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Este documento aborda o tema da bioquímica ii, com ênfase na renovação de proteínas e no metabolismo de aminoácidos. O texto explica a importância da constante degradação e síntese de proteínas, a importância dos aminoácidos na dieta e na produção de uréia, e a importância do papel dos pool de aminoácidos e do turnover de proteínas. Além disso, o documento detalha o processo de digestão de proteínas no estômago, pâncreas e intestino delgado, e a absorção de aminoácidos e peptídeos.
Tipologia: Slides
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Prof.a: Fabiana Chagas Coelho
(^) Como os demais compostos constituintes de um organismo, as proteínas NÃO SÃO PERMANENTES , ou seja, sofrem constante DEGRADAÇÃO E SÍNTESE. PROTEÍNAS (^) Estima-se que em um ser humano adulto com dieta adequada haja uma renovação (tunover) de aproximadamente 400g de proteína por dia. Existe uma enorme variação na velocidade de renovação devido a meia-vida das proteínas.
(^) Os aminoácidos liberados pela hidrólise de proteínas da dieta misturados a outros aminoácidos livres distribuídos pelo corpo constituem o POOL DE AMINOÁCIDOS. (^) Velocidade de síntese é apenas suficiente para repor a proteína degradada. Processo chamado de TURNOVER DE PROTEÍNAS (300 a Fontes e destinos dos aminoácidos.
EXCREÇÃO DO NITROGÊNIO Os grupos -amino dos 20 aminoácidos encontrados nas proteínas SÃO REMOVIDOS durante a degradação oxidativa. Podem ser neutralizados Podem formar produtos nitrogenados Podem ser transformados em produtos finais de excreção
As proteínas da dieta são enzimaticamente degradadas em aminoácidos. A maior parte do nitrogênio da dieta é consumido na forma de proteína. As proteínas são grandes de mais para serem absorvidas pelo intestino e assim, devem ser hidrolisadas para originarem seus aminoácidos, que podem ser absorvidos. As enzimas proteolíticas são produzidas em 3 órgãos: a) Estômago b) Pâncreas c) Intestino Delgado
NO ESTÔMAGO A) Digestão de proteínas por secreção gástrica Ácido Clorídrico – (pH 2 a 3): Hidrolisa as proteínas, mata as bactérias e desnatura as proteínas (+ susceptíveis a hidrólise das proteases) Endopeptidase (pepsina): Estável em pH ácido – libera peptídeos e alguns aminoácidos livres das proteínas da dieta.
C) Digestão de oligopeptídeos por enzimas do intestino delgado A superfície luminal do intestino contém aminopeptidase, uma exopeptidase que cliva o resíduo N-terminal dos oligopeptídeos para PRODUZIR AMINOÁCIDOS LIVRES e peptídeos menores.
D) Absorção de aminoácidos e peptídeos Os aminoácidos livres e dipeptídeos são absorvidos pelas células intestinais Nas quais os dipeptídeos são hidrolisados a aminoácidos no citosol (antes de entrarem no sistema porta) Assim somente aminoácidos livres são encontrados na veia porta após uma refeição contento proteínas Estes aminoácidos são metabolizados pelo fígado ou liberados na circulação geral.
(^) Mas alguns aminoácidos são desaminados por reações especiais. A maioria dos aminoácidos participam da reação da aminotransferase. 7 AMINOÁCIDOS Glicina, histidina, lisina, metionina, prolina, serina e treonina. Têm seu grupo amino removido por reações particulares. No entanto, um aspecto comum importante do metabolismo destes aminoácidos é a sua forma de remoção do grupo amino; ao longo das vias de degradação o grupo amino ou é LIBERADO como NH 4
por reações de desaminação, ou na forma de glutamato.
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Conversão do grupo amino dos aminoácidos em uréia
(^) O nitrogênio NÃO pode ser armazenado e os aminoácidos em excesso às necessidades biossintéticas da célula são imediatamente degradados. A amônia é tóxica para os tecidos animais (especialmente para o cérebro) Importante
(^) Removido o grupo amino do aminoácido, resta a cadeia carbônica na forma de - cetoácido. Oxidação da cadeia cabônica dos aminoácidos (^) Embora existam vias próprias para a oxidação da cadeia carbônica de cada aminoácido, estas diferentes vias convergem para a produção de apenas algunas compostos – PIRUVATO , ACETIL-CoA ou intermediários do ciclo de krebs.