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Asignatura: Biologia Celular e Histologia, Profesor: eva maria del valle suarez, Carrera: Enfermería, Universidad: UNIOVI
Tipo: Apuntes
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El RE es una red de túbulos y cisternas rodeados de membrana que se extiende desde la membrana nuclear por todo el citoplasma. Todo el orgánulo está rodeado de una membrana continua y es el orgánulo más grande de todas las células eucariotas. Hay varios tipos distintos de RE que realizan funciones diferentes en la célula. Presenta dos compartimentos: cis o proximal(recepción de
proteínas de la red cis-golgi), intermedio(procesamiento de moléculas) y trans o distal (procesamiento de moléculas y emisión de vesículas).
El retículo se encuentra asociado con otros orgánulos mediante las vías trans-Golgi(RTG) y cis-Golgi (RCG).
Retículo endoplasmático rugoso(RER)
Está cubierto por ribosomas en su superficie externa. Es un orgánulo membranoso, continuación de la doble membrana del núcleo.
Sirve como almacén de proteínas e almacén de proteínas e interviene en los procesos de glicosilación. En sus ribosomas se produce la síntesis de proteínas.
Hay células, como las neuronas, en las que se ve un aglomerado de este orgánulo, formando los grumos de Nissl.
Retículo endoplasmático de transición(RET)
De él parten las vesículas hacia el Aparato de Golgi.
Retículo endoplasmático liso(REL)
No está asociado con los ribosomas y está implicado en el metabolismo de los lípidos; en las células endocrinas también sintetiza hormonas y en las neuronas, neurotransmisores. Participa también en la formación del acrosoma.
La vía secretora es el camino que siguen las proteínas una vez sintetizadas. Esta ruta implica que las moléculas viajen empaquetadas en vesículas desde el RER a la membrana plasmática.
Las proteínas y los lípidos sintetizados en el RE pasan a la cara cis del Aparato de Golgi mediante vesículas de transición. De aquí van pasando por las diferentes cisternas a través de vesículas de transporte y finalmente se desprenden a través de vesículas de secreción, formadas por gemación de la cara trans del Aparato de Golgi.
El destino de estas vesículas es diverso: unas se acumulan en el citoplasma(lisosomas) y otras se fusionan con la membrana plasmática y liberan sus contenidos al exterior por exocitosis.
Algunas proteínas pasan por las etapas iniciales de la vía secretora pero posteriormente son retenidas y su actividad tiene lugar en el RE o en el Aparato de Golgi.
Por lo tanto, la entrada de proteínas en el RE representa un cruce de caminos en el tráfico de proteínas: las proteínas destinadas a ser secretadas, las destinadas a incorporarse al RE, al aparato de Golgi, lisosomas o a la membrana plasmática… todas ellas pasan por parte o por la vía secretora en toda su extensión.
Las proteínas pueden ser traslocadas al RE durante su síntesis en los ribosomas del RER (traslocación cotraduccional) o bien una vez que la traducción se ha completado en los ribosomas libres del citosol(traslocación postraduccional).
traslocación de la cadena polipeptídica a través de la membrana es interrumpida por una secuencia transmembrana de detención de la transferencia, que cierra el canal de traslocación sec61 y abandona el canal lateralmente para anclar la proteína a la membrana del RE. La continuación de la traducción da lugar a una proteína que atraviesa la membrana con su extremo carboxilo terminal en el lado citosólico.
Las proteínas que atraviesan la membrana varias veces se piensa que son insertadas como consecuencia de una serie alternante de secuencias señal internas y secuencias transmembrana de detención de la transferencia. Una secuencia de detención de la transferencia determina el cierre del canal de traslocación. Esto provoca que la cadena polipeptídica forme un bucle en la luz del RE, y la traducción continúa en el citosol. Una segunda secuencia señal interna produce la reapertura del canal, lo que provoca la reinserción de la cadena en la membrana del RE y se forma un bucle en el citosol. El proceso puede repetirse muchas veces, dando lugar a la inserción de proteínas con múltiples regiones que atraviesan la membrana.
Las proteínas se traslocan a través de la membrana del RE a modo de cadenas polipeptídicas sin plegar mientras que prosigue su traducción. Estos polipéptidos se pliegan en el interior del RE. La chaperona Hsp70, BiP, se une a la cadena polipeptídica sin plegar cuando cruza la membrana, y después media el plegamiento proteico y el ensamblaje de proteínas con múltiples subunidades en el interior del RE. Las proteínas correctamente ensambladas son rodeadas del BiP y las chaperonas y así están disponibles para su transporte al Aparato de Golgi.
Mientras están siendo translocadas al RER, las proteínas son N-glicosiladas en un residuo de asparragina aceptor en la secuencia Asn-X-Ser/Thr. Para ello, un oligosacárido de 14 residuos de azúcar es transferido desde un transportador lipídico(dolicol), donde el oligosacárido es sintetizado, al residuo de asparragina aceptor en una reacción catalizada la oligosacaril-transferasa.
Algunas proteínas se anclan a la membrana mediante glicolípidos. Los anclajes de glicosilfosfatidilinositol(GFI) se ensamblan en la membrana del RE. Contienen dos cadenas de ácidos grasos, inositol y otros azúcares y etanolamina. Los anclajes se ensablan en el RE y se unen a los polipéptidos anclados en la membrana por una región carboxilo terminal que atraviesa la membrana. La región que atraviesa la membrana se escinde, y el nuevo extremo carboxilo se une al grupo amino de la etanolamina inmediatamente después de que haya finalizado la traducción, dejando a la proteína unida a la membrana.
No se conoce por completo, pero los papeles que juegan las chaperonas glicoproteicas( calnexina y calreticulina )son bastante conocidos. Estas proteínas unen residuos de azúcar presentes en las
glicoproteínas parcialmente plegadas antes de que se complete la translocación y facilitan el correcto plegamiento de las glicoproteínas. Si la glicoproteína es incapaz de plegarse tras múltiples ciclos, el complejo de la chaperona lo enviará a una vía de degradación que implica la retrotranslocación de la cadena proteica a través del canal del traslocón. En el citosol será marcada por ubiquitinación y degradada en el proteasoma.
En él se sintetizan la mayoría de los lípidos de membrana. Después de ser sintetizados son transportados en vesículas o mediante proteínas transmembrana desde el RE a sus destinos finales.
Los lípidos principales sintetizados en el RE son los fosfolípidos. Lo hacen en la membrana del RE a partir de precursores citosólicos. En primer lugar, dos ácidos grasos unidos a los transportadores de CoA se unen al glicerol-3-fosfato, dando lugar al ácido fosfatídico, que se inserta en la membrana. A continuación una fosfatasa convierte el ácido fosfatídico en diacilglicerol. La unión de diferentes grupos de cabeza polares da lugar a la formación de glicerofosfolípidos. El fosfatidilinositol se forma a partir del ácido fosfatídico en lugar de hacerlo a partir del diacilglicerol.
Para mantener la estructura de membrana estable, algunos fosfolípidos deben transcribirse a la otra mitad(de la luz) de la bicapa del RE. Esta transferencia no tiene lugar espontáneamente, sino que requiere el paso de un grupo polar a través de la membrana. Por el contrario, las proteínas de membrana denominadas flipasas catalizan la traslocación rápida de fosfolípidos a través de la membrana del RE, dando lugar a un crecimiento uniforme de las dos partes de la bicapa.
Además de su papel en la síntesis de los glicerofosfolípidos, el RE también es el lugar principal de la síntesis del colesterol y la ceramida, convirtiéndose en el principal responsable de los productos finales o de los precursores de todos los lípidos de las membranas eucariotas.
Las proteínas y los lípidos se transportan desde el RE hasta el Golgi en vesículas de transporte que se originan por gemación de la membrana del RE y después se fusionan para formar las vesículas y los túbulos del compartimento intermedio RE-Golgi. Las proteínas luminales del RE son captadas por las vesículas y liberadas en la luz del Golgi. Las proteínas de membrana mantienen la misma orientación en el Golgi que en el RE.
Mientras que algunas proteínas viajan desde el RE al Golgi, otras han de retenerse en el RE en lugar de continuar a lo largo de la vía secretora. La distinción entre las proteínas que han de ser exportadas desde el RE y aquellas que son retenidas en él, parece que se produce por dos tipos diferentes de secuencias directoras que marcan las proteínas.
Las que se detienen presentan la secuencia marcadora Lys-Asp-Glu-Leu en su extremo carboxilo terminal. Cuando estas proteínas salen del Aparato de Golgi, el REL reconoce esa secuencia como propia y hace que las proteínas se unan de nuevo a él.
