Docsity
Docsity

Prepara tus exámenes
Prepara tus exámenes

Prepara tus exámenes y mejora tus resultados gracias a la gran cantidad de recursos disponibles en Docsity


Consigue puntos base para descargar
Consigue puntos base para descargar

Gana puntos ayudando a otros estudiantes o consíguelos activando un Plan Premium


Orientación Universidad
Orientación Universidad


Tema 3 - Les proteïnes, Apuntes de Bioquímica

Apunts Tema 3 EFB Professor: Josep Vendrell

Tipo: Apuntes

2017/2018

Subido el 16/09/2018

usuario desconocido
usuario desconocido 🇪🇸

1 / 7

Toggle sidebar

Esta página no es visible en la vista previa

¡No te pierdas las partes importantes!

bg1
TEMA 3. PROTEÏNES: ESTRUCTURA PRIMÀRIA I FUNCIONS BIOLÒGIQUES
TEMA 3: LES PROTEÏNES
Les proteïnes son molècules multifuncionals, és a dir, duen a terme moltes funcions.
Entre totes, destaquem les següents:
Catalitzadors: formen enzims catalitzadors de reaccions, com la DNA polimerasa que
permet la replicació del DNA.
Transport: hemoglobina, que transporta l’oxigen dels pulmons als teixits
Estructura: col·lagen del teixit connectiu o la queratina del cabell.
Moció: miosina, que provoca el moviment muscular; actina, que permet la mobilitat
de la cèl·lula.
Regulació: insulina que regula el contingut de glucosa en sang.
Diem que les proteïnes son la maquinària de la vida.
Depenent de la seva estructura macromolecular, les proteïnes es classifiquen en:
o Proteïnes fibroses (col·lagen): on estructures en les quals hi ha una repetició
estructural. Donen suport i força de resistència (miosina, col·lagen...)
o Proteïnes globulars: ocupen menys espai que les fibroses. Son proteïnes formades per
una llarga cadena d’aminoàcids que es plega sobre si mateixa i forma una proteïna
compacta.
Components químics de les proteïnes
Les proteïnes son les molècules mes abundants de les cèl·lules (un 15% del pes de la
cèl·lula).
Son heteropolímers complexes d’ a-aminoàcids, que son aquells blocs estructurals que
conformen l’estructura de les proteïnes.
Els aminoàcids tenen propietats que permeten que les proteïnes realitzin funcions
biològiques molt diverses:
o Capacitat de polimeritzar: poden formar proteïnes en una reacció que és
exergònica i irreversible.
o Propietats àcid-base
o Son diversos en quant a propietats físiques
o Son diverses en quant a funció química.
* Existeixen uns 1010 tipus de proteïnes
pf3
pf4
pf5

Vista previa parcial del texto

¡Descarga Tema 3 - Les proteïnes y más Apuntes en PDF de Bioquímica solo en Docsity!

TEMA 3: LES PROTEÏNES

Les proteïnes son molècules multifuncionals, és a dir, duen a terme moltes funcions. Entre totes, destaquem les següents:

  • Catalitzadors: formen enzims catalitzadors de reaccions, com la DNA polimerasa que permet la replicació del DNA.
  • Transport: hemoglobina, que transporta l’oxigen dels pulmons als teixits
  • Estructura: col·lagen del teixit connectiu o la queratina del cabell.
  • Moció: miosina, que provoca el moviment muscular; actina, que permet la mobilitat de la cèl·lula.
  • Regulació: insulina que regula el contingut de glucosa en sang. Diem que les proteïnes son la maquinària de la vida. Depenent de la seva estructura macromolecular, les proteïnes es classifiquen en: o Proteïnes fibroses (col·lagen): on estructures en les quals hi ha una repetició estructural. Donen suport i força de resistència (miosina, col·lagen...) o Proteïnes globulars: ocupen menys espai que les fibroses. Son proteïnes formades per una llarga cadena d’aminoàcids que es plega sobre si mateixa i forma una proteïna compacta. Components químics de les proteïnes
  • Les proteïnes son les molècules mes abundants de les cèl·lules (un 15% del pes de la cèl·lula).
  • Son heteropolímers complexes d’ a-aminoàcids, que son aquells blocs estructurals que conformen l’estructura de les proteïnes.
  • Els aminoàcids tenen propietats que permeten que les proteïnes realitzin funcions biològiques molt diverses: o Capacitat de polimeritzar: poden formar proteïnes en una reacció que és exergònica i irreversible. o Propietats àcid-base o Son diversos en quant a propietats físiques o Son diverses en quant a funció química.
  • Existeixen uns 1010 tipus de proteïnes

*El nom alfa aminoàcid és degut a que el grup amino està unit covalentment a un carboni, el qual es troba a la posició alfa relativa al grup carboxil (àcid). *Podem donar una nomenclatura considerant el carboni carboxilat com a referencia. a - aminoàcids en proteïnes

  • El carboni alfa sempre te quatre substituents i es tetraèdric.
  • Tots (excepte la glicina) son quirals, ja que la glicina no te forma L.
  • Tots (excepte prolina) tenen un grup carboxílic, un grup amino bàsic i un hidrogen alfa connectat al carboni a.
  • Cada aminoàcid te un únic substituent R, que és radical.
  • Hi ha 20 a-aminoàcids estàndard o proteïnogènics (aquells que son emprats en el ribosoma per ser traduïts en proteïnes reals; que generen proteïnes).
  • Totes (excepte la glicina), son L-aminoàcids.
  • Les proteïnes poden tenir mes de 20 aminoàcids. Els addicionals provenen de modificacions post-traduccionals.
  • Les cèl·lules poden tenir centenars d’amoniacids, tot i que no tots son els constituents de les proteïnes. Les cèl·lules també tenen D-aminoacids, però no formen part de proteïnes.
  • Alguns aminoàcids son denominats “essencials” (aquells que l’organisme no pot sintetitzar, sinó que els ha d’ingerir per dieta). Son H, I, L, K, F, T, Y, V. Classificació dels aminoàcids
  • Els que presenten el radical no polar i alifàtic (cua carbonada). Son no reactius, son hidrocarburs i insolubles (molècules hidrofòbiques). Per tant, les trobem a l’interior (lluny de l’aigua), és a dir, a dins de les proteïnes. Son els següents: o Glicina o Alanina o Prolina à no té el grup amino lliure, sinó que es troba unit a un carboni. o Valina o Leucina o Isoleucina o Metionina
  • Els que presenten un grup aromàtic. Són hidrofòbics (les trobarem a dins de les proteïnes); La tirosina és més reactiva que els alifàtics. Com que son aromàtics, son capaços d’absorbir la llum de la ultraviolada més proper i per tant permeten quantificar proteïnes perquè la seva presencia es visible en realitzar una prova d’absorbància.

Aminoàcids presents en proteïnes que no son comuns: no son incorporats per ribosomes, sorgeixen per modificacions post-traduccionals de proteïnes. Es tracta de modificacions reversibles, com el procés de fosforilació, que és important en la regulació i la senyalització.

  • Fosfoserina (un dels molts que trobem) Aminoàcids no estàndard i que no trobem en proteïnes: treballen forma de les proteïnes com a molècules individuals.
  • Ornitina
  • Citrulina
  • Àcid aminobutíric
    • Histamina
    • Dopamina
    • Tiroxina L’estructura de les biomolècules és important, ja que només els L-aa son incorporats a proteïnes, i només els D-aa als polisacàrids. Ionització dels aminoàcids
  • Denominem aminoàcid a la molècula que conté dos àcids febles.
  • A pH àcid, el grup COOH i el grup amino estan protonats, i la carrega serà +1.
  • A pH neutre, el grup carboxílic es troba desprotonat, però el grup amino està protonat. La càrrega neta és 0. El pK és superior al primer pH inferior al segon.
  • A pH alcalí (bàsic), el grup amino (-NH 2 ) i l’aminoàcid es troben desprotonats. Q = - 1
  • Glycina (a pH baix): tota la molècula està protonada. A mida que pugem en el pH, hi haurà un punt en que observarem que pH=pKa de la primera part de l’aminoàcid (en aquest cas el COOH serà COO-). Trobarem un 50% protonat i un 50% desprotonat.

Tots els aminoàcids tenen corbes de valoració característiques. Valoració: determinar la concentració desconeguda d’un reactiu a partir d’un altre reactiu amb concentració coneguda.

  • Punt isoelèctric: punt on la càrrega elèctrica neta total d’una molècula és igual a zero i es calcula fent la mitjana aritmètica entre els dos pK.
  • Arribarà un punt en que la meitat es trobarà protonada i l’altra meitat desprotonada. Si seguim augmentant el pH, perdrem la forma i arribarem al final, on es troba tot desprotonat.
  • Sabem que els aminoàcids poden actuar com tampons perquè tenen dos grups químics que son àcids febles.
  • Grup àcid tenint un pka baix à que està molt dissociat. Té mes pressa en perdre el protó.
  • Hi ha aminoàcids que tenen el grup R ionitzable. En el cas d’aminoàcids en que hi ha 3 pka, no podem calcular el punt isomètric fent la mitjana dels 3 valors, ja que no sempre hi ha la mateixa distància entre pKa1 i pKa2 que entre pKa2 i pKa3. EL PI ÉS LA MITJANA ARITMÈTICA DELS DOS PKA DEL MATEIX GRUP.
  • Per tal que el grup amino estigui desprotonat, cal que tinguem un pH molt bàsic. Pèptids i enllaç peptídic La formació de l’enllaç peptídic es dona per condensació (reacció per la qual s’uneixen dues molècules i es perd una d’aigua), i es trenquen gràcies a una hidròlisi ja que s’afegeix aigua que trenca la molècula. La reacció de condensació forma l’enllaç peptídic que uneix

En la cromatografia partim de la seqüència de la proteïna i el que fem es:

  • Marcar cada aminoàcid. També marquem els enllaços peptídics. Es veu que tots els aminoàcids estan marcats però separats.
  • Si aquests fragments els passem per cromatografia, podem veure quina es la proporció de cada aminoàcid, i si posteriorment ho comparem amb un model que sigui equimolar, podem fer una comparació de les proporcions de la proteïna.
  • Anem tallant i marcant cada aminoàcid
  • Per seqüenciar una proteïna sencera, hi ha un problema experimental, ja que el rendiment de les reaccions químiques mai es del 100%. Cada vegada que anéssim seqüenciant una proteïna, aniríem perdent rendiment. És impossible seqüenciar una proteïna sencera, de manera que el que fem es trencar la proteïna a trossos amb mètodes enzimàtics i químics. Per què no hi ha prou amb un trencament? (cal un enzimàtic i un químic) R: perquè amb un mai sabem l’ordre.