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mosturação do amido
Tipologia: Notas de estudo
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Relatório apresentado à disciplina de Bioquímica de Alimentos, turma C do Curso de Engenharia de Alimentos da Universidade Estadual de Ponta Grossa.
Professora: Mareci
A produção de enzimas amilolíticas por via microbiana vem sendo alvo de intensa pesquisas científicas e tecnológicas, tanto no aspecto da otimização do processo de produção, como no melhoramento genético do microrganismo para aumentar a síntese enzimática. As amilases de origem microbiana podem ser subdivididas em exoamilases e endoamilases. As α – amilases fúngicas são utilizadas em panificação e em rações como auxiliar de digestão. Podem ser enzimas termoestáveis atuando na faixa de 55°C e em pH ácidos (5,0 a 5,5). Já a α – amilase bacteriana é utilizada na liquefação do amido, na produção de xaropes, bebidas, produção de álcool, em indústria têxtil, detergentes, entre outras aplicações. As de uso industrial são termoestáveis atuando na faixa de 90 a 11°C e pH 6,0. Todas as α – amilase são cálcio-metalo-enzimas havendo pelo menos um átomo deste metal por molécula. Em presença de cálcio as α – amilases são mais resistentes a valores extremos de pH, temperatura, tratamento com uréia e ao ataque de enzimas proteolíticas. A amilglucosidase é uma enzima sacarificante utilizada para produzir glicose a partir do amido, hidrolisando ligações do tipo α- 1,4 e α- 1,6. A Ação da amiloglucosidase é lenta ao ataque inicial a amilose, pois sendo uma exoenzima, só atua a partir da extremidade não redutora e não penetra no interior da estrutura helicoidal da amilose. Durante a hidrólise do amido eliminam-se gradualmente as unidades de glicose da extremidade não redutora da molécula do substrato. A velocidade da hidrólise depende do tipo (linear ou ramificada) e da extensão da cadeia: as ligações α-1,4 se hidrolisam mais facilmente que as α-1,6, porém a maltotriose, e especialmente a maltose, hidrolisam-se mais lentamente que os oligossacarídeos. As principais aplicações das amiloglucosidases estão no processo de panificação, produção de xaropes e álcool. Estas enzimas são termoestáveis (
Tubo GOD Glicose % Somogyi- Nelson
Açúcares Redutores% 1 - - - - 2 0,350 15,91 0,752 56, 3 0,133 60,45 0,126 76,
6.1. Discussão
O amido presente no tubo 1 sofreu gelatinização devido a alta temperatura ao qual foi submetido sem a presença de nenhuma enzima.
O pH deve ser ajustado antes de adicionar-se cada enzima pois, cada uma possui um pH ótimo de atividade diferente, e assim é possível otimizar a hidrólise.
Porque essa é a temperatura ótima de atividade desta enzima. Em temperaturas maiores do que 60°C a amiloglucosidase diminui sua atividade gradativamente até a desnaturação da enzima
A enzima amiloglucosidase é lenta no ataque inicial à amilose, pois, sendo uma exoenzima, só atua na extremidade não redutora do amido e, portanto não penetra no interior da estrutura helicoidal da amilose.
A α-amilse quebra as ligações 1,4 do amido formando dextrinas de diversos tamanhos e unidades de glicose. A amiloglucosidase quebra as ligações 1,4 e 1,6 das dextrinas formadas pela ação da α- amilse em unidades de glicose a partir da extremidade não redutora.
O princípio da técnica Somogyi-Nelson é a redução de íons cúpricos presente no reagente a cuproso, o que causa uma mudança na coloração para azul. A intensidade da coloração azul é medida em espectofotômetro e é proporcional a quantidade de açúcares redutores presentes na solução. A enzima glicose oxidase catalisa a oxidação da glicose existente na amostra, em presença de oxigênio, produzindo peróxido de hidrogênio. A enzima peroxidase catalisa a oxidação do fenol pelo peróxido de hidrogênio formado em presença de 4-aminoantipirina produzindo um composto de cor rosa (quinonimina), que apresenta um máximo de absorção em 505 nm. A intensidade de cor é proporcional à concentração de glicose na amostra.
As quantidades de açúcar redutor analisado através de Somogyi-Nelson e de glicose através de GOD foram menores nos tubos tratados apenas com a Termamyl do que nos tubos tratados com a Termamyl + AMG. Isso ocorreu porque a enzima AMG quebrou ainda
Para t2(apenas Termamyl):
Leitura = 0, Diluição = 2500x
0,752 = 0,0033x x = 0,752/0, x = 227,88 x 2500 x = 569700 μg/mL
Para t3(Termamyl +AMG):
Leitura = 0, Diluição = 20000
0,126 = 0,0033x x = 0,126/0, x = 38,18 x 20000 x = 763600 μg/mL
y = 0,011x
Para t 2 (Termamyl):
Leitura = 0, Diluição = 5000x
0,350 = 0,011x
x = 0,350/0, x = 31,82 x 5000 x = 159100 μg/mL
Para t 3 (Termamyl + AMG):
Leitura = 0, Diluição = 50000x
0,133 = 0,011x x = 0,133/0, x = 12,09 x 50000 x = 604500 μg/mL
As enzimas amilolíticas α-amilase e amiloglucosidase são utilizadas em conjunto pois uma potencializa a atividade hidrolítica da outra. A α-amilase, uma endoenzima, quebra as ligações α-1,4 de maneira aleatória formando dextrinas e unidades de glicose e a amiloglucosidase, uma exoenzima, quebras as ligações α-1,4 e α-1,6 a partir das extremidades não redutoras das dextrinas formadas a partir da quebra do amido pela α-amilase. Isso pôde ser observado através da análise de amostras tratadas com apenas a α-amilase e com as duas enzimas. As amostras tratadas com as duas enzimas indicaram maior quantidade de açúcares redutores, principalmente a glicose.
