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PROTEÍNASPROTEÍNAS
EM ALIMENTOS EM ALIMENTOS
PROTEÍNAS
DEFINIÇÃO
- (^) Substâncias orgânicas complexas (C, H, O, N, S, P, Fe, Cu, Zn)
- (^) Polímero de alto peso molecular
- (^) Unidade básica: aminoácidos IMPORTÂNCIA
- (^) nutricional
- (^) propriedades sensoriais
AMINOÁCIDOS
Unidades estruturais básicas das proteínas
PROTEÍNAS
AMINOÁCIDOS (aa)
alanina valina leucina triptofano fenilalanina metionina
AMINOÁCIDOS (AA) AMINOÁCIDOS (AA)
Apolares ou hidrofóbicas, exemplos: Apolares ou hidrofóbicas, exemplos:
ácido aspártico asparagina (^) histidina glicina serina ácido glutâmico tirosina
AMINOÁCIDOS (AA) AMINOÁCIDOS (AA)
Polares ou hidrofílicos, exemplos: Polares ou hidrofílicos, exemplos:
PROTEÍNASPROTEÍNAS
PROTEÍNASPROTEÍNAS
- (^) Proteínas são polímeros de aminoácidos.
- (^) Vinte diferentes tipos de aminoácidos ocorrem naturalmente nas proteínas.
- (^) Proteínas diferem: com o tipo, número e seqüência de aminoácidos na cadeia polimérica, conformação molecular tridimensional.
- (^) Apresentam de 50-55% de C, 20-23 % de O, 14-18 % de N14-18 % de N , 6-8% de H, 0-4 % de S.
ESTRUTURA SECUNDÁRIA
- (^) Disposição espacial adotada pela cadeia polipeptídica
- (^) Estrutura helicoidal (-hélice) – interações H intra- moleculares
- (^) Estrutura foliar (folhas pregueadas) – interações H inter- moleculares PROTEÍNAS PROTEÍNAS
ESTRUTURA QUATERNÁRIA
- (^) Resultado de associações não covalentes de unidades protéicas iguais ou diferentes
- (^) Estas subunidades se mantém unidas por forças covalentes, como pontes dissulfeto, e ligações não covalentes, como pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas, etc. PROTEÍNAS PROTEÍNAS
DESNATURAÇÃO PROTÉICA
- (^) Modificação da conformação protéica, sem que haja ruptura das ligações peptídicas.
- (^) Pode ser reversível ou irreversível. Efeitos:
- (^) Redução da solubilidade.
- (^) Alteração da capacidade de fixação de água.
- (^) Perda da atividade biológica (enzimas).
- (^) Aumento da susceptibilidade à ação de proteases.
- (^) Aumento da viscosidade. PROTEÍNAS PROTEÍNAS
PROTEÍNAS
DESNATURAÇÃO VANTAJOSA
- (^) Inativação de microrganismos patogênicos e deterioradores.
- (^) Inativação de enzimas (lipases, proteases, lipoxigenases).
- (^) Queijos: sabor amargo (proteólise)
- (^) Inativação de fatores anti-nutricionais (inibidores de tripsina, em feijão, soja) e proteínas tóxicas ou alergênicas.
- (^) Queijo, iogurte: redução da solubilidade coagulação protéica textura desejada.
- (^) Aumenta digestibilidade protéica e biodisponibilidade de AA.
PROTEÍNAS
PROTEÍNAS
DESNATURAÇÃO DESVANTAJOSA
- (^) Coagulação protéica em leite UHT
- (^) Perda de atividade biológica (imunoglobulinas)
- (^) Exposição de grupos reativos (SH) – sabor de leite “cozido”
PROTEÍNAS