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descripcion general de las proteinas
Tipo: Resúmenes
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Las proteínas son los componentes organicos mas abundantes en el organismo de los animales superiores. Tienen gran importancia, ya que desempeñan el papel importante.
Componentes de la proteína:
Desde el punto de vista de su composición elemental todas las proteínas contienen carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, mientras que casi todas contienen además azufre (Cabe resaltar que en azúcares y lípidos el nitrógeno sólo aparece en algunos de ellos). Hay otros elementos que aparecen solamente en algunas proteínas (fósforo, cobre, zinc, hierro, etc.)
LAS PROTEINAS SON MACROMOLECULAS FORMADAS POR AMINOACIDOS.
Las proteínas son macromoléculas.
Estas unidades son las aminoácidos, de los cuales existen veinte especies diferentes. Los aminoácidos son los bloques unitarios o ladrillos con los cuales se contruye el gran edificio molecular de las proteínas, se
considerara en primer termino su estructura y propiedades.
AMINOACIDOS:
Los aminoácidos constituyentes de proteínas son compuestos con un grupo acidos, carboxilo y un grupo básico, amina. Y la cadena lateral (R)
Aminoácidos alifáticos neutros con cadena no polar:
-glicina
-alanina
-valina
-leucina
-isoleucina
Aminoácidos alifáticos neutros con cadena polar no ionizable.
-serina
-Treonina
Aminoacidos neutros aromáticos
-fenilalanina
-Tirosina
-triptofano
Aminoacidos con azufre
-Cisteina: contiene un grupo sulfhidrilo (SH)
-metionina
Aminoacidos acidos:( libran P+)
Acidos aspártico
Acido Glutamico
Asparragina
Glutamina
Aminoacidos básicos:
Lisina
Arginina
Histidina
PROLINA: Tiene carácter alifático/ posee un nitrógeno
PROPIEDADES DE LOS AMINOACIDOS:
Las cadenas de cada aminoácidos permiten predecir su comportamiento.
--- las características de las cadenas alterales permiten agrupar los aminoácidos en :
Polares: Glicina, serina, treonina cisteína, tirosina acido aspártico, acido glutámico, asparragina, glitamina , lisina histidina, arginina
Apolares: alanina, valina, leucina, isoleucina, metionina, fenilalanina, triptófano y prolina.
*Propiedades de acidos-base de aminoácidos.
El grupo carboxilo se comporta como acido o dador de protones
El grupo amina acepta protones: actua como base.
Por esta razón se dice que los aminoácidos son iones dipolares, anfolitos o anfóteros. Por causa que tienen una parte posee una base y una parte acida.
Unión peptídica : los aminoácidos pueden establecer enlaces covalentes entre el grupo carboxilo y el nitrógeno del grupo amina. Esta unión se denomina PEPTIDICA, y con esta unión se produce la perdida de agua.
Podemos tener :
Dipeptidos
Tripeptidos
Tetrapeptidos
Polipeptidos: polímeros formados por mas de diez aminoácidos unidos por enlace peptídicos.
OBS: CUANDO EL POLIPEPTIDO TIENE MASA MOLECULAR DE 6.000 DALTONS LOCUAL EQUIVALE A 50 UNIDADES DE AMINOACIDOS ES CONSIDERADO – PROTEINA-
Nomenclatura :
Se nombre siguiendo el orden de los aminoácidos hasta el último grupo alfa-amina libre.
Los residuos de aminoácidos se indican por la raíz de su nombre seguida por el sufijo “il” y el ultimo con su nombre completo.. ej:
tripeptido: GLUTAMIL-CISTEINIL- GLICINA.(GLUTATION)
Péptidos de importancia biológica:
Uno de los péptidos ampliamente distribuidos en la naturaleza es GLUTATION: es un tripeptido compuesto por, acido glutámico, cisteína y glicina. (en ese orden). el glutatión participa en sistemas encimaticos de oxido- Reducción.
Existen muchos péptidos que cumplen funciones como hormonas
Algunas hormonas peptídicas:
Angiotensina II / numero de a.a. 8 / función : hipertensora
Vasopresina /numero de a.a. 9 / función: regulación del balance hídrico
Glucagón / numero de a.a. 29/ funicon : hiperglicemiante
PROTEINAS:
Componentes de aminoácidos de 50 unidades como mínimo.
Forma molecular:
Pueden ser de dos tipos:
Las enzimas son catalizadores biológicos.
Un catalizador es un agent, sin formar parte del producto. Estos catalizadores son las ENCIMAS. Estas encimas solo catalizan una reacción química determinada.
Las sustancias la cual actua la ecima reciben el nombre genérico de sustratos.
Nomenclatura y clasificación de ezimas: las encimas suelen designarse agregando el sufijo asa al nombre del sustrato el cual actua.
Se clasifican en según su tipo de reacción en 6 clases:
Oxidoreductasas.
Transferasas.
Liasas.
Isomerasas.
Ligasasa
Obs: coenzima:muchas enzimas pueden realizar su función catalítica en asociación con otra molécula no proteica.
HOLOENZIMA(Ezima total)= APOENZIMA (proteína termolábil no dializa) +COENZIMA (no proteínica termoestable)
ZIMOGENOS: algunas ezimas se sintetizan en las células de origen al estado precursores inactivos llamados simogenos, proenzimas o peenzimas.
Las encimas son sintetizada en el citoplasma de las cellas y luego exportadas para cumplir su misión. Existe encimas extracelulares, pero la mayoría de las encimas son intracelulares.
Los anticuerpos son glicoproteínas pertenecientes a la fracción de gloculina (gamma) del plasma sanguíneo son también llamada inmunoglobulina.