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Las enzimas son proteínas (estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria) "La variedad de reacciones bioquímicas que se realizan en la vida de una célula se realizan en su mayoría por catalizadores biológicos denominados ENZIMAS" − Aceleran reacciones extremadamente lentas.
Las enzimas son reutilizables. Enzima + sustrato = complejo que genera un producto que serán liberados.
Datos:
- Las enzimas reconocen selectivamente su sustrato por sobre cualquier otra molécula (altamente selectivas). Son altamente especificas ya que catalizan solo un tipo de reacción química (las que fosforilan solo se encargan de fosforilar).
INTERACCIÓN: Las enzimas son estereoespecíficas porque reconocen y forman varias interacciones entre aminoácidos del sitio activo y los distintos grupos del sustrato.
TIPOS DE UNIÓN:
- Llave cerradura
- Encaje inducido
COFACTOR ENZIMÁTICO: Componente no proteico que actúa coordinadamente con una enzima para catalizar una reacción bioquímica. Sin cofactor la enzima no actúa. Este puede ser un ion metálico o una coenzima. Regula la acción de las enzimas y ayudan al reconocimiento del sustrato. Actúan como transportadores (mueven electrones).
Ejemplo :
Clasificación internacional de enzimas:
Cinética enzimática: Se requiere un aporte de energía inicial como impulso para llevar a cabo la reacción − Energía de activación. Esta se requiere para comenzar el estado de transición para que empiecen a generarse los productos. No altera el
La estructura del sustrato y del centro activo son complementarios.
Los sitios adoptan la conformación idónea solo en presencia del sustrato, provocando un cambio conformacional que da lugar a la formación del producto.
− Gran parte de las coenzimas son vitaminas.
Apoenzima: Enzimas sin cofactor.
Holoenzimas: Enzimas que están activas catalíticamente.
Enzimas
lunes, 25 de octubre de 2021 13:
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Cinética enzimática: Se requiere un aporte de energía inicial como impulso para llevar a cabo la reacción − Energía de activación. Esta se requiere para comenzar el estado de transición para que empiecen a generarse los productos. No altera el delta G. Las enzimas disminuyen la energía de activación necesaria. Facilitan el encuentro de los reactantes − Denominado Efecto de proximidad y orientación.
Relación entre delta G° y constante de equilibrio de K eq de una reacción
Delta G° nos entrega información sobre: tipo de reacción, reacción exergónica o endergónica y espontaneidad.
− exergónica
− endergónica
Al formarse el complejo enzima-sustrato existen 2 caminos contrarios. Volver a ser enzima y sustratos por separado o seguir con la reacción química.
Ecuación de Michalis-Menten − Km es la concentración de sustrato que se necesita para alcanzar la mitad de la velocidad máx. A mayor Km, menor afinidad.
Determinación de ecuación en la recta:
Para determinar la eficiencia catalítica de una reacción se utiliza Kcat/Km.
Inhibición de enzimas: Puede ser competitiva o no competitiva Competitiva− Inhibidor compite con el sustrato por el sitio activo de la enzima. Aumenta Km y no cambia Vmax. Puede ser reversible o irreversible. Si el inhibidor se une irreversiblemente a la enzima se denomina inactivador.
No competitivo− Se une a un sitio distinto del sitio activo de la enzima, esto causa un cambio conformacional en la enzima e impide la unión del sustrato. Km no cambia y Vmax disminuye.
Cuando se alcanza la Vmax quiere decir que todas las enzimas están trabajando para formar los productos.
La regulación alostérica , es solo cualquier forma de regulación donde la molécula reguladora (un activador o un inhibidor) se une a una enzima en algún lugar diferente al sitio activo. El lugar de unión del regulador se conoce como sitio alostérico.
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