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Proteínas Resumo Básico, Resumos de Bioquímica

Um breve e curto resumo sobre proteínas

Tipologia: Resumos

2021

Compartilhado em 30/01/2024

gustavosn-1
gustavosn-1 🇧🇷

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REVISÃO
A temperatura e o pH afetam as
proteínas:
1. Temperatura:
- A temperatura afeta as proteínas devido ao movimento molecular mais rápido à medida que a
temperatura aumenta. Isso pode levar a mudanças na forma tridimensional da proteína, afetando sua
função.
- A desnaturação é o termo usado para descrever a perda da estrutura tridimensional de uma proteína
devido ao aumento de temperatura. Isso pode levar à inativação da proteína.
- Por outro lado, temperaturas extremamente baixas também podem afetar as proteínas, reduzindo a taxa
de reações e a mobilidade molecular.
2. pH:
- O pH descreve a acidez ou basicidade de uma solução e pode ter um impacto significativo sobre as
proteínas.
- Mudanças no pH podem afetar a carga elétrica das proteínas, alterando suas interações e estrutura
tridimensional.
- Em extremos de pH, a estrutura da proteína pode ser alterada, levando à desnaturação e perda de
função.
Estrutura do aminoácido
Um aminoácido é definido pelo seu grupo lateral (R).
Todos os aminoácidos têm em comum um grupamento amina (NH2) e um grupamento carboxila ou
ácido (COOH) ligados a um mesmo átomo de carbono, que, por sua vez, está ligado a um átomo de
hidrogênio e a um radical (R) que varia de um aminoácido para outro.
Ligações envolvidas nas estruturas dos
aminoácidos
As proteínas são formadas por cadeias de aminoácidos, que são ligados por ligações peptídicas. Cada
aminoácido é composto por um grupo amino (-NH2), um grupo carboxila (-COOH), um átomo de
hidrogênio e uma cadeia lateral única (também conhecida como grupo R), que varia em estrutura e
propriedades entre os diferentes aminoácidos
As estruturas dos aminoácidos podem ser modificadas por meio de várias reações químicas, incluindo a
formação de ligações covalentes entre os grupos laterais de aminoácidos adjacentes. Essas ligações são
fundamentais para a formação da estrutura tridimensional das proteínas e incluem:
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REVISÃO

A temperatura e o pH afetam as proteínas:

  1. Temperatura:
  • A temperatura afeta as proteínas devido ao movimento molecular mais rápido à medida que a temperatura aumenta. Isso pode levar a mudanças na forma tridimensional da proteína, afetando sua função.
  • A desnaturação é o termo usado para descrever a perda da estrutura tridimensional de uma proteína devido ao aumento de temperatura. Isso pode levar à inativação da proteína.
  • Por outro lado, temperaturas extremamente baixas também podem afetar as proteínas, reduzindo a taxa de reações e a mobilidade molecular.
  1. pH:
  • O pH descreve a acidez ou basicidade de uma solução e pode ter um impacto significativo sobre as proteínas.
  • Mudanças no pH podem afetar a carga elétrica das proteínas, alterando suas interações e estrutura tridimensional.
  • Em extremos de pH, a estrutura da proteína pode ser alterada, levando à desnaturação e perda de função. Estrutura do aminoácido Um aminoácido é definido pelo seu grupo lateral (R). Todos os aminoácidos têm em comum um grupamento amina (NH2) e um grupamento carboxila ou ácido (COOH) ligados a um mesmo átomo de carbono, que, por sua vez, está ligado a um átomo de hidrogênio e a um radical (R) que varia de um aminoácido para outro. Ligações envolvidas nas estruturas dos aminoácidos As proteínas são formadas por cadeias de aminoácidos, que são ligados por ligações peptídicas. Cada aminoácido é composto por um grupo amino (-NH2), um grupo carboxila (-COOH), um átomo de hidrogênio e uma cadeia lateral única (também conhecida como grupo R), que varia em estrutura e propriedades entre os diferentes aminoácidos As estruturas dos aminoácidos podem ser modificadas por meio de várias reações químicas, incluindo a formação de ligações covalentes entre os grupos laterais de aminoácidos adjacentes. Essas ligações são fundamentais para a formação da estrutura tridimensional das proteínas e incluem:
  1. Ligações de hidrogênio: são interações fracas entre os átomos de hidrogênio de um grupo amino ou carboxila e átomos de oxigênio ou nitrogênio de outros grupos funcionais na molécula de aminoácido. As ligações de hidrogênio desempenham um papel crucial na estabilidade das estruturas secundárias das proteínas, como as hélices alfa e as folhas beta.
  2. Ligações iônicas: também conhecidas como pontes de sal, são formadas entre grupos carregados positivamente (cátions) e negativamente (ânions) de diferentes aminoácidos. Essas interações podem contribuir para a estabilidade das estruturas secundárias e terciárias das proteínas.
  3. Ligações dissulfeto: são ligações covalentes formadas entre os grupos sulfidrila (-SH) de dois resíduos de cisteína. Essas ligações dissulfeto desempenham um papel crucial na estabilização da estrutura terciária das proteínas.

Estrutura das proteínas

As proteínas são macromoléculas compostas por uma ou mais cadeias polipeptídicas, que são formadas por sequências de aminoácidos ligados por ligações peptídicas. A estrutura das proteínas pode ser descrita em diferentes níveis de organização: primária, secundária, terciária e quaternária.

1. Estrutura primária : Refere-se à sequência linear de aminoácidos na cadeia polipeptídica. A sequência específica de aminoácidos determina as propriedades e a função da proteína. 2. Estrutura secundária: É formada por padrões de dobras locais na cadeia polipeptídica, resultando em estruturas como a hélice alfa e a folha beta. A hélice alfa é uma estrutura helicoidal formada por ligações de hidrogênio ao longo da cadeia polipeptídica, enquanto a folha beta consiste de segmentos da cadeia polipeptídica alinhados lado a lado. As estruturas secundárias são estabilizadas por ligações de hidrogênio e interações entre grupos laterais de aminoácidos. 3. Estrutura terciária : Refere-se à conformação tridimensional da cadeia polipeptídica, resultante das interações entre os grupos laterais dos aminoácidos. Essas interações incluem ligações de hidrogênio, interações iônicas, ligações dissulfeto, interações hidrofóbicas e outras interações não covalentes. A estrutura terciária é fundamental para a função biológica das proteínas. 4. Estrutura quaternária : Algumas proteínas são formadas por múltiplas subunidades polipeptídicas, que se associam para formar uma estrutura quaternária. A estrutura quaternária é determinada pelas interações entre as subunidades e pode ser essencial para a função da proteína. A estrutura das proteínas está intimamente relacionada à sua função biológica. A capacidade das proteínas de realizar uma ampla variedade de funções biológicas, incluindo catalisar reações químicas, transportar moléculas, fornecer suporte estrutural, transmitir sinais e desempenhar papéis na defesa imunológica, está intimamente ligada à sua estrutura tridimensional. Qualquer alteração na estrutura das proteínas pode afetar sua função e, consequentemente, o funcionamento adequado das células e dos organismos.

Proteínas

Proteína estrutural: São proteínas responsáveis por manter a estrutura e a forma das células e dos tecidos do corpo. Elas são encontradas em tecidos como músculos, pele, cabelo e unhas, e ajudam a manter a integridade física do corpo. Proteína catalisadora: Também conhecidas como enzimas, são proteínas que aceleram as reações químicas no organismo. Elas atuam como catalisadores, facilitando e acelerando os processos metabólicos e biológicos, permitindo que ocorram mais rapidamente do que aconteceriam sob condições normais. Proteína transportadora: São proteínas que atuam no transporte de substâncias no corpo, como oxigênio, nutrientes, hormônios e outras moléculas. Elas desempenham um papel crucial no transporte de nutrientes para as células e na distribuição de substâncias essenciais para o funcionamento do organismo.