Generalidades de Proteínas, Diapositivas de Bioquímica

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PROTEÌNAS

Médico Salazar Aguilar Liliana de J. Médico Legal

Las moléculas de proteínas están compuestas principalmente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Las proteínas se encuentran en plantas y animales y son esenciales para toda vida. Formar estructuras de soporte y protección, tales como el cartílago, la piel, las uñas, el pelo y el músculo. Las proteínas están construidas a base de unidades más pequeñas, LOS AMINOÁCIDOS. Las unidades monoméricas son los aminoácidos y el tipo de unión que se establece entre ellos se conoce como enlace peptídico. Las proteínas pueden ser desdobladas para crear formas intermedias de tamaños y propiedades variables. Conservan su actividad biológica solamente en un intervalo relativamente limitado de pH y de temperatura.

PROTEÌNAS

Funciones: Dinámicas y estructurales. Dinámicas: transporte, control metabólico, contracción y catálisis de las transformaciones químicas. Estructurales: -

PR OT EÌN AS

Los polímeros de aminoácidos se diferencian de acuerdo con sus pesos moleculares o

el numero de residuos que contengan.

❑ Peso se mide en Dalton o KiloDaltons.

❑ El término proteína se describe con mas de 60 a. a.

❑ Oligopeptidos de 2 a 10 a. a.

❑ Poli péptidos con pesos de miles a millones de Daltons.

❑ Algunos autores sinónimo: proteína y polipèptido.

PROTEÌNAS

Carbono α, es un carbono quiral o asimétrico, porque esta unido a cuatro grupos

diferentes. Excepto glicina, unida a dos H+.

PROTEÌNAS

Propiedad de anfoterismo Grupo alfa-carboxilo y grupo alfa-amino: protonados. Grupo carboxilato (desprotonado), e ión amino. Ión dipolar. Grupo carboxilato y alfa-amino: desprotonados. Propiedad de anfoterismo Grupo alfa-carboxilo y grupo alfa-amino: protonados. Grupo carboxilato (desprotonado), e ión amino. Ión dipolar. Grupo carboxilato y alfa-amino: desprotonados. Alanina

PROTEÌNAS

Configuración:

Hay dos tipos: ❑ (^) D: dextro rotatorio ❑ (^) L: levo rotatorio Las moléculas con carbonos quirales pueden existir como estereoisòmeros, moléculas que sólo se diferencian en la disposición espacial de sus átomos. Las moléculas con carbonos quirales pueden existir como estereoisòmeros, moléculas que sólo se diferencian en la disposición espacial de sus átomos. Óptica

PROTEÌNAS Aminoácidos esenciales Aminoácidos no esenciales

1 Histidina 11 Alanina

2 Arginina 12 Asparragina

3 Isoleucina 13 Àcido aspàrtico

4 Lisina 14 Cisteìna

5 Metionina 15 Glutamina

6 Fenilalanina 16 Àcido glutàmico

7 Treonina 17 Glicina

8Triptofano 18Serina

9 Valina 19 Tirosina

10 Leucina 20 Prolina

Por su significancia nutricional Abreviación de aminoácidos

PROTEÌNAS

CLASIFICACION SEGÙN LA OBTENCIÒN EN LA DIETA A. A. ESENCIALES A. A. NO ESENCIALES Ile Asn Leu Asp Lys Gln Met Glu Thr Ala Trp *Cys- (dos moléculas unidas por puentes disulfuro dan Cistina ) Val Gly Phe Ser Tyr Arg (^) Pro Hys (^) *Síntesis de la colágena: hidroxiprolina, hidroxilisina. Aminoácidos comunes y derivados

PRO TEÌN AS L- α-Amino acids present in proteins.

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PROTEÌNAS L- α-Amino acids present in proteins. Por su naturaleza química (cadena lateral)

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Pro, único su cadena lateral, incorpora al carbono alfa. Alfa-iminoácido. Puesto que es una amina secundaria y no primaria. Pro, único su cadena lateral, incorpora al carbono alfa. Alfa-iminoácido. Puesto que es una amina secundaria y no primaria.