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UNIVERSIDADE DO ESTADO DO AMAZONAS
ESCOLA SUPERIOR DE CIÊNCIAS DA SAÚDE
MANAUS/AM
2010
ESTRUTURA E FUNÇÃO DA HEMOGLOBINA E
HEMOGLOBINOPATIAS
ACADÊMICOS: Ana Paula Scarano
Ingrid Grana Bezerra
Isabel Cristina Bandeira da silva
João Gabriel Nogueira de Oliveira
Márcia Cristine Pires Travassos
Professor(a) Orientador(a): Dra. Ivete Araújo Roland e
Dr. Marcos Rommel Cabanillas da Silva
INTRODUÇÃO
A hemoglobina é o principal componente dos
eritrócitos e tem como principal função o transporte
de oxigênio para os tecidos. A estrutura é um
tetrâmero constituído de quatro cadeias
polipeptídicas (globinas) e quatro grupos heme
(protoporfirina), aos quais se liga um átomo de ferro
em cada um deles.
As cadeias de globina são formadas por dois
pares de cadeias polipeptídicas designadas por letras
do alfabeto grego. Cada diferente cadeia de globina
possui uma seqüência de aminoácidos característica.
PRINCIPAIS COMPONENTES DO
ERITROBLASTO RELACIONADOS A
SÍNTESE DE HEMOGLOBINA
Mitocôndrias
Cromossomos
Ribossomos
GRUPO HEME
ANEL PORFIRÍNICO
GRUPO HEME
Grupo heme - porfirina contendo ferro no estado ferroso
Fe
2+
A cor do sangue é devido ao grupo heme.
Localizado em um cavidade hidrofóbica.
Essa cavidade é formada por aminoácidos apolares
formando ligações hidrofóbicas com o anel porfirínico.
Isso permite ao O
2
ligar ao grupo heme, sem que o Ferro
seja oxidado ao estado férrico.
Fe
2+
está no centro do grupo heme e possui seis ligações.
4 ligações com os N do anel porfirínico, 1 ligação a
cadeia polipeptídica pela His 87, e uma ligação reversível ao
O
O heme pode se ligar a outros compostos com mais
afinidade CO e H
2
S (tóxicos).
FUNÇÃO DA HEMOGLOBINA
O
2
liga-se à Hb de forma
cooperativa
a ligação de uma molécula de O
2
facilita a ligação do
próximo
As mudanças na estrutura da Hb, facilita a ligação
das outras moléculas de O
2
A cada ligação do O
2
aumenta a afinidade da
hemoglobina pelo O
2
A ligação da 4ª molécula de O
2
é 300 vezes mais
eficiente (Cooperatividade).
EFETORES ALOSTÉRICOS
Fatores que interferem na ligação com
a Hemoglobina
Efetor alostérico – induz a alterações conformacionais que
aumentam ou diminuem a atividade de uma molécula
pH – Efeito Bohr
- Quanto menor o pH, menor a afinidade da Hb pelo O
2
(Efeito Bohr).
Os íons H
ligam-se preferencialmente a desoxi-Hb,
diminuindo a afinidade da Hb pelo O
2
, funcionando assim
com uma base de Bronsted.
Esse comportamento ácido-base é devido a movimentação
das subnidades durante a ligação com O
2
, modificando a
relação espacial entre os aminoácidos (aa), assim
modificando seus pKa.
Hemoglobinopatias
ALTERAÇÕES EM AMINOÁCIDOS ESPECÍFICOS
DA HEMOGLOBINA ESTÃO ASSOCIADAS
À PATOLOGIAS
PRINCIPAIS ALTERAÇÕES NA SÍNTESE DE
HEMOGLOBINA
Anemia falciforme (Hb SS)
hemoglobinopatia hereditária
Presença de Hemoglobina S
Deoxi HbS sofrem polimerização formando rígidos
cristais capazes de deformar o eritrócito
