormente, podemos concluir que ela é a alternativa correta. Dis- cuta com seus colegas e professores por que as alternativas D e E estão incorretas.

Reações de proteínas

Ao longo desta unidade, já vimos algumas reações dos precursores de proteínas: os aminoácidos. Agora, vamos conversar um pouco sobre as reações que envol- vem proteínas.

A síntese proteica ocorre no interior das células, sendo os ribossomos as prin- cipais organelas envolvidas neste processo. São reações bastante complexas, no entanto, ocorrem rapidamente. Basicamen te, a síntese proteica ocorre em três fases: transcrição, ativação e tradução.

As proteínas, assim como os carboidratos, sofrem reações de hidrólise. Estas podem ser tanto hidrólises básicas quanto ácidas. A hidrólise de proteínas também pode ocorrer mediante a presença de enzimas. Os aminoácidos que deram origem a certas proteínas podem ser obtidos através do processo de hidrólise das mesmas.