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Proteinas2010, Notas de aula de Biomedicina

Aula de bromatologia sobre proteínas. Profª Tânia

Tipologia: Notas de aula

2012

Compartilhado em 07/12/2012

julia-rodrigues-29
julia-rodrigues-29 🇧🇷

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PROTEÍNASPROTEÍNAS

EM ALIMENTOS EM ALIMENTOS

PROTEÍNAS

DEFINIÇÃO

  • (^) Substâncias orgânicas complexas (C, H, O, N, S, P, Fe, Cu, Zn)
  • (^) Polímero de alto peso molecular
  • (^) Unidade básica: aminoácidos IMPORTÂNCIA
    • (^) nutricional
    • (^) propriedades sensoriais

AMINOÁCIDOS

 Unidades estruturais básicas das proteínas

PROTEÍNAS

AMINOÁCIDOS (aa)

alanina valina leucina triptofano fenilalanina metionina

AMINOÁCIDOS (AA) AMINOÁCIDOS (AA)

Apolares ou hidrofóbicas, exemplos: Apolares ou hidrofóbicas, exemplos:

ácido aspártico asparagina (^) histidina glicina serina ácido glutâmico tirosina

AMINOÁCIDOS (AA) AMINOÁCIDOS (AA)

Polares ou hidrofílicos, exemplos: Polares ou hidrofílicos, exemplos:

PROTEÍNASPROTEÍNAS

PROTEÍNASPROTEÍNAS

  • (^) Proteínas são polímeros de aminoácidos.
  • (^) Vinte diferentes tipos de aminoácidos ocorrem naturalmente nas proteínas.
  • (^) Proteínas diferem: com o tipo, número e seqüência de aminoácidos na cadeia polimérica, conformação molecular tridimensional.
  • (^) Apresentam de 50-55% de C, 20-23 % de O, 14-18 % de N14-18 % de N , 6-8% de H, 0-4 % de S.

ESTRUTURA SECUNDÁRIA

  • (^) Disposição espacial adotada pela cadeia polipeptídica
  • (^) Estrutura helicoidal (-hélice) – interações H intra- moleculares
  • (^) Estrutura foliar (folhas pregueadas) – interações H inter- moleculares PROTEÍNAS PROTEÍNAS

ESTRUTURA QUATERNÁRIA

  • (^) Resultado de associações não covalentes de unidades protéicas iguais ou diferentes
  • (^) Estas subunidades se mantém unidas por forças covalentes, como pontes dissulfeto, e ligações não covalentes, como pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas, etc. PROTEÍNAS PROTEÍNAS

DESNATURAÇÃO PROTÉICA

  • (^) Modificação da conformação protéica, sem que haja ruptura das ligações peptídicas.
  • (^) Pode ser reversível ou irreversível. Efeitos:
  • (^) Redução da solubilidade.
  • (^) Alteração da capacidade de fixação de água.
  • (^) Perda da atividade biológica (enzimas).
  • (^) Aumento da susceptibilidade à ação de proteases.
  • (^) Aumento da viscosidade. PROTEÍNAS PROTEÍNAS

PROTEÍNAS

DESNATURAÇÃO VANTAJOSA

  • (^) Inativação de microrganismos patogênicos e deterioradores.
  • (^) Inativação de enzimas (lipases, proteases, lipoxigenases).
  • (^) Queijos: sabor amargo (proteólise)
  • (^) Inativação de fatores anti-nutricionais (inibidores de tripsina, em feijão, soja) e proteínas tóxicas ou alergênicas.
  • (^) Queijo, iogurte: redução da solubilidade  coagulação protéica  textura desejada.
  • (^) Aumenta digestibilidade protéica e biodisponibilidade de AA.

PROTEÍNAS

PROTEÍNAS

DESNATURAÇÃO DESVANTAJOSA

  • (^) Coagulação protéica em leite UHT
  • (^) Perda de atividade biológica (imunoglobulinas)
  • (^) Exposição de grupos reativos (SH) – sabor de leite “cozido”

PROTEÍNAS