Proteinas - generalidades, Diapositivas de Bioquímica Médica

¡Descarga Proteinas - generalidades y más Diapositivas en PDF de Bioquímica Médica solo en Docsity!

Proteínas

Estudiante: Ana Beatriz Piazentini Ramirez Correo: [email protected]

Proteínas

Deriva del griego “PROTEIOS” =

primero.

 Son sustancias primordiales para la vida.

Contiene siempre C, H, O y N – en

casos S, P, Fe y Co.

En el organismo humano, existe

C O N H S 50 a 55% 19 a 24% 15 a 19% 6 a 7% 0,2 a 5%

Funciones

 Se destacan:

 Actividad enzimática – ejercen acción catalítica.

 Transporte de sustancias – Hb y O

2 ; Lipoproteínas – Lípidos.

 Hormonal – hormonas hipofisarias, etc.

 Inmunidad – gammaglobulinas.

 Actividad muscular – proteínas contráctiles.

 Nutricional

 Almacén de AA – ovoalbúmina y albúmina plasmáticas.

 Coagulación sanguínea – factores de coagulación

(protrombina, trombina, fibrina, etc.)

Funciones

 Estructural y protección – colágena de tejido

conjuntivo.

 Generación y Transmisión de Impulsos

Nerviosos – rodopsina.

Otras funciones específicas:

 Acción amortiguadora – mantenimiento del

pH interno.

 Transmisión de caracteres hereditarios

• histonas.

Clasificación

 Escleroproteínas – estado sólido,

insolubles en agua. Interviene en tejidos

de sostén. Ej.: queratinas (cornea, pelos,

uñas), colágeno (TC, cartilaginoso y óseo)

y elastina.

 Otras – histonas, albumosas, peptonas,

prolaminasas, glutelinas y prolaminas.

Clasificación

 Proteínas Compuestas o Heteroproteinas: Están formadas por AA y su grupo prostético (GP).  (^) Glucoproteínas – GP es un glúcido. Protegen mucosas de los órganos respiratorio y digestivo. Ej.: Mucina.  (^) Fosfoproteínas – GP es ác. Ortofosfórico. Ej.: caseinógeno de la leche.  (^) Lipoproteínas – GP es lípido, transportan lípidos en el plasma.

Conformación

Tridimensional

Las proteínas están constituidas por

largas cadenas en las cuales los

aminoácidos forman secuencias

lineales específicas.

Configuración – tridimensional.



Siempre es específica y fundamental para

su función biológica.

Se clasifican por su relación axial.

Conformación

Tridimensional

Fibrosas:

 (^) Son muy abundantes en animales superiores.  (^) Se ordenan a lo largo de una dimensión – asímétricas.  (^) Queratina – constituida por una larga cadena polipeptídica. Enrollas en espiral y entrelazadas por enlaces disulfuro.

Estructura

Primaria:

 (^) Secuencia lineal de RA unidos por enlaces peptídicos.  (^) Es constante a través de sucesivas generaciones y específicas para cada especie.

Estructura

 Secundaria: Indica la orientación espacial de las cadenas estabilizado por los enlaces de hidrógeno.  (^) Alfa o Helicoidal – gira en espiral alrededor de un cilindro imaginario. Grupos carbonilo y amino se enfrentan estableciendo enlaces de H dentro de la molécula (le confiere estabilidad).  (^) Beta u Hoja Plegada – los carbonos alfa y sus grupos R relacionados alternan entre un plano ligeramente arriba y otro abajo en la cadena principal.

Estructura

Helicoidal Hoja Plegada

Estructura

Terciaria:

 (^) Es una disposición tridimensional global.  (^) Estructura alfa helicoidal se dobla o plega sobre si misma.  (^) Proteínas globulares.  (^) Estructura mantenida por fuerzas de Van der Walls, enlaces de H y atracción electrostática.

Estructura

Cuaternaria :

 (^) Se forma cuando varias cadenas polipeptídicas se unen entre sí por fuerzas covalentes.  (^) Cadenas polipeptídicas – protómeros o subunidades.  (^) Se estabiliza por puentes de hidrógeno y uniones electrostáticas. Hb  4 cadenas 2 alfa + 2 beta Fosforilasa  4 subunidades idénticas

Hb  4 cadenas 2 alfa + 2 beta Fosforilasa  4 subunidades idénticas

Estructura