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Abrange os principais fatores relacionados a maciez da carne
Tipologia: Notas de estudo
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Disciplina: SEMINÁRIOS APLICADOS
Francine Oliveira Souza Duarte Orientador: Prof. Dr. Moacir Evandro Lage
Goiânia 2011
O Brasil possui um dos maiores rebanhos bovinos comerciais do mundo sendo um dos países líderes nas exportações mundiais de carne, correspondendo a 33% deste comércio (ANUALPEC, 2010). Observa-se, entretanto, que ainda são necessários o emprego de estratégias de gerenciamento e maiores avanços tecnológicos na bovinocultura de corte para a conquista e consolidação de novos mercados. Assim, o país tem investido constantemente na melhoria dos aspectos qualitativos da carne, visando o fornecimento de produtos que agradem e atraiam os consumidores. Pesquisas têm sido desenvolvidas a fim de analisar a qualidade da carne, evidenciando a maciez como a característica organoléptica mais buscada e apreciada pelos consumidores em geral, que estão dispostos a pagar mais, desde que tenham como garantia uma carne mais macia e saborosa (KOOHMARAIE, 1994; BOLEMAN et al., 1997). Diversos são os fatores que influenciam na textura da carne e em seu atributo qualitativo, a maciez. Dentre eles estão inclusos os fatores ligados à genética (raça), sexo, idade e demais características biológicas do tecido muscular como colágeno, fibras, enzimas e lipídios (RENAND et al., 2001). Outros fatores relacionados ao manejo pré e pós abate como nutrição, estresse do animal, estimulação elétrica, temperatura de resfriamento, tempo de maturação das carcaças, reações e modificações post-mortem ocorridas na conversão músculo- carne, bem como condições de estocagem e armazenamento também exercem significativa influência em seu processo de amaciamento. A maciez é uma característica que pode ser mensurada através de métodos físicos, químicos ou sensoriais. Como método mecânico mais utilizado, pode-se citar a resistência ao cisalhamento ou força de corte da carne determinada pelo aparelho Warner Bratzler Shear (BELEW et al., 2003). Por sua vez, os métodos químicos estão ligados a análises laboratoriais, relacionando este atributo à quantificação de colágeno total e solúvel, capacidade de retenção de água, perfil mineral, atividade enzimática, entre outros.
São cada vez crescentes dentro da bovinocultura de corte, os estudos e interesses dos produtores e pesquisadores de todo o mundo acerca do desenvolvimento e aplicação de estratégias que visem melhorar o rendimento animal e a qualidade das carcaças a serem fornecidas ao mercado consumidor. Os consumidores em geral tornam-se mais exigentes buscando produtos diferenciados para satisfazer suas necessidades quanto à segurança alimentar e valor nutritivo, atentando também para a qualidade organoléptica da carne. É comprovado que dentre os atributos relacionados à qualidade da carne (cor, maciez, suculência, sabor), a maciez é a característica sensorial de maior destaque quanto a preferência e aceitação pelos consumidores (KOOHMARAIE, 1994). A qualidade da carne é uma característica complexa que envolve diversos efeitos interferentes no seu processo de amaciamento. Dentre os efeitos relacionados à variação na maciez, estão fatores ante mortem ou intrínsecos ligados à genética/raças, sexo do animal, alimentação, idade ao abate, comprimento do sarcômero, presença e quantidade de tecido conjuntivo, deposição de gordura intramuscular (marmorização); e fatores post mortem ou extrínsecos como estimulação elétrica, rigor mortis , temperatura de resfriamento, tempo de maturação da carcaça, além dos efeitos causados pela ação de enzimas proteolíticas nas fibras musculares (BELEW et al., 2003). Para se compreender melhor os efeitos dos fatores intrínsecos e extrínsecos sobre a maciez, é necessário conhecer, portanto, os componentes principais do músculo, bem como os mecanismos bioquímicos e modificações estruturais envolvidas no processo de rigor mortis e na conversão do músculo em carne, atentando para a importância dos estudos destes vários eventos bioquímicos na tentativa de elucidar tais variações ocorridas no músculo post mortem a fim de proporcionar o desenvolvimento de práticas pós-abate que contribuam para o aperfeiçoamento da qualidade da carne.
A carne é composta por músculos, sendo o músculo esquelético, responsável pela contração voluntária, o existente em maior quantidade na carcaça e ao qual se atribui maior valor econômico. O músculo é formado por um agrupamento de feixes que são compostos por um conjunto de fibras. A fibra muscular é a unidade estrutural do músculo, sendo constituída por miofibrilas, apresentando o sarcômero como a menor estrutura contrátil que exerce papel fundamental na contração e no relaxamento muscular. Tanto as fibras musculares individuais, quanto os feixes e o músculo como um todo, são envoltos por tecido conjuntivo que recebe diferentes nomes de acordo com sua localização, podendo ser chamados de epimísio, perimísio ou endomísio (LIEBER, 1999). Este sistema miofibrilar (FIGURA 1) é composto por várias proteínas onde se observaram as alterações que conduzem ao amaciamento pós abate. O sarcômero possui filamentos grossos compostos principalmente pela proteína miosina, e filamentos finos representados principalmente pela actina, além da tropomiosina, troponina e β-actinina. Assim, o mesmo tem sido visualizado e demonstrado como sendo a distância entre duas linhas transversais e escuras, denominadas linhas Z. No músculo de um animal vivo, a contração muscular ocorre por uma neuroestimulação de seu retículo sarcoplasmático, induzindo-o a liberar íons cálcio para o sarcoplasma. Este elemento se liga à troponina C inativando e causando alteração conformacional do sistema troponina-tropomiosina disponibilizando assim o sítio de ligação da actina para a miosina, promovendo o deslizamento e interação destes miofilamentos levando conseqüentemente à diminuição do sarcômero (TOBACMAN et al., 2002).
FIGURA 1 – Organização da fibra muscular Fonte: Adaptado de http://magisnef.wordpress.com (2007)
neste aspecto (LUCHARI FILHO, 2000), e quanto ao nível e estruturação do colágeno. Em seus experimentos SAINZ (1996) demonstrou que animais inteiros apresentaram baixa composição de gordura intramuscular em relação aos castrados; já que a castração acentua a deposição desta no músculo exercendo efeito positivo na qualidade da carne no que se refere a maciez. Confirmando este relato, RODRIGUES & ANDRADE (2004) compararam bovinos castrados e inteiros, registrando um maior teor de gordura entremeada na carne dos animais castrados.
FIGURA 2 – Depósito de gordura na carne bovina Fonte: Adaptado de PERNA & DAMIN (2011)
Com a intensificação do sistema de produção, houve considerável redução na idade de abate dos animais acarretando expressivos benefícios sobre a qualidade da carne, o que levou RESTLE & VAZ (2003) a verificarem em seus estudos que, ao reduzir a idade de abate de dois para um ano, o percentual de gordura na carcaça se elevou em torno de 10%, obtendo melhora na maciez a partir das avaliações por painel sensorial e força de cisalhamento. Muitas são as evidências de que além das diferenças em marmorização , as mudanças nos componentes do tecido conjuntivo da carne podem afetar negativamente seus atributos organolépticos, em particular a maciez, que piora com o avançar da idade do animal (WARRIS, 2000). O tecido conjuntivo tem função estrutural e está presente em todos os cortes cárneos, porém com proporções diferentes em cada um deles. Embora a principal proteína constituinte do tecido conjuntivo, o colágeno, esteja em baixa quantidade no tecido muscular, o mesmo possui significativa importância ao se considerar as propriedades físicas da carne (PALKA, 1999); já que o tipo e a elevada quantidade deste tecido promovem a firmeza, a contração das fibras e a dureza miofibrilar (RODRIGUES et al., 2004) Assim, apesar da pouca variação na concentração de colágeno do músculo com o crescimento e aumento da idade, é possível notar que a dureza da carne está mais relacionada a estruturação desta proteína de sustentação.
Em animais jovens a proporção de colágeno no músculo é maior, porém é termo-lábil, ou seja, é passível de solubilização com a aplicação do calor, deixando a carne mais tenra; ao oposto, os animais mais velhos possuem menor concentração deste constituinte (FEIJÓ, 2011). Segundo SMITH & JUDGE (1991), com o aumento da idade do animal, as moléculas de colágeno se tornam mais estáveis, formando pontes cruzadas entre elas, dificultando sua desnaturação e digestão enzimática. Em seus estudos, reuniram animais com diferentes maturidades para avaliar variações na solubilidade e ligações cruzadas do colágeno no músculo semimembranosus ; verificando a diminuição da solubilidade e o aumento significativo das ligações cruzadas com aumento da estabilidade térmica do colágeno intramuscular em animais mais maduros. Por sua vez, CROUSE et al. (1985) relatam a influência do sexo e da castração na concentração desta proteína de sustentação; visto que as fêmeas a possuem em menor quantidade que os machos. Os autores citam ainda a castração como condição redutora do conteúdo de colágeno no tecido muscular, o que afetaria positivamente a maciez da carne. MORGAN et al. (1993) obtiveram resultados condizentes com CROUSE et al. (1985) em seus estudos, mediram a força de cisalhamento e constataram uma menor resistência ao corte das carnes de bovinos castrados em relação aos inteiros, verificando portanto maior maciez; relacionando tal resultado a diferença na estrutura do colágeno e possível diminuição da fragmentação das miofibrilas. Em contrapartida, VAZ et al. (1999) trabalhando com bovinos da raça Hereford, encontraram carne mais macia em animais inteiros. Isso se deveria ao fato de animais inteiros serem mais susceptíveis ao estresse pré-abate, o que levaria a uma diminuição do glicogênio do organismo dificultando a redução do pH post mortem , com elevada concentração de cálcio livre promovendo uma maior atividade das calpaínas, e conseqüentemente o amaciamento da carne.
Pesquisas revelam que as variações na maciez da carne se dão, em grande parte, pela participação dos fatores genéticos que correspondem por cerca de 30%
A principal classe de marcadores empregados para verificar genes de qualidade da carne são os SNPs. Este recurso poderá refinar os mapas genéticos, promovendo uma fonte própria de marcadores para uso em grande escala (FAHRENKRUG, 2001) A utilização dos marcadores possui vantagens como, por exemplo: não sofrer influência do ambiente, possuir um grande polimorfismo que seria a coexistência de alelos múltiplos em um lócus, além de apresentarem características codominantes que possibilitam avaliar um indivíduo a partir de suas células (FERREIRA & GRATTAPAGLIA, 1998). Vários pesquisadores têm avaliado possíveis genes como os responsáveis pela qualidade de carcaça e de carne em bovinos de corte, como por exemplo, os genes: CAST, que codifica a enzima calpastatina (BARENDSE, 2002) e CAPN1, que codifica as enzimas calpaínas (PAGE et al., 2002). Estes genes CAPN1 (Calpain 1) e CAST (Calpastatin) , cujo polimorfismo apresenta correlação com a maciez, estão localizados nos cromossomos 29 e 7, respectivamente (SIQUEIRA et al., 2007). O gene da calpastatina contém diversos promotores que originam vários transcritos de mRNAs devido a ocorrência de splicing alternativo, que consiste na remoção de fragmentos de RNA recém-sintetizados, formando múltiplas isoformas desta proteinase (RAYNAUD et al., 2005). A heterogeneidade da calpastatina em diferentes tecidos e células podem determinar seu papel fisiológico, bem como sua localização intracelular; mecanismo este que garante tal gene regular a atividade dos múltiplos produtos do gene da calpaína (REZENDE, 2011). Patenteado por BARENDSE (2002), o polimorfismo de CAST equivale ao SNP que faz a troca da guanina por adenina na região 3’ não traduzida do gene, denominada assim devido a seqüência de nucleotídios estarem no final do gene e não serem traduzidos em aminoácidos. CASAS et al. (2006), pesquisaram este SNP em mais de 1.100 animais Bos taurus, buscando associar os genótipos de CAST com a maciez, comprovando então, o efeito do gene sobre tal característica. Com o objetivo de avaliar a associação de SNPs nos genes CAPN1, CASAS et al. (2005) analisaram uma população de bovinos da raça Brahman ( Bos indicus ). Como marcadores para o cromossomo 29, foram analisados dois polimorfismos previamente relatados por PAGE et al. (2002) para o gene CAPN1, e dois SNPs,
os marcadores CAPN4753 no íntron 21 e CAPN5331 no íntron 1, constatando baixas freqüências alélicas destes marcadores na raça. Mediante tais resultados, os autores não indicam o uso destes marcadores em populações Bos indicus. PAGE et al. (2004) avaliaram o gene CAPN1 em bovinos Bos taurus. Análises genotípicas e de valores de força de cisalhamento revelaram diferenças entre os alelos, e que os alelos que codificam isoleucina na posição 530 (I530/CAPN530) e glicina na posição 316 (G316/CAPN316) estão associados com o aumento na força de cisalhamento e, conseqüentemente, com a diminuição na maciez da carne, quando comparados com os alelos que codificam valina na posição 530 (V530) e alanina na posição 316 (A316) demonstrando que o CAPN530 e CAPN316 são marcadores indicativos para a detecção das variações na maciez. Por sua vez, CARVALHO et al. (2007) também avaliaram os polimorfismos CAPN316, CAPN530, CAPN4751 e CAST em 292 animais da raça Nelore; onde puderam verificar baixas freqüências para algumas formas genotípicas nos marcadores CAPN316 e 530, sendo que para o marcador CAPN530 não foram observados animais dominantes, com o genótipo AA. Os genótipos CAPN4751 e CAST foram avaliados em conjunto para a característica maciez da carne maturada aos 7, 14 e 21 dias. Constatou-se com isso, a presença do alelo “C” como favorável para estes dois marcadores; sendo possível notar que a medida que as combinações genotípicas incluíam as formas alélicas favoráveis, no caso o alelo “C”, havia diminuição nos valores de força de cisalhamento indicando assim aumento da maciez. Alguns testes de DNA já se encontram disponíveis comercialmente visando auxiliar a seleção da característica maciez em bovinos de corte; citando:
diminuição do peso e índice de marmorização da carcaça zebuína (FIGURA 4); associando assim, o genótipo Bos indicus à redução da maciez, devido a menor fragmentação miofibrilar e a existência de maior quantidade de tecido conjuntivo em animais zebuínos do que em europeus.
TABELA 1. Maciez da carne bovina avaliada por intermédio da força de cisalhamento (FC) e do painel de degustação (painel), em função do genótipo
Genótipo FC (1) Painel (2)
Raças taurinas
25% Brahman
50% Brahman
75% Brahman
25% Sahiwal
50% Sahiwal
75% Sahiwal
(1) kgf; (2) 1 = dura; 8 = macia Fonte: CROUSE et al. (1989)
FIGURA 3 – Diferença no índice de marmorização da carne de bovinos Bos indicus (zebuínos) quando comparada a de bovinos Bos taurus (taurinos). Fonte: Adaptado de http://www.beefpoint.com.br
Para WHIPPLE et al. (1990) a maior maciez observada na carne de Bos taurus em relação a de Bos indicus é proveniente da menor atividade das calpastatinas, inibidor natural das enzimas calpaínas. De acordo com ALVES et al. (2007) os animais se diferem quanto a concentração de calpastatina no músculo pela sua variância genética, sugerindo como papel fundamental para o aumento da maciez da carne, a utilização da seleção contra esta enzima.
Por sua vez, HEINEMANN et al. (2003) também buscaram em seu trabalho avaliar os fatores que influenciam a textura da carcaça de novilhos Nelore (Bos indicus) e cruzados Limousin-Nelore (Bos taurus – Bos indicus) demonstrando maior maciez da carne dos novilhos mestiços em comparação aos Nelore. Assim, com a biotecnologia, estudos e programas de melhoramento genético animal adotam novas técnicas a fim de identificar os principais genes envolvidos na manifestação de características importantes, permitindo maior sucesso nos programas de seleção, nos sistemas de acasalamento (cruzamentos), objetivando a diminuição ou aumento da freqüência de determinados alelos na população, minimizando os problemas na pecuária e manifestando o potencial produtivo dos animais.
2.2.4 RIGOR MORTIS e PROTEÓLISE POST MORTEM
Quando o animal é abatido, suas funções vitais permanecem por certo tempo devido a ativação do controle homeostático. Dá-se início então a uma série de reações bioquímicas na carcaça do animal, onde as reservas de energia (ATP - adenosina trifosfato) presentes no organismo deste, continuam a manter os mecanismos de contração muscular mesmo no começo do período post mortem (LUCHIARI FILHO, 2000). Com a interrupção do fluxo sanguíneo, o controle nervoso e o aporte de oxigênio deixam de chegar ao músculo, onde o mesmo passa a obter energia através da glicólise anaeróbia, processo que converte o glicogênio em glicose, produzindo ácido lático e contribuindo para queda do pH muscular (SCHEFFLER et al., 2007). Desta forma, instaurando-se o metabolismo anaeróbio para suprir a reserva de energia, o ATP passa a ser sintetizado a partir da ligação do ADP (adenosina difosfato) à fosfocreatina resultando assim na conversão do ADP em mais ATP pela refosforilação. No decorrer do processo, todas as reservas de fosfocreatina, glicogênio e ATP se exaurem; com a rápida diminuição na concentração de ATP, seu efeito de relaxamento sobre as fibras musculares desaparece, ocorrendo a união irreversível da actina com a miosina formando pontes actomiosina, gerando
utilizará como substrato o cálcio presente no citoplasma, atuando na degradação e fragmentação das miofibrilas, , influindo diretamente na maciez da carne. Desta forma, o sistema calpaínas, também denominado de CAF, apresenta basicamente três componentes:
É notado que estas duas enzimas não atuam diretamente sobre a actina e miosina, mas sim degradam as proteínas desmina, titina, nebulina e outras proteínas da linha Z, enfraquecendo a estrutura miofibrilar, além de agir sobre a tropomiosina e troponina desestruturando e liberando os filamentos finos gerando monômeros de actina, e atuar também na proteína C, com liberação dos filamentos grosso, resultando em monômeros de miosina (TAYLOR et al., 1995). As calpastatinas por sua vez, enzimas inibidoras da ação das calpaínas, agem diminuindo a degradação das proteínas miofibrilares durante o processo de maturação, reduzindo a maciez e tendo maior influência na carne após 24 horas post mortem , ou carnes maturadas, cessando seus efeitos assim que se esgotam as calpaínas ou quando o sistema enzimático é destruído pelo cozimento (RUBENSAM et al., 1998) Por fim, outro grupo de proteases que agem na degradação da estrutura miofibrilar (FIGURA 3), são as catepsinas, ativadas em pH ácido. Estas enzimas ao contrário de outras que são excretadas pelas células, se encontram na fração lisossômica da célula; sendo que as catepsinas B e D degradam actina e miosina e as catepsinas B e L agem degradando o colágeno. Estudos histoquímicos revelaram que com o tempo e com a maturação da carne, ocorre uma ruptura progressiva dos lisossomos; tal decomposição pode ser explicada pela influência
da alta temperatura da carcaça e diminuição do pH no período post mortem. Essas mudanças aumentam a proteólise muscular através da elevada liberação destas enzimas lisossomais, acelerando assim o processo de amaciamento da carne (SANTANDREU et al., 2002; MORAIS E AZEVEDO, 2003)
FIGURA 3 – Micrografia eletrônica das miofibrilas. Degradação enzimática da estrutura miofibrilar representada pelas setas. Fonte: http://paraiso.etfto.gov.br/docente
2.2.7 TEMPERATURA DE RESFRIAMENTO DA CARCAÇA
Devido ao grande fluxo de abate, muitos matadouros-frigoríficos utilizam estratégias para obter rapidez na resolução do rigor mortis. Buscando adiantar a conversão do músculo em carne, tais estabelecimentos submetem as carcaças a um rigoroso processo de resfriamento (FIGURA 4) no momento do pré-rigor com o objetivo de acelerar a retirada das mesmas a 7º C na manhã seguinte. Todavia, a exposição da carne a baixa temperatura pode contribuir para a ocorrência do fenômeno denominado “ cold shortening” ou encurtamento pelo frio (MARSH, 1977).
FIGURA 4 – Meias carcaças na câmara fria para o processo de resfriamento
A intensidade do encurtamento muscular em carcaças de taurinos durante o estabelecimento do rigor foram avaliadas por OLSSON et al. (1994) e comparadas com valores de temperatura de resfriamento a 1, 4 , 7 e 10 ºC; podendo-se observar um maior encurtamento das fibras musculares à medida que se diminuía a temperatura. Mesmo passando pelo processo de maturação durante 15 dias, as amostras de carne mantidas a 1ºC não sofreram amaciamento. Buscando então evitar o cold shortening , FELÍCIO (1997) sugere manter as carcaças a uma temperatura de 10 ºC até o desenvolvimento do rigor mortis. O endurecimento da carne causada pelo encurtamento do sarcômero pode então, em sua maioria, ser solucionado pelo amaciamento decorrente do processo de maturação, envolvendo proteólise post mortem durante o armazenamento da
